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万見
- EMDB-11414: Structure of right-handed protein cage consisting of 24 eleven-me... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11414
タイトルStructure of right-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by DTME cross linkers
マップデータChiralB of the DTME cross-linked TRAP cage composed with 24 TRAP rings interconected with 240 DTME molecules
試料
  • 複合体: chemically induced artificial protein cage
    • タンパク質・ペプチド: Transcription attenuation protein MtrB
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.83 Å
データ登録者Biela AP / Maskell D
資金援助 ポーランド, 1件
OrganizationGrant number国
Polish National Science Centre2016/20/W/NZ1/00095 ポーランド
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Chemically induced protein cage assembly with programmable opening and cargo release.
著者: Izabela Stupka / Yusuke Azuma / Artur P Biela / Motonori Imamura / Simon Scheuring / Elżbieta Pyza / Olga Woźnicka / Daniel P Maskell / Jonathan G Heddle /
要旨: Engineered protein cages are promising tools that can be customized for applications in medicine and nanotechnology. A major challenge is developing a straightforward strategy for endowing cages with ...Engineered protein cages are promising tools that can be customized for applications in medicine and nanotechnology. A major challenge is developing a straightforward strategy for endowing cages with bespoke, inducible disassembly. Such cages would allow release of encapsulated cargoes at desired timing and location. Here, we achieve such programmable disassembly using protein cages, in which the subunits are held together by different molecular cross-linkers. This modular system enables cage disassembly to be controlled in a condition-dependent manner. Structural details of the resulting cages were determined using cryo–electron microscopy, which allowed observation of bridging cross-linkers at intended positions. Triggered disassembly was demonstrated by high-speed atomic force microscopy and subsequent cargo release using an encapsulated Förster resonance energy transfer pair whose signal depends on the quaternary structure of the cage.
履歴
登録2020年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2022年1月19日-
現状2022年1月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.68
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.68
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11414.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11414.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ChiralB of the DTME cross-linked TRAP cage composed with 24 TRAP rings interconected with 240 DTME molecules
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.72 Å/pix.
x 220 pix.
= 379.14 Å		1.72 Å/pix.
x 220 pix.
= 379.14 Å		1.72 Å/pix.
x 220 pix.
= 379.14 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.72336 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.68 / ムービー #1: 1.68
最小 - 最大-1.0848261 - 4.0645247
平均 (標準偏差)0.05890538 (±0.47328034)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 379.14 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.72336363636361.72336363636361.7233636363636
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z379.140379.140379.140
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-1.0854.0650.059

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11414_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_11414_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_11414_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : chemically induced artificial protein cage

全体名称: chemically induced artificial protein cage
要素
  • 複合体: chemically induced artificial protein cage
    • タンパク質・ペプチド: Transcription attenuation protein MtrB

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超分子 #1: chemically induced artificial protein cage

超分子名称: chemically induced artificial protein cage / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: DTME cross linked protein cage
由来(天然)生物種: Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 2.2 MDa

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分子 #1: Transcription attenuation protein MtrB

分子名称: Transcription attenuation protein MtrB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列:
MYTNSDFVVI KALEDGVNVI GLTRGADTRF HHSECLDKGE VLIAQFTEHT SAIKVRGKAY IQTSHGVIES EGKK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4942 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4000
詳細: manual picking was followed by template creation used for automated picking afterwards
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.0)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

4444


詳細: low pass filtered to 20A, EMD-4443 and EMD-4444 were used as searching models
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.0) / 使用した粒子像数: 52273
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.0)
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 50000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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