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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10108 | |||||||||
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タイトル | Structure of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in a6b6 oligomeric state. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | glutamate synthesys / complex / oligomeric assemblies / FLAVOPROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamate synthase (NADPH) / glutamate synthase (NADPH) activity / glutamate synthase (NADH) activity / L-glutamate biosynthetic process / ammonia assimilation cycle / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Azospirillum brasilense (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Swuec P | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019 タイトル: Cryo-EM Structures of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in Its Oligomeric Assemblies. 著者: Paolo Swuec / Antonio Chaves-Sanjuan / Carlo Camilloni / Maria Antonietta Vanoni / Martino Bolognesi / 要旨: Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional ...Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional unit hosts an α-subunit (αGltS) and a β-subunit (βGltS) that assemble in different αβ oligomers in solution. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of Azospirillum brasilense GltS in four different oligomeric states (αβ, αβ, αβ and αβ, in the 3.5- to 4.1-Å resolution range). Our study provides a comprehensive GltS model that details the inter-protomeric assemblies and allows unequivocal location of the FAD cofactor and of two electron transfer [4Fe-4S] clusters within βGltS. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10108.map.gz | 104.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10108-v30.xml emd-10108.xml | 20.2 KB 20.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10108_fsc.xml | 10.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10108.png | 182 KB | ||
マスクデータ | emd_10108_msk_1.map | 111.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-10108.cif.gz | 6.7 KB | ||
その他 | emd_10108_additional.map.gz emd_10108_half_map_1.map.gz emd_10108_half_map_2.map.gz | 86.2 MB 86.4 MB 86.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10108 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10108 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10108_validation.pdf.gz | 1015.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10108_full_validation.pdf.gz | 1015.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10108_validation.xml.gz | 17.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10108_validation.cif.gz | 23.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10108 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10108 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10108.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 111.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.426 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_10108_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
ファイル | emd_10108_additional.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_10108_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_10108_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Glutamate Synthase complex in a6b6 oligomeric state
全体 | 名称: Glutamate Synthase complex in a6b6 oligomeric state |
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要素 |
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-超分子 #1: Glutamate Synthase complex in a6b6 oligomeric state
超分子 | 名称: Glutamate Synthase complex in a6b6 oligomeric state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア) |
-分子 #1: Glutamate synthase [NADPH] large chain
分子 | 名称: Glutamate synthase [NADPH] large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate synthase (NADPH) |
