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万見
- EMDB-13581: human SLFN5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13581
タイトルhuman SLFN5
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: full length human Schlafen 5
    • タンパク質・ペプチド: Schlafen family member 5
  • リガンド: ZINC ION
キーワードnucleotide binding protein antiviral linked to tumorigenesis transcription regulation / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cell differentiation / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Schlafen family member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Lammens K / Metzner FJ
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)CRC1054 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: Structural and biochemical characterization of human Schlafen 5.
著者: Felix J Metzner / Elisabeth Huber / Karl-Peter Hopfner / Katja Lammens /
要旨: The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA ...The Schlafen family belongs to the interferon-stimulated genes and its members are involved in cell cycle regulation, T cell quiescence, inhibition of viral replication, DNA-repair and tRNA processing. Here, we present the cryo-EM structure of full-length human Schlafen 5 (SLFN5) and the high-resolution crystal structure of the highly conserved N-terminal core domain. We show that the core domain does not resemble an ATPase-like fold and neither binds nor hydrolyzes ATP. SLFN5 binds tRNA as well as single- and double-stranded DNA, suggesting a potential role in transcriptional regulation. Unlike rat Slfn13 or human SLFN11, human SLFN5 did not cleave tRNA. Based on the structure, we identified two residues in proximity to the zinc finger motif that decreased DNA binding when mutated. These results indicate that Schlafen proteins have divergent enzymatic functions and provide a structural platform for future biochemical and genetic studies.
履歴
登録2021年9月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月26日-
マップ公開2022年1月26日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.707
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.707
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ppj
  • 表面レベル: 0.707
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13581.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13581.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.776 Å		1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.776 Å		1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.776 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.046 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.707 / ムービー #1: 0.707
最小 - 最大-3.2573326 - 5.7037306
平均 (標準偏差)-0.0008210466 (±0.08136485)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 267.776 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0461.0461.046
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.776267.776267.776
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-3.2575.704-0.001

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13581_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13581_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : full length human Schlafen 5

全体名称: full length human Schlafen 5
要素
  • 細胞器官・細胞要素: full length human Schlafen 5
    • タンパク質・ペプチド: Schlafen family member 5
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: full length human Schlafen 5

超分子名称: full length human Schlafen 5 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Schlafen family member 5

分子名称: Schlafen family member 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: N-terminal 2 x Flag tag HRV 3C site flexible C-terminus
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 104.420016 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADYKDDDDK GTDYKDDDDK LEVLFQGPMS LRIDVDTNFP ECVVDAGKVT LGTQQRQEMD PRLREKQNEI ILRAVCALLN SGGGIIKAE IENKGYNYER HGVGLDVPPI FRSHLDKMQK ENHFLIFVKS WNTEAGVPLA TLCSNLYHRE RTSTDVMDSQ E ALAFLKCR ...文字列:
MADYKDDDDK GTDYKDDDDK LEVLFQGPMS LRIDVDTNFP ECVVDAGKVT LGTQQRQEMD PRLREKQNEI ILRAVCALLN SGGGIIKAE IENKGYNYER HGVGLDVPPI FRSHLDKMQK ENHFLIFVKS WNTEAGVPLA TLCSNLYHRE RTSTDVMDSQ E ALAFLKCR TQTPTNINVS NSLGPQAAQG SVQYEGNINV SAAALFDRKR LQYLEKLNLP ESTHVEFVMF STDVSHCVKD RL PKCVSAF ANTEGGYVFF GVHDETCQVI GCEKEKIDLT SLRASIDGCI KKLPVHHFCT QRPEIKYVLN FLEVHDKGAL RGY VCAIKV EKFCCAVFAK VPSSWQVKDN RVRQLPTREW TAWMMEADPD LSRCPEMVLQ LSLSSATPRS KPVCIHKNSE CLKE QQKRY FPVFSDRVVY TPESLYKELF SQHKGLRDLI NTEMRPFSQG ILIFSQSWAV DLGLQEKQGV ICDALLISQN NTPIL YTIF SKWDAGCKGY SMIVAYSLKQ KLVNKGGYTG RLCITPLVCV LNSDRKAQSV YSSYLQIYPE SYNFMTPQHM EALLQS LVI VLLGFKSFLS EELGSEVLNL LTNKQYELLS KNLRKTRELF VHGLPGSGKT ILALRIMEKI RNVFHCEPAN ILYICEN QP LKKLVSFSKK NICQPVTRKT FMKNNFEHIQ HIIIDDAQNF RTEDGDWYGK AKFITQTARD GPGVLWIFLD YFQTYHLS C SGLPPPSDQY PREEINRVVR NAGPIANYLQ QVMQEARQNP PPNLPPGSLV MLYEPKWAQG VPGNLEIIED LNLEEILIY VANKCRFLLR NGYSPKDIAV LFTKASEVEK YKDRLLTAMR KRKLSQLHEE SDLLLQIGDA SDVLTDHIVL DSVCRFSGLE RNIVFGINP GVAPPAGAYN LLLCLASRAK RHLYILKASV

UniProtKB: Schlafen family member 5

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 140715
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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