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万見
- EMDB-11794: MutS-MutL in clamp state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11794
タイトルMutS-MutL in clamp state
マップデータrelion local resolution filtered locscale
試料
  • 複合体: MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair in the presence of AMP-PNP
    • 複合体: DNA mismatch repair protein MutS and DNA mismatch repair endonuclease MutL
      • タンパク質・ペプチド: DNA mismatch repair protein MutS
      • タンパク質・ペプチド: DNA mismatch repair protein MutL
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (30-MER)
      • DNA: DNA (30-MER)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードDNA Mismatch Repair MutS / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity ...single-stranded DNA-dependent ATP-dependent DNA helicase complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair protein, MutL / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein MutS / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like ...DNA mismatch repair protein, MutL / MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein MutS / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA mismatch repair protein MutL / DNA mismatch repair protein MutS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Fernandez-Leiro R / Bhairosing-Kok D
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105197143 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: The selection process of licensing a DNA mismatch for repair.
著者: Rafael Fernandez-Leiro / Doreth Bhairosing-Kok / Vladislav Kunetsky / Charlie Laffeber / Herrie H Winterwerp / Flora Groothuizen / Alexander Fish / Joyce H G Lebbink / Peter Friedhoff / Titia ...著者: Rafael Fernandez-Leiro / Doreth Bhairosing-Kok / Vladislav Kunetsky / Charlie Laffeber / Herrie H Winterwerp / Flora Groothuizen / Alexander Fish / Joyce H G Lebbink / Peter Friedhoff / Titia K Sixma / Meindert H Lamers /
要旨: DNA mismatch repair detects and removes mismatches from DNA by a conserved mechanism, reducing the error rate of DNA replication by 100- to 1,000-fold. In this process, MutS homologs scan DNA, ...DNA mismatch repair detects and removes mismatches from DNA by a conserved mechanism, reducing the error rate of DNA replication by 100- to 1,000-fold. In this process, MutS homologs scan DNA, recognize mismatches and initiate repair. How the MutS homologs selectively license repair of a mismatch among millions of matched base pairs is not understood. Here we present four cryo-EM structures of Escherichia coli MutS that provide snapshots, from scanning homoduplex DNA to mismatch binding and MutL activation via an intermediate state. During scanning, the homoduplex DNA forms a steric block that prevents MutS from transitioning into the MutL-bound clamp state, which can only be overcome through kinking of the DNA at a mismatch. Structural asymmetry in all four structures indicates a division of labor between the two MutS monomers. Together, these structures reveal how a small conformational change from the homoduplex- to heteroduplex-bound MutS acts as a licensing step that triggers a dramatic conformational change that enables MutL binding and initiation of the repair cascade.
履歴
登録2020年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月31日-
マップ公開2021年3月31日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7aib
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11794.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈relion local resolution filtered locscale
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.76 Å/pix.
x 192 pix.
= 337.92 Å		1.76 Å/pix.
x 192 pix.
= 337.92 Å		1.76 Å/pix.
x 192 pix.
= 337.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.12453052 - 0.41667956
平均 (標準偏差)0.00056799036 (±0.011483543)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 337.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.761.761.76
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z337.920337.920337.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.1250.4170.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11794_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11794_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11794_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair...

全体名称: MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair in the presence of AMP-PNP
要素
  • 複合体: MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair in the presence of AMP-PNP
    • 複合体: DNA mismatch repair protein MutS and DNA mismatch repair endonuclease MutL
      • タンパク質・ペプチド: DNA mismatch repair protein MutS
      • タンパク質・ペプチド: DNA mismatch repair protein MutL
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (30-MER)
      • DNA: DNA (30-MER)
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair...

超分子名称: MutS loaded on DNA substrate with one central mismatched basepair in the presence of AMP-PNP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 280 KDa

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超分子 #2: DNA mismatch repair protein MutS and DNA mismatch repair endonucl...

