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- EMDB-10836: Rix1-Rea1 pre-60S particle - Rix1-subcomplex, body 3 (rigid body ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10836
タイトルRix1-Rea1 pre-60S particle - Rix1-subcomplex, body 3 (rigid body refinement)
マップデータRix1-subcomplex of the Rix1-Rea1 pre-60S particle
試料
  • 複合体: Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein IPI3
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein RIX1
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein IPI1
キーワードpre-60S / Biogenesis / LSU / Large subunit / ribosome assembly / RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


: / rixosome complex / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / nuclear pre-replicative complex / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / MLL1 complex / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit assembly / DNA-templated DNA replication ...: / rixosome complex / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / nuclear pre-replicative complex / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / MLL1 complex / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit assembly / DNA-templated DNA replication / rRNA processing / chromatin binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Testis-expressed protein 10/pre-rRNA-processing protein Ipi1 / Pre-rRNA-processing protein Ipi1, N-terminal / Rix1 complex component involved in 60S ribosome maturation / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / rRNA processing/ribosome biogenesis / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. ...Testis-expressed protein 10/pre-rRNA-processing protein Ipi1 / Pre-rRNA-processing protein Ipi1, N-terminal / Rix1 complex component involved in 60S ribosome maturation / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / WD repeat-containing protein WDR18/Ipi3/RID3 / rRNA processing/ribosome biogenesis / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-rRNA-processing protein IPI1 / Pre-rRNA-processing protein IPI1 / Pre-rRNA-processing protein RIX1 / Pre-rRNA-processing protein IPI3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kater L / Beckmann R
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Construction of the Central Protuberance and L1 Stalk during 60S Subunit Biogenesis.
著者: Lukas Kater / Valentin Mitterer / Matthias Thoms / Jingdong Cheng / Otto Berninghausen / Roland Beckmann / Ed Hurt /
要旨: Ribosome assembly is driven by numerous assembly factors, including the Rix1 complex and the AAA ATPase Rea1. These two assembly factors catalyze 60S maturation at two distinct states, triggering ...Ribosome assembly is driven by numerous assembly factors, including the Rix1 complex and the AAA ATPase Rea1. These two assembly factors catalyze 60S maturation at two distinct states, triggering poorly understood large-scale structural transitions that we analyzed by cryo-electron microscopy. Two nuclear pre-60S intermediates were discovered that represent previously unknown states after Rea1-mediated removal of the Ytm1-Erb1 complex and reveal how the L1 stalk develops from a pre-mature nucleolar to a mature-like nucleoplasmic state. A later pre-60S intermediate shows how the central protuberance arises, assisted by the nearby Rix1-Rea1 machinery, which was solved in its pre-ribosomal context to molecular resolution. This revealed a Rix1-Ipi3 tetramer anchored to the pre-60S via Ipi1, strategically positioned to monitor this decisive remodeling. These results are consistent with a general underlying principle that temporarily stabilized immature RNA domains are successively remodeled by assembly factors, thereby ensuring failsafe assembly progression.
履歴
登録2020年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月29日-
マップ公開2020年7月29日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yle
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6yle
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10836.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10836.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Rix1-subcomplex of the Rix1-Rea1 pre-60S particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.037551817 - 0.072617956
平均 (標準偏差)0.00043897267 (±0.0037487403)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 211.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.800211.800211.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0380.0730.000

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添付データ

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ハーフマップ: Relion half map (unfiltered, unmasked)

ファイルemd_10836_half_map_1.map
注釈Relion half map (unfiltered, unmasked)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relion half map (unfiltered, unmasked)

ファイルemd_10836_half_map_2.map
注釈Relion half map (unfiltered, unmasked)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex

全体名称: Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex
要素
  • 複合体: Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein IPI3
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein RIX1
    • タンパク質・ペプチド: Pre-rRNA-processing protein IPI1

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超分子 #1: Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex

超分子名称: Rix1-Rea1 pre-60S assembly particle - Rix1-subcomplex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Rix1-TAP Flag-Rea1 derived pre-60S assembly complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Pre-rRNA-processing protein IPI3

分子名称: Pre-rRNA-processing protein IPI3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 61.836695 KDa
配列文字列: MDEQVIFTTN TSGTIASVHS FEQINLRQCS TQSRNSCVQV GNKYLFIAQA QKALINVYNL SGSFKRESVE QRLPLPEILK CLEVVENDG VQYDRIQGVN HNLPDFNLPY LLLGSTESGK LYIWELNSGI LLNVKPMAHY QSITKIKSIL NGKYIITSGN D SRVIIWQT ...文字列:
MDEQVIFTTN TSGTIASVHS FEQINLRQCS TQSRNSCVQV GNKYLFIAQA QKALINVYNL SGSFKRESVE QRLPLPEILK CLEVVENDG VQYDRIQGVN HNLPDFNLPY LLLGSTESGK LYIWELNSGI LLNVKPMAHY QSITKIKSIL NGKYIITSGN D SRVIIWQT VDLVSASNDD PKPLCILHDH TLPVTDFQVS SSQGKFLSCT DTKLFTVSQD ATIRCYDLSL IGSKKKQKAN EN DVSIGKT PVLLATFTTP YSIKSIVLDP ADRACYIGTA EGCFSLNLFY KLKGNAIVNL LQSAGVNTVQ KGRVFSLVQR NSL TGGENE DLDALYAMGQ LVCENVLNSN VSCLEISMDG TLLLIGDTEG KVSIAEIYSK QIIRTIQTLT TSQDSVGEVT NLLT NPYRL ERGNLLFEGE SKGKQPSNNN GHNFMKIPNL QRVIFDGKNK GHLHDIWYQI GEPEAETDPN LALPLNDFNA YLEQV KTQE SIFSHIGKVS SNVKVIDNKI DATSSLDSNA AKDEEITELK TNIEALTHAY KELRDMHEKL YEEHQQMLDK Q

