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タイトルMicrogravity-Assisted Exploration of the Conformational Space of Amyloid β Affected by Tottori-Type Familial Mutation D7N.
ジャーナル・号・ページACS Chem Neurosci, Vol. 16, Issue 14, Page 2682-2690, Year 2025
掲載日2025年7月16日
著者Maho Yagi-Utsumi / Saeko Yanaka / Raymond N Burton-Smith / Chihong Song / Christian Ganser / Chiaki Yamazaki / Haruo Kasahara / Toru Shimazu / Takayuki Uchihashi / Kazuyoshi Murata / Koichi Kato /
PubMed 要旨The amyloid β (Aβ) Tottori variant (D7N) exhibits unique aggregation behaviors and altered fibril formation, posing challenges for structural characterization. To overcome this, the microgravity ...The amyloid β (Aβ) Tottori variant (D7N) exhibits unique aggregation behaviors and altered fibril formation, posing challenges for structural characterization. To overcome this, the microgravity environment on the International Space Station was employed to study Tottori-type Aβ40 fibril formation and structure. Under Earth gravity, Tottori-type Aβ40 primarily formed nonfibrillar aggregates, hindering detailed structural analysis. In contrast, microgravity significantly enhanced fibril formation and minimized amorphous aggregates. Cryo-electron microscopy revealed two structurally distinct fibril types, each comprising different protomer conformations. In both types, the N-terminal segment was disordered and nor resolved in the density maps. The D7N mutation disrupts the protection of the core by the N-terminal segment often observed in wild-type Aβ40 fibrils, enhancing the hydrophobicity-mediated aggregation propensity. However, microgravity suppressed kinetic traps and facilitated high-quality fibril formation suitable for structural studies that can explore the free energy landscape of Aβ fibril formation. These findings demonstrate the utility of microgravity for studying familial Aβ variants and potentially accelerate our understanding of Aβ aggregation mechanisms in Alzheimer's disease.
リンクACS Chem Neurosci / PubMed:40554613 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度3.1 - 3.6 Å
構造データ

63646

9m5p

EMDB-63646: I-shaped amyloid fiber (40) of Tottori (D7N) mutant
PDB-9m5p: I-type amyloid fibril (40) of Tottori (D7N) mutant
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.3 Å

63647

9m5q

EMDB-63647: V-shaped amyloid fiber (40) of Tottori (D7N) mutant (type 1)
PDB-9m5q: V-type (V1-type) amyloid fibril (40) of Tottori (D7N) mutant
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.3 Å

63648

9m5r

EMDB-63648: V'-shaped short pitch amyloid fiber (40) of Tottori (D7N) mutant
PDB-9m5r: ES-type (short pitch) amyloid fibril (40) of Tottori (D7N) mutant
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.6 Å

64274

9umh

EMDB-64274: V-shaped amyloid fiber (40) of Tottori (D7N) mutant (type 2)
PDB-9umh: V-type (V2-type) amyloid fibril (40) of Tottori (D7N) mutant
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.1 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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