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- EMDB-12665: Cryo-EM structure of pre-dephosphorylation complex of phosphoryla... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12665
タイトルCryo-EM structure of pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A/G-actin/DNase I)
マップデータUnsharpened GS-FSC map after corrected FSC-mask auto-tightening from non-uniform refinement in CryoSPARC. The contour level was set when opend in UCSF Chimera.
試料
  • 複合体: pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A_553-624/G-actin)
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
    • タンパク質・ペプチド: Deoxyribonuclease-1
    • タンパク質・ペプチド: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードholophosphatase / PP1 / PPP1R15A / phosphorylated eIF2alpha / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid derivative binding / positive regulation of translational initiation in response to stress / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling ...fatty acid derivative binding / positive regulation of translational initiation in response to stress / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling / deoxyribonuclease I / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / PTW/PP1 phosphatase complex / Cellular response to mitochondrial stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / negative regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase type 1 complex / PERK-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / response to kainic acid / deoxyribonuclease I activity / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / neutrophil activation involved in immune response / protein localization to endoplasmic reticulum / protein phosphatase 1 binding / regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase regulator activity / eukaryotic 48S preinitiation complex / DNA catabolic process / regulation of translational initiation / cytoskeletal motor activator activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / glycogen metabolic process / myosin heavy chain binding / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / tropomyosin binding / detection of maltose stimulus / actin filament bundle / Ribosomal scanning and start codon recognition / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / maltose transport complex / troponin I binding / filamentous actin / Translation initiation complex formation / mesenchyme migration / protein serine/threonine phosphatase activity / carbohydrate transport / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / skeletal muscle thin filament assembly / protein phosphatase activator activity / transition metal ion binding / actin monomer binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / protein dephosphorylation / mitophagy / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / translation initiation factor activity / stress granule assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / cell chemotaxis / filopodium / actin filament / circadian regulation of gene expression / translational initiation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / PKR-mediated signaling / ABC-family proteins mediated transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / calcium-dependent protein binding / cellular response to UV / nuclear envelope / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal ...Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / IF2a, S1-like domain / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / S1 domain profile. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / Actin / Actin family / Actin / S1 domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Deoxyribonuclease-1 / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Bos taurus (ウシ) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.96 Å
データ登録者Yan Y / Hardwick S
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustWT 2008/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Higher-order phosphatase-substrate contacts terminate the integrated stress response.
著者: Yahui Yan / Heather P Harding / David Ron /
要旨: Many regulatory PPP1R subunits join few catalytic PP1c subunits to mediate phosphoserine and phosphothreonine dephosphorylation in metazoans. Regulatory subunits engage the surface of PP1c, locally ...Many regulatory PPP1R subunits join few catalytic PP1c subunits to mediate phosphoserine and phosphothreonine dephosphorylation in metazoans. Regulatory subunits engage the surface of PP1c, locally affecting flexible access of the phosphopeptide to the active site. However, catalytic efficiency of holophosphatases towards their phosphoprotein substrates remains unexplained. Here we present a cryo-EM structure of the tripartite PP1c-PPP1R15A-G-actin holophosphatase that terminates signaling in the mammalian integrated stress response (ISR) in the pre-dephosphorylation complex with its substrate, translation initiation factor 2α (eIF2α). G-actin, whose essential role in eIF2α dephosphorylation is supported crystallographically, biochemically and genetically, aligns the catalytic and regulatory subunits, creating a composite surface that engages the N-terminal domain of eIF2α to position the distant phosphoserine-51 at the active site. Substrate residues that mediate affinity for the holophosphatase also make critical contacts with eIF2α kinases. Thus, a convergent process of higher-order substrate recognition specifies functionally antagonistic phosphorylation and dephosphorylation in the ISR.
履歴
登録2021年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nzm
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12665.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12665.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened GS-FSC map after corrected FSC-mask auto-tightening from non-uniform refinement in CryoSPARC. The contour level was set when opend in UCSF Chimera.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 340 pix.
= 221.68 Å		0.65 Å/pix.
x 340 pix.
= 221.68 Å		0.65 Å/pix.
x 340 pix.
= 221.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.652 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.03137824 - 0.16581458
平均 (標準偏差)0.0011787033 (±0.007004136)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 221.68001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6520.6520.652
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z221.680221.680221.680
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean-0.0310.1660.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12665_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: ResolveCyroEM map; 1.81rmsd (0.443e/A^3) in COOT

ファイルemd_12665_additional_1.map
注釈ResolveCyroEM map; 1.81rmsd (0.443e/A^3) in COOT
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half (A) map of the main map

ファイルemd_12665_half_map_1.map
注釈half (A) map of the main map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half (B) map of the main map

ファイルemd_12665_half_map_2.map
注釈half (B) map of the main map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 w...

全体名称: pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A_553-624/G-actin)
要素
  • 複合体: pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A_553-624/G-actin)
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
    • タンパク質・ペプチド: Deoxyribonuclease-1
    • タンパク質・ペプチド: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 w...