超分子名称: DNA mismatch repair protein MutS and DNA mismatch repair endonuclease MutL
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: DNA mismatch repair protein MutS

分子名称: DNA mismatch repair protein MutS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 95.269625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSAIENFDAH TPMMQQYLRL KAQHPEILLF YRMGDFYELF YDDAKRASQL LDISLTKRGA SAGEPIPMAG IPYHAVENYL AKLVNQGES VAIAEQIGDP ATSKGPVERK VVRIVTPGTI SDEALLQERQ DNLLAAIWQD SKGFGYATLD ISSGRFRLSE P ADRETMAA ...文字列:
MSAIENFDAH TPMMQQYLRL KAQHPEILLF YRMGDFYELF YDDAKRASQL LDISLTKRGA SAGEPIPMAG IPYHAVENYL AKLVNQGES VAIAEQIGDP ATSKGPVERK VVRIVTPGTI SDEALLQERQ DNLLAAIWQD SKGFGYATLD ISSGRFRLSE P ADRETMAA ELQRTNPAEL LYAEDFAEMS LIEGRRGLRR RPLWEFEIDT ARQQLNLQFG TRDLVGFGVE NAPRGLSAAG AL LQYAKCT QRTTLPHIRS ITMEREQDSI IMDAATRRNL EITQNLAGGA ENTLASVLDS TVTPMGSRML KRWLHMPVRD TRV LLERQQ TIGALQDFTA GLQPVLRQVG DLERILARLA LRTARPRDLA RMRHAFQQLP ELRAQLETVD SAPVQALREK MGEF AELRD LLERAIIDTP PVLVRDGGVI ASGYNEELDE WRALADGATD YLERLEVRER ERTGLDTLKV GFNAVHGYYI QISRG QSHL APINYMRRQT LKNAERYIIP ELKEYEDKVL TSKGKALALE KQLYEELFDL LLPHLEALQQ SASALAELDV LVNLAE RAY TLNYTSPTFI DKPGIRITEG RHPVVEQVLN EPFIANPLNL SPQRRMLIIT GPNMGGKSTY MRQTALIALM AYIGSYV PA QKVEIGPIDR IFTRVGAADD LASGRSTFMV EMTETANILH NATEYSLVLM DEIGRGTSTY DGLSLAWAVA ENLANKIK A LTLFATHYFE LTQLPEKMEG VANVHLDALE HGDTIAFMHS VQDGAASKSY GLAVAALAGV PKEVIKRARQ KLRELESIS PNAAATQVDG TQMSLLSVPE ETSPAVEALE NLDPRSLTPR QALEWIYRLK SLV

UniProtKB: DNA mismatch repair protein MutS

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分子 #2: DNA mismatch repair protein MutL

分子名称: DNA mismatch repair protein MutL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 39.248535 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MPIQVLPPQL ANQIAAGEVV ERPASVVKEL VENSLDAGAT RIDIDIERGG AKLIRIRDNG SGIKKDELA LALARHATSK IASLDDLEAI ISLGFRGEAL ASISSVSRLT LTSRTAEQQE AWQAYAEGRD MCVTVKPAAH P VGTTLEVL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MPIQVLPPQL ANQIAAGEVV ERPASVVKEL VENSLDAGAT RIDIDIERGG AKLIRIRDNG SGIKKDELA LALARHATSK IASLDDLEAI ISLGFRGEAL ASISSVSRLT LTSRTAEQQE AWQAYAEGRD MCVTVKPAAH P VGTTLEVL DLFYNTPARR KFLRTEKTEF NHIDEIIRRI ALARFDVTIN LSHNGKIVRQ YRAVPEGGQK ERRLGAILGT AF LEQALAI EWQHGDLTLR GWVADPNHTT PALAEIQYFY VNGRMMRDRL INHAIRQAYE DKLGADQQPA FVLYLEIDPH QVD VNVHPA KHEVRFHQSR LVHDFIYQGV LSVLQ

UniProtKB: DNA mismatch repair protein MutL

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分子 #3: DNA (30-MER)

分子名称: DNA (30-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.303989 KDa
配列文字列:
(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG) (DG)(DT)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA)

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分子 #4: DNA (30-MER)

分子名称: DNA (30-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.143893 KDa
配列文字列:
(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DA)(DC) (DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA) (DT)

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分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHepes
50.0 mMPotasium Glutamate
2.0 mMTEMED
1.0 mMATP
0.006 w/vTween-20
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 3 seconds before plunging.
詳細Protein sample was purified over a gel filtration column and mixed with DNA+AMP-PNP prior to grid preparation

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2351 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 290291
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab Initio Relion
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 34922
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5akb


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Initial Jelly Body refinement Final refinement with proSmart restraints
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7aib:
MutS-MutL in clamp state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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