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- EMDB-11818: Cryo-EM structure of the divergent actomyosin complex from Plasmo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11818
タイトルCryo-EM structure of the divergent actomyosin complex from Plasmodium falciparum Myosin A in the Rigor state
マップデータ
試料
  • 複合体: actomyosin complex from Plasmodium falciparum
    • タンパク質・ペプチド: Actin-1
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: Jasplakinolide
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament ...plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / cytoskeleton organization / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / vesicle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site ...Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-1 / Myosin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å
データ登録者Robert-Paganin J / Xu X-P / Swift MF / Auguin D / Robblee JP / Lu H / Fagnant PM / Krementsova EB / Trybus KM / Houdusse A ...Robert-Paganin J / Xu X-P / Swift MF / Auguin D / Robblee JP / Lu H / Fagnant PM / Krementsova EB / Trybus KM / Houdusse A / Volkmann N / Hanein D
資金援助3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-AI132378
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10-OD012372
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10-OD026926
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The actomyosin interface contains an evolutionary conserved core and an ancillary interface involved in specificity.
著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels ...著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels Volkmann / Dorit Hanein /
要旨: Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these ...Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these interactions remained elusive until now. Here, we report an atomic structure of the divergent Plasmodium falciparum actomyosin system determined by electron cryomicroscopy at the end of the powerstroke (Rigor state). The structure provides insights into the detailed interactions that are required for the parasite to produce the force and motion required for infectivity. Remarkably, the footprint of the myosin motor on filamentous actin is conserved with respect to higher eukaryotes, despite important variability in the Plasmodium falciparum myosin and actin elements that make up the interface. Comparison with other actomyosin complexes reveals a conserved core interface common to all actomyosin complexes, with an ancillary interface involved in defining the spatial positioning of the motor on actin filaments.
履歴
登録2020年10月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月28日-
マップ公開2021年4月28日-
更新2021年4月28日-
現状2021年4月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7aln
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7aln
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11818.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11818.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.035 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.0 / ムービー #1: 6
最小 - 最大-4.928446 - 35.041412
平均 (標準偏差)0.09540938 (±1.3107578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin666
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 347.75998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0351.0351.035
M x/y/z336336336
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z347.760347.760347.760
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ727265
NX/NY/NZ157157169
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS666
NC/NR/NS336336336
D min/max/mean-4.92835.0410.095

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : actomyosin complex from Plasmodium falciparum

全体名称: actomyosin complex from Plasmodium falciparum
要素
  • 複合体: actomyosin complex from Plasmodium falciparum
    • タンパク質・ペプチド: Actin-1
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-A
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: Jasplakinolide

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超分子 #1: actomyosin complex from Plasmodium falciparum

超分子名称: actomyosin complex from Plasmodium falciparum / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #1: Actin-1

分子名称: Actin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7
分子量理論値: 41.919547 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGEEDVQALV VDNGSGNVKA GVAGDDAPRS VFPSIVGRPK NPGIMVGMEE KDAFVGDEAQ TKRGILTLKY PIEHGIVTNW DDMEKIWHH TFYNELRAAP EEHPVLLTEA PLNPKGNRER MTQIMFESFN VPAMYVAIQA VLSLYSSGRT TGIVLDSGDG V SHTVPIYE ...文字列:
MGEEDVQALV VDNGSGNVKA GVAGDDAPRS VFPSIVGRPK NPGIMVGMEE KDAFVGDEAQ TKRGILTLKY PIEHGIVTNW DDMEKIWHH TFYNELRAAP EEHPVLLTEA PLNPKGNRER MTQIMFESFN VPAMYVAIQA VLSLYSSGRT TGIVLDSGDG V SHTVPIYE GYALPHAIMR LDLAGRDLTE YLMKILHERG YGFSTSAEKE IVRDIKEKLC YIALNFDEEM KTSEQSSDIE KS YELPDGN IITVGNERFR CPEALFQPSF LGKEAAGIHT TTFNSIKKCD VDIRKDLYGN IVLSGGTTMY EGIGERLTRD ITT LAPSTM KIKVVAPPER KYSVWIGGSI LSSLSTFQQM WITKEEYDES GPSIVHRKCF

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分子 #2: Myosin-A

分子名称: Myosin-A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7
分子量理論値: 92.488289 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAVTNEEIKT ASKIVRRV(SEP)N VEAFDKSGSV FKGYQIWTDI SPTIENDPNI MFVKCVVQQG SKKEKLTVVQ IDPPGT GTP YDIDPTHAWN CNSQVDPMSF GDIGLLNHTN IPCVLDFLKH RYLKNQIYTT AVPLIVAINP YKDLGNTTNE WIRRYRD TA ...文字列:
MAVTNEEIKT ASKIVRRV(SEP)N VEAFDKSGSV FKGYQIWTDI SPTIENDPNI MFVKCVVQQG SKKEKLTVVQ IDPPGT GTP YDIDPTHAWN CNSQVDPMSF GDIGLLNHTN IPCVLDFLKH RYLKNQIYTT AVPLIVAINP YKDLGNTTNE WIRRYRD TA DHTKLPPHVF TCAREALSNL HGVNKSQTII VSGESGAGKT EATKQIMRYF ASSKSGNMDL RIQTAIMAAN PVLEAFGN A KTIRNNNSSR FGRFMQLVIS HEGGIRYGSV VAFLLEKSRI ITQDDNERSY HIFYQFLKGA NSTMKSKFGL KGVTEYKLL NPNSTEVSGV DDVKDFEEVI ESLKNMELSE SDIEVIFSIV AGILTLGNVR LIEKQEAGLS DAAAIMDEDM GVFNKACELM YLDPELIKR EILIKVTVAG GDKIEGRWNK NDAEVLKSSL CKAMYEKLFL WIIRHLNSRI EPEGGFKTFM GMLDIFGFEV F KNNSLEQL FINITNEMLQ KNFVDIVFER ESKLYKDEGI STAELKYTSN KEVINVLCEK GKSVLSYLED QCLAPGGTDE KF VSSCATN LKENNKFTPA KVASNKNFII QHTIGPIQYC AESFLLKNKD VLRGDLVEVI KDSPNPIVQQ LFEGQVIEKG KIA KGSLIG SQFLNQLTSL MNLINSTEPH FIRCIKPNEN KKPLEWCEPK ILIQLHALSI LEALVLRQLG YSYRRTFEEF LYQY KFVDI AAAEDSSVEN QNKCVNILKL SGLSESMYKI GKSMVFLKQE GAKILTKIQR EKLVEWENCV SVIEAAILKH KYKQK VNKN IPSLLRVQAH IRKKMVAQ

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: Jasplakinolide

分子名称: Jasplakinolide / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: 9UE
分子量理論値: 709.67 Da
Chemical component information

ChemComp-9UE:
Jasplakinolide

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.3 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -168.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 464646
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: in-house rabbit actin map filtered to 40A
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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