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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14551 | ||||||||||||
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タイトル | Cytoplasmic dynein-1 motor domain AAA1, AAA2, and AAA3 subunits | ||||||||||||
マップデータ | Cytoplasmic dynein-1 motor domain AAA1, AAA2, and AAA3 subunits. 1.2445 A/pix. | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | Dynein / dynactin / cargo transport / activating adaptor / cytoskeleton / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport / dynein light intermediate chain binding ...positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport / dynein light intermediate chain binding / P-body assembly / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / regulation of mitotic spindle organization / axon cytoplasm / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / MHC class II antigen presentation / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / HCMV Early Events / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell cortex / microtubule / cell division / centrosome / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ) / Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Chaaban S / Carter AP | ||||||||||||
資金援助 | 英国, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2022 タイトル: Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding. 著者: Sami Chaaban / Andrew P Carter / 要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor that is activated by its cofactor dynactin and a coiled-coil cargo adaptor. Up to two dynein dimers can be recruited per dynactin, and interactions between them affect their combined motile behaviour. Different coiled-coil adaptors are linked to different cargos, and some share motifs known to contact sites on dynein and dynactin. There is limited structural information on how the resulting complex interacts with microtubules and how adaptors are recruited. Here we develop a cryo-electron microscopy processing pipeline to solve the high-resolution structure of dynein-dynactin and the adaptor BICDR1 bound to microtubules. This reveals the asymmetric interactions between neighbouring dynein motor domains and how they relate to motile behaviour. We found that two adaptors occupy the complex. Both adaptors make similar interactions with the dyneins but diverge in their contacts with each other and dynactin. Our structure has implications for the stability and stoichiometry of motor recruitment by cargos. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14551.map.gz | 1 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14551-v30.xml emd-14551.xml | 26 KB 26 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_14551.png | 63.6 KB | ||
マスクデータ | emd_14551_msk_1.map | 1.2 GB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-14551.cif.gz | 9.5 KB | ||
その他 | emd_14551_half_map_1.map.gz emd_14551_half_map_2.map.gz | 1 GB 1 GB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14551 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14551 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14551_validation.pdf.gz | 399.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14551_full_validation.pdf.gz | 398.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14551_validation.xml.gz | 22.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14551_validation.cif.gz | 27.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14551 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14551 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7z8hMC 7z8fC 7z8gC 7z8iC 7z8jC 7z8kC 7z8lC 7z8mC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14551.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cytoplasmic dynein-1 motor domain AAA1, AAA2, and AAA3 subunits. 1.2445 A/pix. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2445 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_14551_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2 of cytoplasmic dynein-1 motor domain...
ファイル | emd_14551_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 of cytoplasmic dynein-1 motor domain AAA1, AAA2, and AAA3 subunits after fitting to the consensus dynein motor map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1 of cytoplasmic dynein-1 motor domain...
ファイル | emd_14551_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 of cytoplasmic dynein-1 motor domain AAA1, AAA2, and AAA3 subunits after fitting to the consensus dynein motor map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubules
