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万見
- EMDB-10501: Cryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10501
タイトルCryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type)
マップデータGlobally sharpened map
試料
  • 複合体: p62-PB1 domain filament (L-type)
    • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1
キーワードAutophagy / apoptosis
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to stress / Lewy body / temperature homeostasis / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / inclusion body / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / autophagosome / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / SH2 domain binding / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / response to ischemia / protein kinase C binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / sarcomere / protein catabolic process / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ubiquitin binding / macroautophagy / P-body / protein sequestering activity / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / KEAP1-NFE2L2 pathway / late endosome / Neddylation / signaling receptor activity / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Ubiquitin-associated domain / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Huber ST / Jakobi AJ / Mortensen SA / Sachse C
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
European CommissionPIEF-GA-2012-331285
European CommissionPCOFUND-GA-2008-229597
German Research FoundationEXC1074 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis of p62/SQSTM1 helical filaments and their role in cellular cargo uptake.
著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje ...著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje Johansen / Andreas Brech / Carsten Sachse /
要旨: p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 ...p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 domain filament formation in vitro remain to be determined and the role of p62 filaments inside the cell is currently unclear. We here determine four high-resolution cryo-EM structures of different human and Arabidopsis PB1 domain assemblies and observed a filamentous ultrastructure of p62/SQSTM1 bodies using correlative cellular EM. We show that oligomerization or polymerization, driven by a double arginine finger in the PB1 domain, is a general requirement for lysosomal targeting of p62. Furthermore, the filamentous assembly state of p62 is required for autophagosomal processing of the p62-specific cargo KEAP1. Our results show that using such mechanisms, p62 filaments can be critical for cargo uptake in autophagy and are an integral part of phase-separated p62 bodies.
履歴
登録2019年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月29日-
マップ公開2020年2月12日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0325
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0325
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tgy
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tgy
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10501.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10501.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Globally sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0325 / ムービー #1: 0.0325
最小 - 最大-0.0596657 - 0.11241907
平均 (標準偏差)0.001132681 (±0.006983475)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.240266.240266.240
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0600.1120.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10501_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered map

ファイルemd_10501_additional.map
注釈Unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map #2

ファイルemd_10501_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map #2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map #1

ファイルemd_10501_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map #1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : p62-PB1 domain filament (L-type)

全体名称: p62-PB1 domain filament (L-type)
要素
  • 複合体: p62-PB1 domain filament (L-type)
    • タンパク質・ペプチド: Sequestosome-1

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超分子 #1: p62-PB1 domain filament (L-type)

超分子名称: p62-PB1 domain filament (L-type) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sequestosome-1

分子名称: Sequestosome-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.704609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MASLTVKAYL LGKEDAAREI RRFSFCCSPE PEAEAEAAAG PGPCERLLSR VAALFPALRP GGFQAHYRDE DGDLVAFSSD EELTMAMSY VKDDIFRIYI KEKKECRRDH RPPCAQEAPR NMV

UniProtKB: Sequestosome-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM TRIS (pH 7.5), 100 mM NaCl, 4 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 2277 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.787 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 77.29 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 51853
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2kkc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6tgy:
Cryo-EM structure of p62-PB1 filament (L-type)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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