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万見
- EMDB-10029: Mitochondrial 28S ribosome with IF2 and IF3 (masked refined the h... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10029
タイトルMitochondrial 28S ribosome with IF2 and IF3 (masked refined the head core)
マップデータLocal resolution filtered, masked sharpened map
試料
  • 複合体: IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Itoh Y / Khawaja A / Rorbach J / Amunts A
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Distinct pre-initiation steps in human mitochondrial translation.
著者: Anas Khawaja / Yuzuru Itoh / Cristina Remes / Henrik Spåhr / Olessya Yukhnovets / Henning Höfig / Alexey Amunts / Joanna Rorbach /
要旨: Translation initiation in human mitochondria relies upon specialized mitoribosomes and initiation factors, mtIF2 and mtIF3, which have diverged from their bacterial counterparts. Here we report two ...Translation initiation in human mitochondria relies upon specialized mitoribosomes and initiation factors, mtIF2 and mtIF3, which have diverged from their bacterial counterparts. Here we report two distinct mitochondrial pre-initiation assembly steps involving those factors. Single-particle cryo-EM revealed that in the first step, interactions between mitochondria-specific protein mS37 and mtIF3 keep the small mitoribosomal subunit in a conformation favorable for a subsequent accommodation of mtIF2 in the second step. Combination with fluorescence cross-correlation spectroscopy analyses suggests that mtIF3 promotes complex assembly without mRNA or initiator tRNA binding, where exclusion is achieved by the N-terminal and C-terminal domains of mtIF3. Finally, the association of large mitoribosomal subunit is required for initiator tRNA and leaderless mRNA recruitment to form a stable initiation complex. These data reveal fundamental aspects of mammalian protein synthesis that are specific to mitochondria.
履歴
登録2019年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月1日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2021年1月27日-
現状2021年1月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10029.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10029.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local resolution filtered, masked sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 186 pix.
= 154.38 Å		0.83 Å/pix.
x 171 pix.
= 141.93 Å		0.83 Å/pix.
x 153 pix.
= 126.99 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.2647786 - 0.43079552
平均 (標準偏差)0.0027507928 (±0.026589252)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin14092106
サイズ171153186
Spacing153171186
セルA: 126.99 Å / B: 141.93 Å / C: 154.37999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z153171186
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z126.990141.930154.380
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS92140106
NC/NR/NS153171186
D min/max/mean-0.2650.4310.003

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10029_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_10029_half_map_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_10029_half_map_2.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex

全体名称: IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex
要素
  • 複合体: IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex

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超分子 #1: IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex

超分子名称: IF2 and IF3 bound mitochondrial translation pre-initiation complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#32
詳細: Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with mitochondrial IF2 and IF3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
0.1 MKClPotassium chloride
25.0 mMHEPES-KOH4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid-potassium hydroxide buffer
5.0 mMMg(CH3COO)2Magnesium acetate
0.25 mMC10H17N6O13P35'-Guanylyl imidodiphosphate
0.05 %C24H46O11n-Dodecyl-beta-D-maltopyranoside
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-20 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13831 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.25 µm / 倍率（補正後）: 165000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1103314
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2880

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2) / 使用した粒子像数: 103165
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j9m

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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