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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10609 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human Ebp1-ribosome complex (Ebp1-ES27L segment) | |||||||||
マップデータ | None | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Aleksic M / Wild K / Sinning I / Pfeffer S | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: MetAP-like Ebp1 occupies the human ribosomal tunnel exit and recruits flexible rRNA expansion segments. 著者: Klemens Wild / Milan Aleksić / Karine Lapouge / Keven D Juaire / Dirk Flemming / Stefan Pfeffer / Irmgard Sinning / 要旨: Human Ebp1 is a member of the proliferation-associated 2G4 (PA2G4) family and plays an important role in cancer regulation. Ebp1 shares the methionine aminopeptidase (MetAP) fold and binds to mature ...Human Ebp1 is a member of the proliferation-associated 2G4 (PA2G4) family and plays an important role in cancer regulation. Ebp1 shares the methionine aminopeptidase (MetAP) fold and binds to mature 80S ribosomes for translational control. Here, we present a cryo-EM single particle analysis reconstruction of Ebp1 bound to non-translating human 80S ribosomes at a resolution range from 3.3 to ~8 Å. Ebp1 blocks the tunnel exit with major interactions to the general uL23/uL29 docking site for nascent chain-associated factors complemented by eukaryote-specific eL19 and rRNA helix H59. H59 is defined as dynamic adaptor undergoing significant remodeling upon Ebp1 binding. Ebp1 recruits rRNA expansion segment ES27L to the tunnel exit via specific interactions with rRNA consensus sequences. The Ebp1-ribosome complex serves as a template for MetAP binding and provides insights into the structural principles for spatial coordination of co-translational events and molecular triage at the ribosomal tunnel exit. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10609.map.gz | 2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10609-v30.xml emd-10609.xml | 12.2 KB 12.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10609.png | 203.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10609 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10609 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 181 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.5218 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human Ebp1-ribosome complex
全体 | 名称: Human Ebp1-ribosome complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Human Ebp1-ribosome complex
超分子 | 名称: Human Ebp1-ribosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 詳細: Puromycin-treated ribosomes from HeLa cells in complex with recombinantly expressed Ebp1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 20 mM HEPES KOH pH 7.5 5 mM Mg(OAc)2 175 mM KOAc 1 mM Tris(2-carboxyethyl)phosphin |
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グリッド | 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | 100 nM ribosome; 800 nM Ebp1 |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 3370 / 平均電子線量: 38.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |