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- EMDB-13794: Cryo-EM of the complex between human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsf... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13794
タイトルCryo-EM of the complex between human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the FimH lectin domain from uropathogenic E. coli
マップデータUnprocessed cryo-EM map of the lectin domain of fimbrial adhesin FimH from uropathogenic Escherichia coli bound to the branch of native human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP).
試料
  • 複合体: Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the lectin domain of the FimH adhesin of uropathogenic E. coli
    • 複合体: Uromodulin
      • タンパク質・ペプチド: Uromodulin
    • 複合体: Type 1 fimbiral adhesin FimH
      • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbiral adhesin FimH
キーワードEGF DOMAIN / DECOY MODULE / BETA-HAIRPIN / D10C DOMAIN / D8C DOMAIN / EXTRACELLULAR MATRIX / GLYCOPROTEIN / N-GLYCAN / HIGH-MANNOSE SUGAR / CELL ADHESION / ANTIMICROBIAL PROTEIN / BACTERIAL ADHESIN / TYPE I PILUS / SUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / URINARY TRACT INFECTION / UTI / UROPATHOGENIC E. COLI / UPEC
機能・相同性
機能・相同性情報


citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / urea transmembrane transport / micturition / metanephric ascending thin limb development ...citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / urea transmembrane transport / micturition / metanephric ascending thin limb development / collecting duct development / regulation of protein transport / protein localization to vacuole / urate transport / intracellular chloride ion homeostasis / antibacterial innate immune response / renal urate salt excretion / juxtaglomerular apparatus development / renal sodium ion absorption / intracellular phosphate ion homeostasis / glomerular filtration / neutrophil migration / response to water deprivation / potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of urine volume / endoplasmic reticulum organization / IgG binding / pilus / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / ciliary membrane / extrinsic component of membrane / leukocyte cell-cell adhesion / cellular response to unfolded protein / multicellular organismal response to stress / renal water homeostasis / cellular defense response / side of membrane / chaperone-mediated protein folding / ERAD pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / RNA splicing / apoptotic signaling pathway / lipid metabolic process / cilium / regulation of blood pressure / autophagy / spindle pole / Golgi lumen / intracellular calcium ion homeostasis / basolateral plasma membrane / defense response to Gram-negative bacterium / response to lipopolysaccharide / cell adhesion / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
EGF domain / : / EGF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain ...EGF domain / : / EGF domain / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Uromodulin / Type 1 fimbiral adhesin FimH
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (strain UTI89 / UPEC) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Jovine L / Xu C
資金援助 シンガポール, 4件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2016-03999 シンガポール
Swedish Research Council2020-04936 シンガポール
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0042 シンガポール
Ministry of Education (MoE, Singapore)MOH-000382-00 シンガポール
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold.
著者: John Jumper / Richard Evans / Alexander Pritzel / Tim Green / Michael Figurnov / Olaf Ronneberger / Kathryn Tunyasuvunakool / Russ Bates / Augustin Žídek / Anna Potapenko / Alex Bridgland / ...著者: John Jumper / Richard Evans / Alexander Pritzel / Tim Green / Michael Figurnov / Olaf Ronneberger / Kathryn Tunyasuvunakool / Russ Bates / Augustin Žídek / Anna Potapenko / Alex Bridgland / Clemens Meyer / Simon A A Kohl / Andrew J Ballard / Andrew Cowie / Bernardino Romera-Paredes / Stanislav Nikolov / Rishub Jain / Jonas Adler / Trevor Back / Stig Petersen / David Reiman / Ellen Clancy / Michal Zielinski / Martin Steinegger / Michalina Pacholska / Tamas Berghammer / Sebastian Bodenstein / David Silver / Oriol Vinyals / Andrew W Senior / Koray Kavukcuoglu / Pushmeet Kohli / Demis Hassabis /
要旨: Proteins are essential to life, and understanding their structure can facilitate a mechanistic understanding of their function. Through an enormous experimental effort, the structures of around ...Proteins are essential to life, and understanding their structure can facilitate a mechanistic understanding of their function. Through an enormous experimental effort, the structures of around 100,000 unique proteins have been determined, but this represents a small fraction of the billions of known protein sequences. Structural coverage is bottlenecked by the months to years of painstaking effort required to determine a single protein structure. Accurate computational approaches are needed to address this gap and to enable large-scale structural bioinformatics. Predicting the three-dimensional structure that a protein will adopt based solely on its amino acid sequence-the structure prediction component of the 'protein folding problem'-has been an important open research problem for more than 50 years. Despite recent progress, existing methods fall far short of atomic accuracy, especially when no homologous structure is available. Here we provide the first computational method that can regularly predict protein structures with atomic accuracy even in cases in which no similar structure is known. We validated an entirely redesigned version of our neural network-based model, AlphaFold, in the challenging 14th Critical Assessment of protein Structure Prediction (CASP14), demonstrating accuracy competitive with experimental structures in a majority of cases and greatly outperforming other methods. Underpinning the latest version of AlphaFold is a novel machine learning approach that incorporates physical and biological knowledge about protein structure, leveraging multi-sequence alignments, into the design of the deep learning algorithm.
履歴
登録2021年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月16日-
マップ公開2022年3月16日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.001
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.001
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7q3n
  • 表面レベル: 0.001
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13794.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unprocessed cryo-EM map of the lectin domain of fimbrial adhesin FimH from uropathogenic Escherichia coli bound to the branch of native human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.001 / ムービー #1: 0.001
最小 - 最大-0.0062941606 - 0.01860563
平均 (標準偏差)0.000026052234 (±0.00019823122)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z336.000336.000336.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0060.0190.000

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添付データ

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追加マップ: Bound FimH lectin domain density merged with UMOD branch density.

