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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10648 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of the narrow type IV pilus (PilA5) from Thermus thermophilus | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / cell outer membrane / membrane => GO:0016020 / periplasmic space / plasma membrane / Type IV narrow pilus major component PilA5 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus HB27 (バクテリア) / Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (バクテリア) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å | |||||||||
データ登録者 | Neuhaus A / Gold VAM | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cryo-electron microscopy reveals two distinct type IV pili assembled by the same bacterium. 著者: Alexander Neuhaus / Muniyandi Selvaraj / Ralf Salzer / Julian D Langer / Kerstin Kruse / Lennart Kirchner / Kelly Sanders / Bertram Daum / Beate Averhoff / Vicki A M Gold / 要旨: Type IV pili are flexible filaments on the surface of bacteria, consisting of a helical assembly of pilin proteins. They are involved in bacterial motility (twitching), surface adhesion, biofilm ...Type IV pili are flexible filaments on the surface of bacteria, consisting of a helical assembly of pilin proteins. They are involved in bacterial motility (twitching), surface adhesion, biofilm formation and DNA uptake (natural transformation). Here, we use cryo-electron microscopy and mass spectrometry to show that the bacterium Thermus thermophilus produces two forms of type IV pilus ('wide' and 'narrow'), differing in structure and protein composition. Wide pili are composed of the major pilin PilA4, while narrow pili are composed of a so-far uncharacterized pilin which we name PilA5. Functional experiments indicate that PilA4 is required for natural transformation, while PilA5 is important for twitching motility. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10648.map.gz | 361.9 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10648-v30.xml emd-10648.xml | 9.3 KB 9.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10648_fsc.xml | 5.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10648.png | 118 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10648 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10648 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10648_validation.pdf.gz | 254.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10648_full_validation.pdf.gz | 253.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10648_validation.xml.gz | 8.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10648 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10648 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10648.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.048 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Thermus thermophilus narrow pilus
全体 | 名称: Thermus thermophilus narrow pilus |
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要素 |
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-超分子 #1: Thermus thermophilus narrow pilus
超分子 | 名称: Thermus thermophilus narrow pilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Thermus thermophilus HB27 (バクテリア) |
-分子 #1: Uncharacterized protein
分子 | 名称: Uncharacterized protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Sequence corresponds to the mature protein. The first 5 residues are removed by prepilin peptidase. コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 11.425754 KDa |
配列 | 文字列: FTLIELAIVI VIIGILVAIA VPRFVDLTDQ ANQANVDATA AAVRSAYAIA TVQAKGIPTC DQVFANPEGG STSGSTWTSS DNSTTVSCN ASADTFTISR GGKTRTLNLT VN |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 平均電子線量: 47.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |