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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1190 | |||||||||
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タイトル | Molecular structure of human geminin. | |||||||||
マップデータ | 3D map of human Geminin, asymmetrical reconstruction of the tetramer | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 18.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Okorokov AL / Orlova EV / Kingsbury SR / Bagneris C / Gohlke U / Williams GH / Stoeber K | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2004 タイトル: Molecular structure of human geminin. 著者: Andrei L Okorokov / Elena V Orlova / Sarah R Kingsbury / Claire Bagneris / Ulrich Gohlke / Gareth H Williams / Kai Stoeber / 要旨: The origin licensing repressor geminin is a unique bifunctional protein providing a molecular link between cellular proliferation, differentiation and genomic stability. Here we report the first ...The origin licensing repressor geminin is a unique bifunctional protein providing a molecular link between cellular proliferation, differentiation and genomic stability. Here we report the first molecular structure of human geminin, determined by EM and image processing at a resolution of 17.5 A. The geminin molecule is a tetramer formed by two dimers with monomers interacting via coiled-coil domains. The unusual structural organization of geminin provides molecular insight into its bifunctional nature. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1190.map.gz | 2.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1190-v30.xml emd-1190.xml | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1190.gif | 10.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1190 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1190 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1190_validation.pdf.gz | 186.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1190_full_validation.pdf.gz | 185.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1190_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1190 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1190 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1190.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | 3D map of human Geminin, asymmetrical reconstruction of the tetramer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human replication licensing factor Geminin
全体 | 名称: Human replication licensing factor Geminin |
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要素 |
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-超分子 #1000: Human replication licensing factor Geminin
超分子 | 名称: Human replication licensing factor Geminin / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: sample was produced in E. coli and purified by affinity chromatography followed by the ion-exchange and size exclusion chromatography steps. The resulting sample was homogeneous. 集合状態: tetrameric / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 103 KDa |
-分子 #1: Geminin
分子 | 名称: Geminin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Geminin / 詳細: tetramer / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Lung and Urinary bladder / Organelle: nucleus |
分子量 | 実験値: 90 KDa / 理論値: 103 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET14b |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.05 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 / 詳細: 10 mM Tris HCl pH 8.0 100 mM NaCl |
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: negative staining with 2% methylamine vanadate, pH 8.0 or with 2% methylamine tungstate, pH 6.8 |
グリッド | 詳細: 400 mesh carbon-coated copper grid |
凍結 | 凍結剤: NONE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 12 |
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詳細 | images were taken on FEI Technai T10 microscope in low dose mode. |
日付 | 2003年1月1日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 4 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / カメラ長: 500 / Od range: 1.5 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 44000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 44000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: standard specimen holder / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
詳細 | selection was done manualy |
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CTF補正 | 詳細: Each particle |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic-5 / 詳細: Asymmetrical reconstruction / 使用した粒子像数: 3300 |
最終 2次元分類 | クラス数: 300 |
-原子モデル構築 1
ソフトウェア | 名称: O |
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詳細 | Protocol: Rigid body. The coiled-coil domains were separately fitted by manual docking using program O |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |