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万見
- EMDB-11837: Structure of the MTA1/HDAC1/MBD2 NURD deacetylase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11837
タイトルStructure of the MTA1/HDAC1/MBD2 NURD deacetylase complex
マップデータNuRD deacetylase complex
試料
  • 複合体: NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 and a single copy of MBD2
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-CpG-binding domain protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Metastasis-associated protein MTA1
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 1HDAC1
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム
キーワードDeacetylase / Complex / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of MECP2 binding ability to 5mC-DNA / Krueppel-associated box domain binding / Repression of WNT target genes / MECP2 regulates transcription of neuronal ligands / satellite DNA binding / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / ventricular cardiac muscle tissue development / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation ...Loss of MECP2 binding ability to 5mC-DNA / Krueppel-associated box domain binding / Repression of WNT target genes / MECP2 regulates transcription of neuronal ligands / satellite DNA binding / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / epidermal cell differentiation / ventricular cardiac muscle tissue development / histone decrotonylase activity / fungiform papilla formation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of amyloid-beta clearance / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / endoderm development / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / NuRD complex / maternal behavior / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / protein deacetylation / siRNA binding / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / ヒストン脱アセチル化酵素 / C2H2 zinc finger domain binding / methyl-CpG binding / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of signaling receptor activity / regulation of endopeptidase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / histone deacetylase activity / embryonic digit morphogenesis / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / response to ionizing radiation / positive regulation of stem cell population maintenance / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Notch-HLH transcription pathway / eyelid development in camera-type eye / oligodendrocyte differentiation / E-box binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / locomotor rhythm / odontogenesis of dentin-containing tooth / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / SUMOylation of transcription factors / hair follicle placode formation / Regulation of MECP2 expression and activity / cellular response to organic cyclic compound / G0 and Early G1 / positive regulation of Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / negative regulation by host of viral transcription / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / embryonic organ development / ヘテロクロマチン / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / response to mechanical stimulus / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / core promoter sequence-specific DNA binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / transcription repressor complex / RNA Polymerase I Promoter Opening / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to nutrient levels / negative regulation of cell migration / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / HDACs deacetylate histones / promoter-specific chromatin binding / hippocampus development / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / neuron differentiation / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Wntシグナル経路 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / double-strand break repair / p53 binding / response to estradiol / 核膜
類似検索 - 分子機能
Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / Methyl-CpG binding protein 2/3, C-terminal domain / Methyl-CpG-binding domain protein 2/3, p55-binding region / C-terminal domain of methyl-CpG binding protein 2 and 3 / p55-binding region of Methyl-CpG-binding domain proteins MBD / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type ...Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / Methyl-CpG binding protein 2/3, C-terminal domain / Methyl-CpG-binding domain protein 2/3, p55-binding region / C-terminal domain of methyl-CpG binding protein 2 and 3 / p55-binding region of Methyl-CpG-binding domain proteins MBD / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / ヒストン脱アセチル化酵素 / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / SANT domain profile. / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Ureohydrolase domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Metastasis-associated protein MTA1 / Histone deacetylase 1 / Methyl-CpG-binding domain protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Millard CJ / Fairall L
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustWT100237/Z/12/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_PC_17136 英国
Wolfson Foundation 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2020
タイトル: The topology of chromatin-binding domains in the NuRD deacetylase complex.
著者: Christopher J Millard / Louise Fairall / Timothy J Ragan / Christos G Savva / John W R Schwabe /
要旨: Class I histone deacetylase complexes play essential roles in many nuclear processes. Whilst they contain a common catalytic subunit, they have diverse modes of action determined by associated ...Class I histone deacetylase complexes play essential roles in many nuclear processes. Whilst they contain a common catalytic subunit, they have diverse modes of action determined by associated factors in the distinct complexes. The deacetylase module from the NuRD complex contains three protein domains that control the recruitment of chromatin to the deacetylase enzyme, HDAC1/2. Using biochemical approaches and cryo-electron microscopy, we have determined how three chromatin-binding domains (MTA1-BAH, MBD2/3 and RBBP4/7) are assembled in relation to the core complex so as to facilitate interaction of the complex with the genome. We observe a striking arrangement of the BAH domains suggesting a potential mechanism for binding to di-nucleosomes. We also find that the WD40 domains from RBBP4 are linked to the core with surprising flexibility that is likely important for chromatin engagement. A single MBD2 protein binds asymmetrically to the dimerisation interface of the complex. This symmetry mismatch explains the stoichiometry of the complex. Finally, our structures suggest how the holo-NuRD might assemble on a di-nucleosome substrate.
履歴
登録2020年10月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年11月11日-
マップ公開2020年11月11日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ao8
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11837.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11837.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NuRD deacetylase complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.010286578 - 0.042806547
平均 (標準偏差)0.00013374453 (±0.0012437036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 327.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z327.000327.000327.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0100.0430.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11837_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: NuRD deacetylase complex - half2