超分子名称: pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha_2-187 with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A_553-624/G-actin)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: One copy of each component was present in the complex: phosphorylated eIF2alpha_2-187, PP1A_D64A, PPP1R15A_553-624, G-actin and DNase I. The full complex was purified by size exclusion chromatography.
分子量理論値: 181 KDa

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分子 #1: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1

分子名称: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.817863 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PGLSCRFYQH KFPEVEDVVM VNVRSIAEMG AYVSLLEYNN IEGMILLSEL (SEP)RRRIRSINK LIRIGRNECV VVIRVD KEK GYIDLSKRRV SPEEAIKCED KFTKSKTVYS ILRHVAEVLE YTKDEQLESL FQRTAWVFDD KYKRPGYGAY DAFKHAV SD ...文字列:
PGLSCRFYQH KFPEVEDVVM VNVRSIAEMG AYVSLLEYNN IEGMILLSEL (SEP)RRRIRSINK LIRIGRNECV VVIRVD KEK GYIDLSKRRV SPEEAIKCED KFTKSKTVYS ILRHVAEVLE YTKDEQLESL FQRTAWVFDD KYKRPGYGAY DAFKHAV SD PSILDSLDLN EDEREVLINN INRRLTPQ

UniProtKB: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1

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分子 #2: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 33.647621 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LNLDSIIGRL LEVQGSRPGK NVQLTENEIR GLCLKSREIF LSQPILLELE APLKICGAIH GQYYDLLRLF EYGGFPPESN YLFLGDYVD RGKQSLETIC LLLAYKIKYP ENFFLLRGNH ECASINRIYG FYDECKRRYN IKLWKTFTDC FNCLPIAAIV D EKIFCCHG ...文字列:
LNLDSIIGRL LEVQGSRPGK NVQLTENEIR GLCLKSREIF LSQPILLELE APLKICGAIH GQYYDLLRLF EYGGFPPESN YLFLGDYVD RGKQSLETIC LLLAYKIKYP ENFFLLRGNH ECASINRIYG FYDECKRRYN IKLWKTFTDC FNCLPIAAIV D EKIFCCHG GLSPDLQSME QIRRIMRPTD VPDQGLLCDL LWSDPDKDVQ GWGENDRGVS FTFGAEVVAK FLHKHDLDLI CR AHQVVED GYEFFAKRQL VTLFSAPNYC GEFDNAGAMM SVDETLMCSF QILKPAD

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit

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分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.862613 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #4: Deoxyribonuclease-1

分子名称: Deoxyribonuclease-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: deoxyribonuclease I
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 29.092574 KDa
配列文字列: LKIAAFNIRT FGETKMSNAT LASYIVRIVR RYDIVLIQEV RDSHLVAVGK LLDYLNQDDP NTYHYVVSEP LGRNSYKERY LFLFRPNKV SVLDTYQYDD GCESCGNDSF SREPAVVKFS SHSTKVKEFA IVALHSAPSD AVAEINSLYD VYLDVQQKWH L NDVMLMGD ...文字列:
LKIAAFNIRT FGETKMSNAT LASYIVRIVR RYDIVLIQEV RDSHLVAVGK LLDYLNQDDP NTYHYVVSEP LGRNSYKERY LFLFRPNKV SVLDTYQYDD GCESCGNDSF SREPAVVKFS SHSTKVKEFA IVALHSAPSD AVAEINSLYD VYLDVQQKWH L NDVMLMGD FNADCSYVTS SQWSSIRLRT SSTFQWLIPD SADTTATSTN CAYDRIVVAG SLLQSSVVPG SAAPFDFQAA YG LSNEMAL AISDHYPVEV TLT

UniProtKB: Deoxyribonuclease-1

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分子 #5: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A,Maltose/maltodextrin...

分子名称: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 49.169797 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ARKVRFSEKV TVHFLAVWAG PAQAARQGPW EQLARDRSRF ARRITQAQEE LSPCLTPAAR ARAWARLRNP PLQAKIEEGK LVIWINGDK GYNGLAEVGK KFEKDTGIKV TVEHPDKLEE KFPQVAATGD GPDIIFWAHD RFGGYAQSGL LAEITPDKAF Q DKLYPFTW ...文字列:
ARKVRFSEKV TVHFLAVWAG PAQAARQGPW EQLARDRSRF ARRITQAQEE LSPCLTPAAR ARAWARLRNP PLQAKIEEGK LVIWINGDK GYNGLAEVGK KFEKDTGIKV TVEHPDKLEE KFPQVAATGD GPDIIFWAHD RFGGYAQSGL LAEITPDKAF Q DKLYPFTW DAVRYNGKLI AYPIAVEALS LIYNKDLLPN PPKTWEEIPA LDKELKAKGK SALMFNLQEP YFTWPLIAAD GG YAFKYEN GKYDIKDVGV DNAGAKAGLT FLVDLIKNKH MNADTDYSIA EAAFNKGETA MTINGPWAWS NIDTSKVNYG VTV LPTFKG QPSKPFVGVL SAGINAASPN KELAKEFLEN YLLTDEGLEA VNKDKPLGAV ALKSYEEELA KDPRIAATME NAQK GEIMP NIPQMSAFWY AVRTAVINAA SGRQTVDEAL KDAQTRITK

UniProtKB: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A, Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein

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分子 #7: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
10.0 mMTris
150.0 mMNaCl
1.0 mMMnCl2
1.0 mMCaCl2
0.2 mMTCEP
0.2 mMATP
0.22 mMTriton X-100

詳細: 0.22mM Triton X-100 was added into the solution before plunging.
グリッドモデル: UltrAuFoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 180 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: current 25mA at Pelco EasiGLOW
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4025 / 平均電子線量: 46.84 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: -2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 132495
初期モデル#0 - モデルのタイプ: NONE / #1 - モデルのタイプ: NONE / #2 - モデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 60413
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: stochastic gradient descent (SGD) algorithm applied in CryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2a42

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2a42

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4mov

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kl9

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 47
得られたモデル

PDB-7nzm:
Cryo-EM structure of pre-dephosphorylation complex of phosphorylated eIF2alpha with trapped holophosphatase (PP1A_D64A/PPP1R15A/G-actin/DNase I)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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