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万見
- EMDB-12174: The catalytic core lobe of human telomerase in complex with a tel... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12174
タイトルThe catalytic core lobe of human telomerase in complex with a telomeric DNA substrate
マップデータPost-processed map
試料
  • 複合体: Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA substrate
    • 複合体: Telomerase reverse transcriptaseテロメラーゼ逆転写酵素
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase,Telomerase reverse transcriptase
      • RNA: RNA (256-MER)
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2BヒストンH2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')
キーワードReverse transcriptase (逆転写酵素) / ribonucleoprotein (核タンパク質) / complex / DNA (デオキシリボ核酸) / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / siRNA transcription / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / RNA-templated DNA biosynthetic process ...positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / siRNA transcription / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / RNA-templated DNA biosynthetic process / telomerase RNA reverse transcriptase activity / establishment of protein localization to telomere / telomerase activity / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / telomerase holoenzyme complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase RNA binding / telomeric DNA binding / DNA biosynthetic process / RNA-templated transcription / positive regulation of stem cell proliferation / mitochondrial nucleoid / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / positive regulation of Wnt signaling pathway / ヘイフリック限界 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / response to cadmium ion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / telomere maintenance / mitochondrion organization / positive regulation of glucose import / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / regulation of protein stability / PML body / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / 逆転写酵素 / structural constituent of chromatin / positive regulation of angiogenesis / RNA-directed DNA polymerase activity / ヌクレオソーム / positive regulation of protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / RNA-dependent RNA polymerase activity / 核小体 / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / テロメラーゼ逆転写酵素 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site ...: / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / テロメラーゼ逆転写酵素 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Histone-fold / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH2A / ヒストンH2B / テロメラーゼ逆転写酵素
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Nguyen THD / Ghanim GE
資金援助 英国, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/19 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM054198 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of human telomerase holoenzyme with bound telomeric DNA.
著者: George E Ghanim / Adam J Fountain / Anne-Marie M van Roon / Ramya Rangan / Rhiju Das / Kathleen Collins / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis ...Telomerase adds telomeric repeats at chromosome ends to compensate for the telomere loss that is caused by incomplete genome end replication. In humans, telomerase is upregulated during embryogenesis and in cancers, and mutations that compromise the function of telomerase result in disease. A previous structure of human telomerase at a resolution of 8 Å revealed a vertebrate-specific composition and architecture, comprising a catalytic core that is flexibly tethered to an H and ACA (hereafter, H/ACA) box ribonucleoprotein (RNP) lobe by telomerase RNA. High-resolution structural information is necessary to develop treatments that can effectively modulate telomerase activity as a therapeutic approach against cancers and disease. Here we used cryo-electron microscopy to determine the structure of human telomerase holoenzyme bound to telomeric DNA at sub-4 Å resolution, which reveals crucial DNA- and RNA-binding interfaces in the active site of telomerase as well as the locations of mutations that alter telomerase activity. We identified a histone H2A-H2B dimer within the holoenzyme that was bound to an essential telomerase RNA motif, which suggests a role for histones in the folding and function of telomerase RNA. Furthermore, this structure of a eukaryotic H/ACA RNP reveals the molecular recognition of conserved RNA and protein motifs, as well as interactions that are crucial for understanding the molecular pathology of many mutations that cause disease. Our findings provide the structural details of the assembly and active site of human telomerase, which paves the way for the development of therapeutic agents that target this enzyme.
履歴
登録2021年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bg9
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bg9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12174.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.052251868 - 0.08463936
平均 (標準偏差)0.00036842295 (±0.0027956716)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 266.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.111.111.11
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.400266.400266.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ278280246
NX/NY/NZ474891
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0520.0850.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12174_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12174_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA s...

全体名称: Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA substrate
要素
  • 複合体: Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA substrate
    • 複合体: Telomerase reverse transcriptaseテロメラーゼ逆転写酵素
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase,Telomerase reverse transcriptase
      • RNA: RNA (256-MER)
    • 複合体: Histoneヒストン
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2BヒストンH2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')

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超分子 #1: Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA s...

超分子名称: Human telomerase catalytic core in complex with a telomeric DNA substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5

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超分子 #2: Telomerase reverse transcriptase

超分子名称: Telomerase reverse transcriptase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Histone

超分子名称: Histone / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: Telomerase reverse transcriptase,Telomerase reverse transcriptase