ファイルemd_11837_half_map_1.map
注釈NuRD deacetylase complex - half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: NuRD deacetylase complex - half1

ファイルemd_11837_half_map_2.map
注釈NuRD deacetylase complex - half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 ...

全体名称: NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 and a single copy of MBD2
要素
  • 複合体: NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 and a single copy of MBD2
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-CpG-binding domain protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Metastasis-associated protein MTA1
    • タンパク質・ペプチド: Histone deacetylase 1HDAC1
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: POTASSIUM IONカリウム

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超分子 #1: NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 ...

超分子名称: NuRD deacetylase complex containing two copies of MTA1 and HDAC1 and a single copy of MBD2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: Methyl-CpG-binding domain protein 2

分子名称: Methyl-CpG-binding domain protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.323625 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRAHPGGGRC CPEQEEGESA AGGSGAGGDS AIEQGGQGSA LAPSPVSGVR REGARGGGRG RGRWKQAGRG GGVCGRGRGR GRGRGRGRG RGRGRGRPPS GGSGLGGDGG GCGGGGSGGG GAPRREPVPF PSGSAGPGPR GPRATESGKR MDCPALPPGW K KEEVIRKS ...文字列:
MRAHPGGGRC CPEQEEGESA AGGSGAGGDS AIEQGGQGSA LAPSPVSGVR REGARGGGRG RGRWKQAGRG GGVCGRGRGR GRGRGRGRG RGRGRGRPPS GGSGLGGDGG GCGGGGSGGG GAPRREPVPF PSGSAGPGPR GPRATESGKR MDCPALPPGW K KEEVIRKS GLSAGKSDVY YFSPSGKKFR SKPQLARYLG NTVDLSSFDF RTGKMMPSKL QKNKQRLRND PLNQNKGKPD LN TTLPIRQ TASIFKQPVT KVTNHPSNKV KSDPQRMNEQ PRQLFWEKRL QGLSASDVTE QIIKTMELPK GLQGVGPGSN DET LLSAVA SALHTSSAPI TGQVSAAVEK NPAVWLNTSQ PLCKAFIVTD EDIRKQEERV QQVRKKLEEA LMADILSRAA DTEE MDIEM DSGDEA

UniProtKB: Methyl-CpG-binding domain protein 2

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分子 #2: Metastasis-associated protein MTA1