全体 | 名称: Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubules |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubules
超分子 | 名称: Complex of dynein, dynactin, and BICDR1 bound to microtubules タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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分子量 | 理論値: 4 MDa |
-超分子 #2: Dynein, cytoplasmic 1
超分子 | 名称: Dynein, cytoplasmic 1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 1.4 MDa |
-超分子 #3: Dynactin
超分子 | 名称: Dynactin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Sus scrofa (ブタ) |
分子量 | 理論値: 1.1 MDa |
-超分子 #4: BICDR1
超分子 | 名称: BICDR1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 4 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 130 KDa |
-分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
分子 | 名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 533.055125 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES ...文字列: MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES GKADRDGDKM APSVEKKIAE LEMGLLHLQQ NIEIPEISLP IHPMITNVAK QCYERGEKPK VTDFGDKVED PT FLNQLQS GVNRWIREIQ KVTKLDRDPA SGTALQEISF WLNLERALYR IQEKRESPEV LLTLDILKHG KRFHATVSFD TDT GLKQAL ETVNDYNPLM KDFPLNDLLS ATELDKIRQA LVAIFTHLRK IRNTKYPIQR ALRLVEAISR DLSSQLLKVL GTRK LMHVA YEEFEKVMVA CFEVFQTWDD EYEKLQVLLR DIVKRKREEN LKMVWRINPA HRKLQARLDQ MRKFRRQHEQ LRAVI VRVL RPQVTAVAQQ NQGEVPEPQD MKVAEVLFDA ADANAIEEVN LAYENVKEVD GLDVSKEGTE AWEAAMKRYD ERIDRV ETR ITARLRDQLG TAKNANEMFR IFSRFNALFV RPHIRGAIRE YQTQLIQRVK DDIESLHDKF KVQYPQSQAC KMSHVRD LP PVSGSIIWAK QIDRQLTAYM KRVEDVLGKG WENHVEGQKL KQDGDSFRMK LNTQEIFDDW ARKVQQRNLG VSGRIFTI E STRVRGRTGN VLKLKVNFLP EIITLSKEVR NLKWLGFRVP LAIVNKAHQA NQLYPFAISL IESVRTYERT CEKVEERNT ISLLVAGLKK EVQALIAEGI ALVWESYKLD PYVQRLAETV FNFQEKVDDL LIIEEKIDLE VRSLETCMYD HKTFSEILNR VQKAVDDLN LHSYSNLPIW VNKLDMEIER ILGVRLQAGL RAWTQVLLGQ AEDKAEVDMD TDAPQVSHKP GGEPKIKNVV H ELRITNQV IYLNPPIEEC RYKLYQEMFA WKMVVLSLPR IQSQRYQVGV HYELTEEEKF YRNALTRMPD GPVALEESYS AV MGIVSEV EQYVKVWLQY QCLWDMQAEN IYNRLGEDLN KWQALLVQIR KARGTFDNAE TKKEFGPVVI DYGKVQSKVN LKY DSWHKE VLSKFGQMLG SNMTEFHSQI SKSRQELEQH SVDTASTSDA VTFITYVQSL KRKIKQFEKQ VELYRNGQRL LEKQ RFQFP PSWLYIDNIE GEWGAFNDIM RRKDSAIQQQ VANLQMKIVQ EDRAVESRTT DLLTDWEKTK PVTGNLRPEE ALQAL TIYE GKFGRLKDDR EKCAKAKEAL ELTDTGLLSG SEERVQVALE ELQDLKGVWS ELSKVWEQID QMKEQPWVSV QPRKLR QNL DALLNQLKSF PARLRQYASY EFVQRLLKGY MKINMLVIEL KSEALKDRHW KQLMKRLHVN WVVSELTLGQ IWDVDLQ KN EAIVKDVLLV AQGEMALEEF LKQIREVWNT YELDLVNYQN KCRLIRGWDD LFNKVKEHIN SVSAMKLSPY YKVFEEDA L SWEDKLNRIM ALFDVWIDVQ RRWVYLEGIF TGSADIKHLL PVETQEFQSI STEFLALMKK VSKSPLVMDV LNIQGVQRS LERLADLLGE 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VEPLRNELQK LEDDAKDNQQ KANEVEQMIR DL EASIARY KEEYAVLISE AQAIKADLAA VEAKVNRSTA LLKSLSAERE RWEKTSETFK NQMSTIAGDC LLSAAFIAYA GYF DQQMRQ NLFTTWSHHL QQANIQFRTD IARTEYLSNA DERLRWQASS LPADDLCTEN AIMLKRFNRY PLIIDPSGQA TEFI MNEYK DRKITRTSFL DDAFRKNLES ALRFGNPLLV QDVESYDPVL NPVLNREVRR TGGRVLITLG DQDIDLSPSF VIFLS TRDP TVEFPPDLCS RVTFVNFTVT RSSLQSQCLN EVLKAERPDV DEKRSDLLKL QGEFQLRLRQ LEKSLLQALN EVKGRI LDD DTIITTLENL KREAAEVTRK VEETDIVMQE VETVSQQYLP LSTACSSIYF TMESLKQIHF LYQYSLQFFL DIYHNVL YE NPNLKGVTDH TQRLSIITKD LFQVAFNRVA RGMLHQDHIT FAMLLARIKL KGTVGEPTYD AEFQHFLRGN EIVLSAGS T PRIQGLTVEQ AEAVVRLSCL PAFKDLIAKV QADEQFGIWL DSSSPEQTVP YLWSEETPAT PIGQAIHRLL LIQAFRPDR LLAMAHMFVS TNLGESFMSI MEQPLDLTHI VGTEVKPNTP VLMCSVPGYD ASGHVEDLAA EQNTQITSIA IGSAEGFNQA DKAINTAVK SGRWVMLKNV HLAPGWLMQL EKKLHSLQPH ACFRLFLTME INPKVPVNLL RAGRIFVFEP PPGVKANMLR T FSSIPVSR ICKSPNERAR LYFLLAWFHA IIQERLRYAP LGWSKKYEFG ESDLRSACDT VDTWLDDTAK GRQNISPDKI PW SALKTLM AQSIYGGRVD NEFDQRLLNT FLERLFTTRS FDSEFKLACK VDGHKDIQMP DGIRREEFVQ WVELLPDTQT PSW LGLPNN AERVLLTTQG VDMISKMLKM QMLEDEDDLA YAETEKKTRT DSTSDGRPAW MRTLHTTASN WLHLIPQTLS HLKR TVENI KDPLFRFFER EVKMGAKLLQ DVRQDLADVV QVCEGKKKQT NYLRTLINEL VKGILPRSWS HYTVPAGMTV IQWVS DFSE RIKQLQNISL AAASGGAKEL KNIHVCLGGL FVPEAYITAT RQYVAQANSW SLEELCLEVN VTTSQGATLD ACSFGV TGL KLQGATCNNN KLSLSNAIST ALPLTQLRWV KQTNTEKKAS VVTLPVYLNF TRADLIFTVD FEIATKEDPR SFYERGV AV LCTE UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
分子 | 名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ANP |
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分子量 | 理論値: 506.196 Da |
Chemical component information | ChemComp-ANP: |
-分子 #5: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 20 second incubation. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 14 / 実像数: 88715 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 53 movie frames |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 53424 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-7z8h: |