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Structure paper

タイトルAntibodies disrupt bacterial adhesion by ligand mimicry and allosteric interference.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 10590, Year 2025
掲載日2025年11月26日
著者Kelli L Hvorecny / Gianluca Interlandi / Tim S Veth / Pavel Aprikian / Anna Manchenko / Veronika L Tchesnokova / Miles S Dickinson / Joel D Quispe / Nicholas M Riley / Rachel E Klevit / Pearl Magala / Evgeni V Sokurenko / Justin M Kollman /
PubMed 要旨A critical step in infections is the attachment of microorganisms to host cells using lectins that bind glycans, making lectins promising antimicrobial targets. Upon binding mannosylated glycans, ...A critical step in infections is the attachment of microorganisms to host cells using lectins that bind glycans, making lectins promising antimicrobial targets. Upon binding mannosylated glycans, FimH, an adhesin in E. coli, undergoes an allosteric transition from an inactive to an active conformation that can act as a catch-bond. Distinct monoclonal antibodies that alter FimH glycan binding are available, but the mechanisms of action remain unclear. Here, we use cryo-electron microscopy, mass spectrometry, adhesion assays, and molecular dynamics simulations to determine the structure-function relationships underlying antibody-FimH binding. Our study demonstrates four mechanisms of action: ligand mimicry by an N-linked, high-mannose glycan; stabilization of the ligand pocket in the inactive state; conformational trapping of the active and inactive states; and locking of the ligand pocket through long-range allosteric effects. These structures reveal multiple mechanisms of antibody responses to an allosteric protein and provide blueprints for antimicrobials that target adhesins.
リンクNat Commun / PubMed:41298446 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 5.8 Å
構造データ

48183

9me4

EMDB-48183, PDB-9me4:
Antibody fragments from mAb475 and mAb824 bound to the adhesin protein FimH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

48184

9me5

EMDB-48184, PDB-9me5:
Antibody fragments from mAb824 and mAb926 bound to the adhesin protein FimH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

48185

9me6

EMDB-48185, PDB-9me6:
Antibody fragments from mAb21, mAb475, and mAb824 bound to the adhesin protein FimH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

48186

9me7

EMDB-48186, PDB-9me7:
Antibody fragments from mAb21 and mAb824 bound to the adhesin protein FimH containing alpha-methyl mannose
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-48187: Antibody fragments from mAb21 and mAb475 bound to the fimbrial tip protein, FimH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.8 Å

71842

9ptm

EMDB-71842, PDB-9ptm:
Antibody fragment from mAb824 bound to the adhesin protein FimH.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

化合物

ChemComp-MMA:
methyl alpha-D-mannopyranoside / メチルα-D-マンノピラノシド

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
キーワードCELL ADHESION/IMMUNE SYSTEM / Fimbrial tip / Lectin domain / Antibody fragments / Antibody-target complex / CELL ADHESION / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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