分子名称: Telomerase reverse transcriptase,Telomerase reverse transcriptase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 逆転写酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 149.158578 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKTAALAQHD EAVDNKFNKE QQNAFYEILH LPNLNEEQRN AFIQSLKDDP SQSANLLAEA KKLNDAQAPK VDNKFNKEQQ NAFYEILHL PNLNEEQRNA FIQSLKDDPS QSANLLAEAK KLNGAQAPKV DANSAGKSTD YDIPTTASEN LYFQGHKLGT F QGPWSHPQ ...文字列:
MKTAALAQHD EAVDNKFNKE QQNAFYEILH LPNLNEEQRN AFIQSLKDDP SQSANLLAEA KKLNDAQAPK VDNKFNKEQQ NAFYEILHL PNLNEEQRNA FIQSLKDDPS QSANLLAEAK KLNGAQAPKV DANSAGKSTD YDIPTTASEN LYFQGHKLGT F QGPWSHPQ FEKGSAGSAA GSGAGWSHPQ FEKSRPTTAS GTMPRAPRCR AVRSLLRSHY REVLPLATFV RRLGPQGWRL VQ RGDPAAF RALVAQCLVC VPWDARPPPA APSFRQVSCL KELVARVLQR LCERGAKNVL AFGFALLDGA RGGPPEAFTT SVR SYLPNT VTDALRGSGA WGLLLRRVGD DVLVHLLARC ALFVLVAPSC AYQVCGPPLY QLGAATQARP PPHASGPRRR LGCE RAWNH SVREAGVPLG LPAPGARRRG GSASRSLPLP KRPRRGAAPE PERTPVGQGS WAHPGRTRGP SDRGFCVVSP ARPAE EATS LEGALSGTRH SHPSVGRQHH AGPPSTSRPP RPWDTPCPPV YAETKHFLYS SGDKEQLRPS FLLSSLRPSL TGARRL VET IFLGSRPWMP GTPRRLPRLP QRYWQMRPLF LELLGNHAQC PYGVLLKTHC PLRAAVTPAA GVCAREKPQG SVAAPEE ED TDPRRLVQLL RQHSSPWQVY GFVRACLRRL VPPGLWGSRH NERRFLRNTK KFISLGKHAK LSLQELTWKM SVRDCAWL R RSPGVGCVPA AEHRLREEIL AKFLHWLMSV YVVELLRSFF YVTETTFQKN RLFFYRKSVW SKLQSIGIRQ HLKRVQLRE LSEAEVRQHR EARPALLTSR LRFIPKPDGL RPIVNMDYVV GARTFRREKR AERLTSRVKA LFSVLNYERA RRPGLLGASV LGLDDIHRA WRTFVLRVRA QDPPPELYFV KVDVTGAYDT IPQDRLTEVI ASIIKPQNTY CVRRYAVVQK AAHGHVRKAF K SHVSTLTD LQPYMRQFVA HLQETSPLRD AVVIEQSSSL NEASSGLFDV FLRFMCHHAV RIRGKSYVQC QGIPQGSILS TL LCSLCYG DMENKLFAGI RRDGLLLRLV DDFLLVTPHL THAKTFLRTL VRGVPEYGCV VNLRKTVVNF PVEDEALGGT AFV QMPAHG LFPWCGLLLD TRTLEVQSDY SSYARTSIRA SLTFNRGFKA GRNMRRKLFG VLRLKCHSLF LDLQVNSLQT VCTN IYKIL LLQAYRFHAC VLQLPFHQQV WKNPTFFLRV ISDTASLCYS ILKAKNAGMS LGAKGAAGPL PSEAVQWLCH QAFLL KLTR HRVTYVPLLG SLRTAQTQLS RKLPGTTLTA LEAAANPALP SDFKTILD

UniProtKB: テロメラーゼ逆転写酵素

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分子 #3: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 18.074932 KDa
配列文字列:
MPDPAKSAPA PKKGSKKAVT KVQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSSNPRN LSPTKPGGSE DRQPPPSQLS AIPPFCLVLR A GIAGQV

UniProtKB: ヒストンH2B

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分子 #4: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 14.140584 KDa
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VRRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG KVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: ヒストンH2A

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分子 #2: DNA (5'-D(P*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*TP*TP*AP*GP*GP*G)-3') / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 5.514567 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)

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分子 #5: RNA (256-MER)

分子名称: RNA (256-MER) / タイプ: rna / ID: 5 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney
分子量理論値: 145.477797 KDa
配列文字列: GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ...文字列:
GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ACAAAAAAUG UCAGCUGCUG GCCCGUUCGC CCCUCCCGGG GACCUGCGGC GGGUCGCCUG CCCAGCCCCC GA ACCCCGC CUGGAGGCCG CGGUCGGCCC GGGGCUUCUC CGGAGGCACC CACUGCCACC GCGAAGAGUU GGGCUCUGUC AGC CGCGGG UCUCUCGGGG GCGAGGGCGA GGUUCAGGCC UUUCAGGCCG CAGGAAGAGG AACGGAGCGA GUCCCCGCGC GCGG CGCGA UUCCCUGAGC UGUGGGACGU GCACCCAGGA CUCGGCUCAC ACAUGC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.05 %(C2H4O)nC14H22OIgepal CA630
1.0 %C12H22O11Trehaloseトレハロース
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 12 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4-5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 78.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 43639 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 47.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 15760434
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7521

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 168538
詳細All images were processed using RELION 3.1.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 80
得られたモデル

PDB-7bg9:
The catalytic core lobe of human telomerase in complex with a telomeric DNA substrate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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