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- EMDB-0839: GluK3 receptor complex with UBP301 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0839
タイトルGluK3 receptor complex with UBP301
マップデータrefined and sharped map
試料
  • 複合体: GluK3 complex with agonist Kainate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity ...Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase inhibiting G protein-coupled glutamate receptor activity / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate receptor signaling pathway / glutamate receptor activity / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / axon / glutamatergic synapse / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor / Glutamate receptor ionotropic, kainate 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.6 Å
データ登録者Kumar J / Kumari J / Burada AP
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustIA/I/13/2/501023 インド
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2020
タイトル: Structural dynamics of the GluK3-kainate receptor neurotransmitter binding domains revealed by cryo-EM.
著者: Jyoti Kumari / Ameya D Bendre / Sumedha Bhosale / Rajesh Vinnakota / Ananth P Burada / Giancarlo Tria / Raimond B G Ravelli / Peter J Peters / Manali Joshi / Janesh Kumar /
要旨: Kainate receptors belong to the ionotropic glutamate receptor family and play critical roles in the regulation of synaptic networks. The kainate receptor subunit GluK3 has unique functional ...Kainate receptors belong to the ionotropic glutamate receptor family and play critical roles in the regulation of synaptic networks. The kainate receptor subunit GluK3 has unique functional properties and contributes to presynaptic facilitation at the hippocampal mossy fiber synapses along with roles at the post-synapses. To gain structural insights into the unique functional properties and dynamics of GluK3 receptor, we imaged them via electron microscopy in the apo-state and in complex with either agonist kainate or antagonist UBP301. Our analysis of all the GluK3 full-length structures not only provides insights into the receptor transitions between desensitized and closed states but also reveals a "non-classical" conformation of neurotransmitter binding domain in the closed-state distinct from that observed in AMPA and other kainate receptor structures. We show by molecular dynamics simulations that Asp759 influences the stability of the LBD dimers and hence could be responsible for the observed conformational variability and dynamics of the GluK3 via electron microscopy. Lower dimer stability could explain faster desensitization and low agonist sensitivity of GluK3. In overview, our work helps to associate biochemistry and physiology of GluK3 receptors with their structural biology and offers structural insights into the unique functional properties of these atypical receptors.
履歴
登録2019年10月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月4日-
マップ公開2020年3月4日-
更新2020年12月9日-
現状2020年12月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.936
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.936
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6l6f
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6l6f
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0839.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0839.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 137.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈refined and sharped map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.27 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.936 / ムービー #1: 0.936
最小 - 最大-1.2299354 - 3.2463331
平均 (標準偏差)0.009627545 (±0.19624417)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ330330330
Spacing330330330
セルA=B=C: 419.1 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.271.271.27
M x/y/z330330330
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.100419.100419.100
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-31-35-52
NX/NY/NZ11798209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS330330330
D min/max/mean-1.2303.2460.010

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添付データ

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_0839_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_0839_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluK3 complex with agonist Kainate

全体名称: GluK3 complex with agonist Kainate
要素
  • 複合体: GluK3 complex with agonist Kainate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3

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超分子 #1: GluK3 complex with agonist Kainate

超分子名称: GluK3 complex with agonist Kainate / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 GnTi- / 組換プラスミド: pEGBacMam

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, kainate 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 93.984922 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPHVIRIGGI FEYADGPNAQ VMNAEEHAFR FSANIINRNR TLLPNTTLTY DIQRIHFHDS FEATKKACDQ LALGVVAIFG PSQGSTTNA VQSICNALEV PHIQLRWKHH PLDNKDTFYV NLYPDYASLS HAILDLVQSL KWRSATVVYD DSTGLIRLQE L IMAPSRYN ...文字列:
MPHVIRIGGI FEYADGPNAQ VMNAEEHAFR FSANIINRNR TLLPNTTLTY DIQRIHFHDS FEATKKACDQ LALGVVAIFG PSQGSTTNA VQSICNALEV PHIQLRWKHH PLDNKDTFYV NLYPDYASLS HAILDLVQSL KWRSATVVYD DSTGLIRLQE L IMAPSRYN IRLKIRQLPI DSDDSRPLLK EMKRGREFRI IFDCSHTMAA QILKQAMAMG MMTEYYHFIF TTLDLYALDL EP YRYSGVN LTGFRILNVD NPHVSAIVEK WSMERLQAAP RAESGLLDGV MMTDAALLYD AVHIVSVTYQ RAPQMTVNSL QCH RHKAWR FGGRFMNFIK EAQWEGLTGR IVFNKTSGLR TDFDLDIISL KEDGLEKVGV WSPADGLNIT EVAKGRGPNV TDSL TNRSL IVTTLLEEPF VMFRKSDRTL YGNDRFEGYC IDLLKELAHI LGFSYEIRLV EDGKYGAQDD KGQWNGMVKE LIDHK ADLA VAPLTITHVR EKAIDFSKPF MTLGVSILYR KPNGTNPSVF SFLNPLSPDI WMYVLLAYLG VSVVLFVIAR FSPYEW YDA HPCNPGSEVV ENNFTLLNSF WFGMGSLMQQ GSELMPKALS TRIIGGIWWF FTLIIISSYT ANLAAFLTVE RMESPID SA DDLAKQTKIE YGAVKDGATM TFFKKSKIST FEKMWAFMSS KPSALVKNNE EGIQRTLTAD YALLMESTTI EYITQRNC N LTQIGGLIDS KGYGIGTPMG SPYRDKITIA ILQLQEEDKL HIMKEKWWRG SGCPEEENKE ASALGIQKIG GIFIVLAAG LVLSVLVAVG EFIYKLRKTA EREQRSGLVP RG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 1.7 1.7 / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: Sodium Chloride / 詳細: 20 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: Multiple application, blotted for 3 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 2845 / 平均電子線量: 16.73 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 46106
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. v1.06)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6jfy

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v1) / 使用した粒子像数: 27997
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6jfy

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6l6f:
GluK3 receptor complex with UBP301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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