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由来(天然) | 生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 166.224734 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTTELNQGEQ FVADFRANAA ALTTANAYNP EDEHDACGVG FIAAIDGKPR RSVVEKGIEA LKAVWHRGAV DADGKTGDGA GIHVAVPQK FFKDHVKVIG HRAPDNKLAV GQVFLPRISL DAQEACRCIV ETEILAFGYY IYGWRQVPIN VDIIGEKANA T RPEIEQII ...文字列: MTTELNQGEQ FVADFRANAA ALTTANAYNP EDEHDACGVG FIAAIDGKPR RSVVEKGIEA LKAVWHRGAV DADGKTGDGA GIHVAVPQK FFKDHVKVIG HRAPDNKLAV GQVFLPRISL DAQEACRCIV ETEILAFGYY IYGWRQVPIN VDIIGEKANA T RPEIEQII VGNNKGVSDE QFELDLYIIR RRIEKAVKGE QINDFYICSL SARSIIYKGM FLAEQLTTFY PDLLDERFES DF AIYHQRY STNTFPTWPL AQPFRMLAHN GEINTVKGNV NWMKAHETRM EHPAFGTHMQ DLKPVIGVGL SDSGSLDTVF EVM VRAGRT APMVKMMLVP QALTSSQTTP DNHKALIQYC NSVMEPWDGP AALAMTDGRW VVGGMDRNGL RPMRYTITTD GLII GGSET GMVKIDETQV IEKGRLGPGE MIAVDLQSGK LYRDRELKDH LATLKPWDKW VQNTTHLDEL VKTASLKGEP SDMDK AELR RRQQAFGLTM EDMELILHPM VEDGKEAIGS MGDDSPIAVL SDKYRGLHHF FRQNFSQVTN PPIDSLRERR VMSLKT RLG NLGNILDEDE TQTRLLQLES PVLTTAEFRA MRDYMGDTAA EIDATFPVDG GPEALRDALR RIRQETEDAV RGGATHV IL TDEAMGPARA AIPAILATGA VHTHLIRSNL RTFTSLNVRT AEGLDTHYFA VLIGVGATTV NAYLAQEAIA ERHRRGLF G SMPLEKGMAN YKKAIDDGLL KIMSKMGISV ISSYRGGGNF EAIGLSRALV AEHFPAMVSR ISGIGLNGIQ KKVLEQHAT AYNEEVVALP VGGFYRFRKS GDRHGWEGGV IHTLQQAVTN DSYTTFKKYS EQVNKRPPMQ LRDLLELRST KAPVPVDEVE SITAIRKRF ITPGMSMGAL SPEAHGTLNV AMNRIGAKSD SGEGGEDPAR FRPDKNGDNW NSAIKQVASG RFGVTAEYLN Q CRELEIKV AQGAKPGEGG QLPGFKVTEM IARLRHSTPG VMLISPPPHH DIYSIEDLAQ LIYDLKQINP DAKVTVKLVS RS GIGTIAA GVAKANADII LISGNSGGTG ASPQTSIKFA GLPWEMGLSE VHQVLTLNRL RHRVRLRTDG GLKTGRDIVI AAM LGAEEF GIGTASLIAM GCIMVRQCHS NTCPVGVCVQ DDKLRQKFVG TPEKVVNLFT FLAEEVREIL AGLGFRSLNE VIGR TDLLH QVSRGAEHLD DLDLNPRLAQ VDPGENARYC TLQGRNEVPD TLDARIVADA RPLFEEGEKM QLAYNARNTQ RAIGT RLSS MVTRKFGMFG LQPGHITIRL RGTAGQSLGA FAVQGIKLEV MGDANDYVGK GLSGGTIVVR PTTSSPLETN KNTIIG NTV LYGATAGKLF AAGQAGERFA VRNSGATVVV EGCGSNGCEY MTGGTAVILG RVGDNFAAGM TGGMAYVYDL DDSLPLY IN DESVIFQRIE VGHYESQLKH LIEEHVTETQ SRFAAEILND WAREVTKFWQ VVPKEMLNRL EVPVHLPKAI SAE UniProtKB: Glutamate synthase [NADPH] large chain |
-分子 #2: Glutamate synthase [NADPH] small chain
分子 | 名称: Glutamate synthase [NADPH] small chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate synthase (NADPH) |
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由来(天然) | 生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 52.425109 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MANQRMLGFV HTAQRMPDKR PAAERRQDFA EIYARFSDER ANEQANRCSQ CGVPFCQVHC PVSNNIPDWL KLTSEGRLEE AYEVSQATN NFPEICGRIC PQDRLCEGNC VIEQSTHGAV TIGSVEKYIN DTAWDQGWVK PRTPSRELGL SVGVIGAGPA G LAAAEELR ...文字列: MANQRMLGFV HTAQRMPDKR PAAERRQDFA EIYARFSDER ANEQANRCSQ CGVPFCQVHC PVSNNIPDWL KLTSEGRLEE AYEVSQATN NFPEICGRIC PQDRLCEGNC VIEQSTHGAV TIGSVEKYIN DTAWDQGWVK PRTPSRELGL SVGVIGAGPA G LAAAEELR AKGYEVHVYD RYDRMGGLLV YGIPGFKLEK SVVERRVKLL ADAGVIYHPN FEVGRDASLP ELRRKHVAVL VA TGVYKAR DIKAPGSGLG NIVAALDYLT TSNKVSLGDT VEAYENGSLN AAGKHVVVLG GGDTAMDCVR TAIRQGATSV KCL YRRDRK NMPGSQREVA HAEEEGVEFI WQAAPEGFTG DTVVTGVRAV RIHLGVADAT GRQTPQVIEG SEFTVQADLV IKAL GFEPE DLPNAFDEPE LKVTRWGTLL VDHRTKMTNM DGVFAAGDIV RGASLVVWAI RDGRDAAEGI HAYAKAKAEA PVAVA AE UniProtKB: Glutamate synthase [NADPH] small chain |
-分子 #3: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
分子 | 名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: FMN |
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分子量 | 理論値: 456.344 Da |
Chemical component information | ChemComp-FMN: |
-分子 #4: FE3-S4 CLUSTER
分子 | 名称: FE3-S4 CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: F3S |
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分子量 | 理論値: 295.795 Da |
Chemical component information | ChemComp-F3S: |
-分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER
分子 | 名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: SF4 |
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分子量 | 理論値: 351.64 Da |
Chemical component information | ChemComp-FS1: |
-分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
分子 | 名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: FAD |
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分子量 | 理論値: 785.55 Da |
Chemical component information | ChemComp-FAD: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |