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万見
- EMDB-10857: Cryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10857
タイトルCryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP synthase - Fo-wing region
マップデータLocal-resolution filtered full map of T. thermophila ATP synthase Fo-wing region
試料
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region
    • タンパク質・ペプチド: ATPTT1
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
キーワードmitochondria / ATP synthase / oxidoreductase / NAD / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性Sulphide quinone-reductase / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / sulfide:quinone oxidoreductase activity / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD binding / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / mitochondrion / Oxidoreductase, putative
機能・相同性情報
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kock Flygaard R / Muhleip A
資金援助 スウェーデン, 3件
OrganizationGrant number国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
European Research Council (ERC)ERC-2018-StG-805230 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Type III ATP synthase is a symmetry-deviated dimer that induces membrane curvature through tetramerization.
著者: Rasmus Kock Flygaard / Alexander Mühleip / Victor Tobiasson / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we ...Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we characterized the unique type III mitochondrial ATP synthase in its dimeric and tetrameric form. The cryo-EM structure of a ciliate ATP synthase dimer reveals an unusual U-shaped assembly of 81 proteins, including a substoichiometrically bound ATPTT2, 40 lipids, and co-factors NAD and CoQ. A single copy of subunit ATPTT2 functions as a membrane anchor for the dimeric inhibitor IF. Type III specific linker proteins stably tie the ATP synthase monomers in parallel to each other. The intricate dimer architecture is scaffolded by an extended subunit-a that provides a template for both intra- and inter-dimer interactions. The latter results in the formation of tetramer assemblies, the membrane part of which we determined to 3.1 Å resolution. The structure of the type III ATP synthase tetramer and its associated lipids suggests that it is the intact unit propagating the membrane curvature.
履歴
登録2020年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月30日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ynv
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ynv
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10857.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10857.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local-resolution filtered full map of T. thermophila ATP synthase Fo-wing region
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.022 / ムービー #1: 0.022
最小 - 最大-0.0507408 - 0.11670689
平均 (標準偏差)0.00030394032 (±0.0020931524)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 498.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z498.000498.000498.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.0510.1170.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10857_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_10857_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_10857_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region

全体名称: Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region
要素
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region
    • タンパク質・ペプチド: ATPTT1
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region

超分子名称: Mitochondrial ATP synthase, Fo-wing region / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)

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分子 #1: ATPTT1

分子名称: ATPTT1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 54.917816 KDa
配列文字列: MIHCLRNIRT VSALQSKISY NLGGGNKRKK TSGDLDNYDV LFVGANLGGI CSNHFDKDTH GKYKCFVSFD QPINQIYSVR IPYEQQRVR KSEYIHFSKK SINQFTPSEM LAVKEILPEQ NAVVLSSGRR IGYNQLVLAT GLKHDFSQIK GFYEALEHPE H PVYANRDP ...文字列:
MIHCLRNIRT VSALQSKISY NLGGGNKRKK TSGDLDNYDV LFVGANLGGI CSNHFDKDTH GKYKCFVSFD QPINQIYSVR IPYEQQRVR KSEYIHFSKK SINQFTPSEM LAVKEILPEQ NAVVLSSGRR IGYNQLVLAT GLKHDFSQIK GFYEALEHPE H PVYANRDP ETWRSAQHKY SKYISNFKSG DGYFCIPEYP YAGEVECFNF FVSDEVWKWA QHHGALSPKH TFTIVNANEK FV HYCDSAD AFIKERLEKR GIRVEYNTKL LEVHQDGQKA TFINTKTGEK SVRDYNNLYS IVPSKRQEFL DKAGLTNGNG LLN VDHQTL QHKKYKNIFG LGDAADLPTT KTFWAGWYQI AVVRNNVKRN LQGQTLNAHY DGFSKVPLFT GHQTLTYVAH SYGG VGNWQ HLKHNNGGIL AWMRYRSWAK GMAKKFQDFY NGARLGPPYH KVLKSFPELP GSPESQQSSG ISKYFPTKTE NKAAH

UniProtKB: Oxidoreductase, putative

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分子 #2: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.9 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta / 使用した粒子像数: 61157
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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