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タイトルDivergent acetyl-CoA binding modes mediate allosteric inhibition of bacterial hybrid-type malic enzymes.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 301, Issue 12, Page 110887, Year 2025
掲載日2025年11月4日
著者Munetoshi Sassa / Haruka Yamato / Hiroki Tanino / Yohta Fukuda / Tsuyoshi Inoue /
PubMed 要旨Malic enzymes (MEs) function as the bypass enzyme in the Krebs cycle and have attracted attention in a wide range of scientific and industrial fields. In contrast to eukaryotic MEs, there is ...Malic enzymes (MEs) function as the bypass enzyme in the Krebs cycle and have attracted attention in a wide range of scientific and industrial fields. In contrast to eukaryotic MEs, there is currently a lack of understanding of the structure-function relationships of prokaryotic MEs. Especially, little is known about an allosteric inhibition mechanism by an effector ligand in multi-domain MEs called hybrid-type MEs. Many bacterial hybrid-type MEs are inhibited by acetyl-CoA; however, the proposed acetyl-CoA binding site is not conserved. Here, we determined crystal and cryo-EM structures of hybrid-type MEs from Escherichia coli (EcMaeB) and Bdellovibrio bacteriovorus including complexes with acetyl-CoA. They reveal that these MaeBs have totally different acetyl-CoA binding sites and show different overall structural changes. However, the binding acetyl-CoA molecules induce identical movements of several α helices near the ligand both in EcMaeB and BbMaeB. Enzymatic assays proved that residues at the acetyl-CoA binding site are needed for inhibition. Phylogenetic analysis uncovered that EcMaeB and BbMaeB are classified into different clades of hybrid-type MEs and that the amino acid residues at the acetyl-CoA binding sites in different clades have evolved exclusively from each other. These results not only provide insights into bacterial MEs but also expand our knowledge about allosteric regulation in enzymes.
リンクJ Biol Chem / PubMed:41197718 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.03 - 3.85 Å
構造データ

62540

9krt

EMDB-62540, PDB-9krt:
E. coli MaeB holo form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.73 Å

62541

9kru

EMDB-62541, PDB-9kru:
B. bacteriovorus MaeB holo form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.59 Å

62542

9krv

EMDB-62542, PDB-9krv:
B. bacteriovorus MaeB acetyl-CoA bound form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

62816

9l4n

EMDB-62816, PDB-9l4n:
E. coli MaeB acetyl-CoA bound form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.03 Å

63586

9m2i

EMDB-63586, PDB-9m2i:
E. coli MaeB holo form ME domain dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

63599

9m35

EMDB-63599, PDB-9m35:
E. coli MaeB acetyl-CoA bound form ME domain dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.39 Å

PDB-9krw:
E. coli MaeB apo form
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.85 Å

化合物

ChemComp-NAP:
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
  • bdellovibrio bacteriovorus (バクテリア)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / oxidoreductase / cryo-EM / allostery

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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