ファイルemd_13794_additional_1.map
注釈Bound FimH lectin domain density merged with UMOD branch density.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map 2 of the lectin domain...

ファイルemd_13794_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half map 2 of the lectin domain of fimbrial adhesin FimH from uropathogenic Escherichia coli bound to the branch of native human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map 1 of the lectin domain...

ファイルemd_13794_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half map 1 of the lectin domain of fimbrial adhesin FimH from uropathogenic Escherichia coli bound to the branch of native human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) an...

全体名称: Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the lectin domain of the FimH adhesin of uropathogenic E. coli
要素
  • 複合体: Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the lectin domain of the FimH adhesin of uropathogenic E. coli
    • 複合体: Uromodulin
      • タンパク質・ペプチド: Uromodulin
    • 複合体: Type 1 fimbiral adhesin FimH
      • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbiral adhesin FimH

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超分子 #1: Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) an...

超分子名称: Complex of human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the lectin domain of the FimH adhesin of uropathogenic E. coli
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Uromodulin

超分子名称: Uromodulin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Type 1 fimbiral adhesin FimH

超分子名称: Type 1 fimbiral adhesin FimH / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain UTI89 / UPEC) (大腸菌)

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分子 #1: Uromodulin

分子名称: Uromodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 61.498816 KDa
配列文字列: DTSEARWCSE CHSNATCTED EAVTTCTCQE GFTGDGLTCV DLDECAIPGA HNCSANSSCV NTPGSFSCVC PEGFRLSPGL GCTDVDECA EPGLSHCHAL ATCVNVVGSY LCVCPAGYRG DGWHCECSPG SCGPGLDCVP EGDALVCADP CQAHRTLDEY W RSTEYGEG ...文字列:
DTSEARWCSE CHSNATCTED EAVTTCTCQE GFTGDGLTCV DLDECAIPGA HNCSANSSCV NTPGSFSCVC PEGFRLSPGL GCTDVDECA EPGLSHCHAL ATCVNVVGSY LCVCPAGYRG DGWHCECSPG SCGPGLDCVP EGDALVCADP CQAHRTLDEY W RSTEYGEG YACDTDLRGW YRFVGQGGAR MAETCVPVLR CNTAAPMWLN GTHPSSDEGI VSRKACAHWS GHCCLWDASV QV KACAGGY YVYNLTAPPE CHLAYCTDPS SVEGTCEECS IDEDCKSNNG RWHCQCKQDF NITDISLLEH RLECGANDMK VSL GKCQLK SLGFDKVFMY LSDSRCSGFN DRDNRDWVSV VTPARDGPCG TVLTRNETHA TYSNTLYLAD EIIIRDLNIK INFA CSYPL DMKVSLKTAL QPMVSALNIR VGGTGMFTVR MALFQTPSYT QPYQGSSVTL STEAFLYVGT MLDGGDLSRF ALLMT NCYA TPSSNATDPL KYFIIQDRCP HTRDSTIQVV ENGESSQGRF SVQMFRFAGN YDLVYLHCEV YLCDTMNEKC KPTCSG TRF

UniProtKB: Uromodulin

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分子 #2: Type 1 fimbiral adhesin FimH

分子名称: Type 1 fimbiral adhesin FimH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain UTI89 / UPEC) (大腸菌)
分子量理論値: 18.669688 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
FACKTANGTA IPIGGGSANV YVNLAPVVNV GQNLVVDLST QIFCHNDYPE TITDYVTLQR GAAYGGVLSS FSGTVKYNGS SYPFPTTSE TPRVVYNSRT DKPWPVALYL TPVSSAGGVA IKAGSLIAVL ILRQTNNYNS DDFQFVWNIY ANNDVVVPTG S HHWGHHHH HHHH

UniProtKB: Type 1 fimbiral adhesin FimH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.8 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: C8H17N2NaO4S / 構成要素 - 名称: Na-HEPES
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 13616 / 平均露光時間: 1.7 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3767790
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6tqk


詳細: Cryo-EM structure of the filament core of native human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP).
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 使用した粒子像数: 225819
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
詳細: 483997 helical segments were used during final 3D classification.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7pfp

chain_id: C, residue_range: 25-316, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6gtw

chain_id: A, residue_range: 1-158, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6gtw

chain_id: F, residue_range: 1-2, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 396.23
得られたモデル

PDB-7q3n:
Cryo-EM of the complex between human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) and the FimH lectin domain from uropathogenic E. coli

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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