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- EMDB-12588: Cryo-EM structure of unliganded O-GlcNAc transferase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12588
タイトルCryo-EM structure of unliganded O-GlcNAc transferase
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードO-GlcNAc transferase O-linked B-n-acetylglucosamine transferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-GlcNAc transferase / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation ...protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-GlcNAc transferase / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of synapse assembly / regulation of gluconeogenesis / positive regulation of stem cell population maintenance / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of proteolysis / mitophagy / hemopoiesis / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / response to nutrient / cell projection / positive regulation of translation / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Regulation of necroptotic cell death / protein processing / chromatin DNA binding / UCH proteinases / chromatin organization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / HATs acetylate histones / glutamatergic synapse / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.32 Å
データ登録者Meek RW / Blaza JN
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Royal SocietyRPEA180016 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure provides insights into the dimer arrangement of the O-linked β-N-acetylglucosamine transferase OGT.
著者: Richard W Meek / James N Blaza / Jil A Busmann / Matthew G Alteen / David J Vocadlo / Gideon J Davies /
要旨: The O-linked β-N-acetylglucosamine modification is a core signalling mechanism, with erroneous patterns leading to cancer and neurodegeneration. Although thousands of proteins are subject to this ...The O-linked β-N-acetylglucosamine modification is a core signalling mechanism, with erroneous patterns leading to cancer and neurodegeneration. Although thousands of proteins are subject to this modification, only a single essential glycosyltransferase catalyses its installation, the O-GlcNAc transferase, OGT. Previous studies have provided truncated structures of OGT through X-ray crystallography, but the full-length protein has never been observed. Here, we report a 5.3 Å cryo-EM model of OGT. We show OGT is a dimer, providing a structural basis for how some X-linked intellectual disability mutations at the interface may contribute to disease. We observe that the catalytic section of OGT abuts a 13.5 tetratricopeptide repeat unit region and find the relative positioning of these sections deviate from the previously proposed, X-ray crystallography-based model. We also note that OGT exhibits considerable heterogeneity in tetratricopeptide repeat units N-terminal to the dimer interface with repercussions for how OGT binds protein ligands and partners.
履歴
登録2021年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月17日-
マップ公開2021年11月17日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0113
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0113
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ntf
  • 表面レベル: 0.0113
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12588.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12588.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å		1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å		1.3 Å/pix.
x 192 pix.
= 249.984 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.302 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0113 / ムービー #1: 0.0113
最小 - 最大-0.03377892 - 0.10100281
平均 (標準偏差)0.00000062001254 (±0.0030219425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 249.98401 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3021.3021.302
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z249.984249.984249.984
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.0340.1010.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase

全体名称: Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase
要素
  • 複合体: Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 1 of UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

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超分子 #1: Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase

超分子名称: Dimeric assembly of O-GlcNAc transferase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: Isoform 1 of UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminy...

分子名称: Isoform 1 of UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein O-GlcNAc transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120.225773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMTGGQQM GRGSEFELRR QASSVGNVAD STGLAELAHR EYQAGDFEAA ERHCMQLWRQ EPDNTGVLL LLSSIHFQCR RLDRSAHFST LAIKQNPLLA EAYSNLGNVY KERGQLQEAI EHYRHALRLK PDFIDGYINL A AALVAAGD ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMTGGQQM GRGSEFELRR QASSVGNVAD STGLAELAHR EYQAGDFEAA ERHCMQLWRQ EPDNTGVLL LLSSIHFQCR RLDRSAHFST LAIKQNPLLA EAYSNLGNVY KERGQLQEAI EHYRHALRLK PDFIDGYINL A AALVAAGD MEGAVQAYVS ALQYNPDLYC VRSDLGNLLK ALGRLEEAKA CYLKAIETQP NFAVAWSNLG CVFNAQGEIW LA IHHFEKA VTLDPNFLDA YINLGNVLKE ARIFDRAVAA YLRALSLSPN HAVVHGNLAC VYYEQGLIDL AIDTYRRAIE LQP HFPDAY CNLANALKEK GSVAEAEDCY NTALRLCPTH ADSLNNLANI KREQGNIEEA VRLYRKALEV FPEFAAAHSN LASV LQQQG KLQEALMHYK EAIRISPTFA DAYSNMGNTL KEMQDVQGAL QCYTRAIQIN PAFADAHSNL ASIHKDSGNI PEAIA SYRT ALKLKPDFPD AYCNLAHCLQ IVCDWTDYDE RMKKLVSIVA DQLEKNRLPS VHPHHSMLYP LSHGFRKAIA ERHGNL CLD KINVLHKPPY EHPKDLKLSD GRLRVGYVSS DFGNHPTSHL MQSIPGMHNP DKFEVFCYAL SPDDGTNFRV KVMAEAN HF IDLSQIPCNG KAADRIHQDG IHILVNMNGY TKGARNELFA LRPAPIQAMW LGYPGTSGAL FMDYIITDQE TSPAEVAE Q YSEKLAYMPH TFFIGDHANM FPHLKKKAVI DFKSNGHIYD NRIVLNGIDL KAFLDSLPDV KIVKMKCPDG GDNADSSNT ALNMPVIPMN TIAEAVIEMI NRGQIQITIN GFSISNGLAT TQINNKAATG EEVPRTIIVT TRSQYGLPED AIVYCNFNQL YKIDPSTLQ MWANILKRVP NSVLWLLRFP AVGEPNIQQY AQNMGLPQNR IIFSPVAPKE EHVRRGQLAD VCLDTPLCNG H TTGMDVLW AGTPMVTMPG ETLASRVAAS QLTCLGCLEL IAKNRQEYED IAVKLGTDLE YLKKVRGKVW KQRISSPLFN TK QYTMELE RLYLQMWEHY AAGNKPDHMI KPVEVTESA

UniProtKB: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES pH 7.5 150 mM NaCl 1 mM DTT 0.5 % glycerol
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 180 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.038 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74102
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3pe3

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1w3b

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7ntf:
Cryo-EM structure of unliganded O-GlcNAc transferase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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