UniProtKB: Pre-rRNA-processing protein IPI3

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分子 #2: Pre-rRNA-processing protein RIX1

分子名称: Pre-rRNA-processing protein RIX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 86.839844 KDa
配列文字列: MSEEFIAVST LARNLEIAKG NEFHTILATL RSPVYINEQL LKSELSFLVT KILKLIRSGN DFDLWKGCHT SVVTCAYNPL VLSTHGGQL LAAIYSRLEQ KTGFYSSVIS SSHGKQLFNT LISSVAIIID LMKNKPTLSR EALVPKLKAI IPTLITLSQY E PELVLPVL ...文字列:
MSEEFIAVST LARNLEIAKG NEFHTILATL RSPVYINEQL LKSELSFLVT KILKLIRSGN DFDLWKGCHT SVVTCAYNPL VLSTHGGQL LAAIYSRLEQ KTGFYSSVIS SSHGKQLFNT LISSVAIIID LMKNKPTLSR EALVPKLKAI IPTLITLSQY E PELVLPVL QRILKRNTTT FKPFTNKFRT VLINLIISDY ASLGTKTQRL VCENFAYLHL LKIQVSDTSD DETQAHHKIY AD SNWRTGL MSILSQFKPI IQLCGEILDF EQDNELYKLI KSLPVIDESN NKEEFLPSLK LDFNAPLTLW EIPQRLSLLA DML VAFISL PTPFPIRVPL GGINSLCEVL LGVSNKYLPL KKELRHDNEL NGVINTILPQ IQFQGIRLWE IMVSKYGKCG LSFF EGILS SIELFIPLKK KSNNEIDFNV VGSLKFEFAT VFRLVNMILS HLGHQLNIIS VISQLIEVAL FLSHDKTLID SLFKN RKSI MKQQTKTKQS KRSKSAEGAF SDIYTHPELF VCKNSMNWFN EINDFFITAL NNWILPSTPH IQILKYSITQ SLRLKE RFG YIPESFVNLL RCEVLHPGSE RVSILPIAIS LLKNINDDMF ELLCHPKVPV GMVYQLHKPL DLGEDGEVRD DINKKEV ET NESSSNANTG LETLKALENL ENVTIPEPKH EVPKVVDDTA IFKKRSVEEV IERESTSSHK KVKFVEETTV DNGEELIV K KAVSQTKEEE KPMEDSEDEE QEEFEIPAIE LSDDEEEEEE EE

UniProtKB: Pre-rRNA-processing protein RIX1

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分子 #3: Pre-rRNA-processing protein IPI1

分子名称: Pre-rRNA-processing protein IPI1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 37.928895 KDa
配列文字列: MTKSRKQKQK KQDFLRKKLK VGKPKEKARN ATDTSFVSKT ISIRNQHLDQ NPHDLTKRLT LLKHHNINVR KETLTTFQKS IPSIIKSRL MTPLLTQSIP LICDESQQVR QGLIDLVDEI GSHDAEILKL HCNIFVLYIN MAMTHIVTQI QADSTKFLSH L LKYCGDEV ...文字列:
MTKSRKQKQK KQDFLRKKLK VGKPKEKARN ATDTSFVSKT ISIRNQHLDQ NPHDLTKRLT LLKHHNINVR KETLTTFQKS IPSIIKSRL MTPLLTQSIP LICDESQQVR QGLIDLVDEI GSHDAEILKL HCNIFVLYIN MAMTHIVTQI QADSTKFLSH L LKYCGDEV VRKSWVKLLN GVFGVLGWGQ VGKNDSASIV QTKKRNAKYV TIHLNALYTL VEYGCQDERA RSDGDTAETT ED SGTLRNP YLIPDYPQPF EHLKLFTREL KVQDATSSGV NATLLSLATQ DIDTRKAVFI EQFLPIVRKK IEVIIKEGGE CGK SANKLK TLLAKIFD

UniProtKB: Pre-rRNA-processing protein IPI1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-48 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 75.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 273799
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3199

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 114398
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6yle:
Rix1-Rea1 pre-60S particle - Rix1-subcomplex, body 3 (rigid body refinement)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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