分子名称: Metastasis-associated protein MTA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.904312 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAANMYRVGD YVYFENSSSN PYLIRRIEEL NKTANGNVEA KVVCFYRRRD ISSTLIALAD KHATLSVCYK AGPGADNGEE GEIEEEMEN PEMVDLPEKL KHQLRHRELF LSRQLESLPA THIRGKCSVT LLNETESLKS YLEREDFFFY SLVYDPQQKT L LADKGEIR ...文字列:
MAANMYRVGD YVYFENSSSN PYLIRRIEEL NKTANGNVEA KVVCFYRRRD ISSTLIALAD KHATLSVCYK AGPGADNGEE GEIEEEMEN PEMVDLPEKL KHQLRHRELF LSRQLESLPA THIRGKCSVT LLNETESLKS YLEREDFFFY SLVYDPQQKT L LADKGEIR VGNRYQADIT DLLKEGEEDG RDQSRLETQV WEAHNPLTDK QIDQFLVVAR SVGTFARALD CSSSVRQPSL HM SAAAASR DITLFHAMDT LHKNIYDISK AISALVPQGG PVLCRDEMEE WSASEANLFE EALEKYGKDF TDIQQDFLPW KSL TSIIEY YYMWKTTDRY VQQKRLKAAE AESKLKQVYI PNYNKPNPNQ ISVNNVKAGV VNGTGAPGQS PGAGRACESC YTTQ SYQWY SWGPPNMQCR LCASCWTYWK KYGGLKMPTR LDGERPGPNR SNMSPHGLPA RSSGSPKFAM KTRQAFYLHT TKLTR IARR LCREILRPWH AARHPYLPIN SAAIKAECTA RLPEASQSPL VLKQAVRKPL EAVLRYLETH PRPPKPDPVK SVSSVL SSL TPAKVAPVIN NGSPTILGKR SYEQHNGVDG NMKKRLLMPS RGLANHGQAR HMGPSRNLLL NGKSYPTKVR LIRGGSL PP VKRRRMNWID APDDVFYMAT EETRKIRKLL SSSETKRAAR RPYKPIALRQ SQALPPRPPP PAPVNDEPIV IED

UniProtKB: Metastasis-associated protein MTA1

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分子 #3: Histone deacetylase 1

分子名称: Histone deacetylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヒストン脱アセチル化酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.178906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQTQGTRRK VCYYYDGDVG NYYYGQGHPM KPHRIRMTHN LLLNYGLYRK MEIYRPHKAN AEEMTKYHSD DYIKFLRSIR PDNMSEYSK QMQRFNVGED CPVFDGLFEF CQLSTGGSVA SAVKLNKQQT DIAVNWAGGL HHAKKSEASG FCYVNDIVLA I LELLKYHQ ...文字列:
MAQTQGTRRK VCYYYDGDVG NYYYGQGHPM KPHRIRMTHN LLLNYGLYRK MEIYRPHKAN AEEMTKYHSD DYIKFLRSIR PDNMSEYSK QMQRFNVGED CPVFDGLFEF CQLSTGGSVA SAVKLNKQQT DIAVNWAGGL HHAKKSEASG FCYVNDIVLA I LELLKYHQ RVLYIDIDIH HGDGVEEAFY TTDRVMTVSF HKYGEYFPGT GDLRDIGAGK GKYYAVNYPL RDGIDDESYE AI FKPVMSK VMEMFQPSAV VLQCGSDSLS GDRLGCFNLT IKGHAKCVEF VKSFNLPMLM LGGGGYTIRN VARCWTYETA VAL DTEIPN ELPYNDYFEY FGPDFKLHIS PSNMTNQNTN EYLEKIKQRL FENLRMLPHA PGVQMQAIPE DAIPEESGDE DEDD PDKRI SICSSDKRIA CEEEFSDSEE EGEGGRKNSS NFKKAKRVKT EDEKEKDPEE KKEVTEEEKT KEEKPEAKGV KEEVK LA

UniProtKB: Histone deacetylase 1

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分子 #4: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
分子 #6: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
25.0 mMHEPES
75.0 mMPotassium acetate
0.5 mMTCEP
0.1 %Glutaraldehydeグルタルアルデヒド
50.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: 40 mA for 120 sec
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 3 seconds, blot force 10.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15086 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 324135
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5icn

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 94041
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5icn

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2ky8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7ao8:
Structure of the MTA1/HDAC1/MBD2 NURD deacetylase complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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