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タイトルMolecular mechanism of ultrafast transport by plasma membrane Ca-ATPases.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 646, Issue 8083, Page 236-245, Year 2025
掲載日2025年8月20日
著者Deivanayagabarathy Vinayagam / Oleg Sitsel / Uwe Schulte / Cristina E Constantin / Wout Oosterheert / Daniel Prumbaum / Gerd Zolles / Bernd Fakler / Stefan Raunser /
PubMed 要旨Tight control of intracellular Ca levels is fundamental as they are used to control numerous signal transduction pathways. Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) have a crucial role in this process by ...Tight control of intracellular Ca levels is fundamental as they are used to control numerous signal transduction pathways. Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) have a crucial role in this process by extruding Ca against a steep concentration gradient from the cytosol to the extracellular space. Although new details of PMCA biology are constantly being uncovered, the structural basis of the most distinguishing features of these pumps, namely, transport rates in the kilohertz range and regulation of activity by the plasma membrane phospholipid PtdIns(4,5)P, has so far remained elusive. Here we present the structures of mouse PMCA2 in the presence and absence of its accessory subunit neuroplastin in eight different stages of its transport cycle. Combined with whole-cell recordings that accurately track PMCA-mediated Ca extrusion in intact cells, these structures enable us to establish the first comprehensive transport model for a PMCA, reveal the role of disease-causing mutations and uncover the structural underpinnings of regulatory PMCA-phospholipid interaction. The transport cycle-dependent dynamics of PtdIns(4,5)P are fundamental for its role as a 'latch' promoting the fast release of Ca and opening a passageway for counter-ions. These actions are required for maintaining the ultra-fast transport cycle. Moreover, we identify the PtdIns(4,5)P-binding site as an unanticipated target for drug-mediated manipulation of intracellular Ca levels. Our work provides detailed structural insights into the uniquely fast operation of native PMCA-type Ca pumps and its control by membrane lipids and drugs.
リンクNature / PubMed:40836084 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.03 - 3.7 Å
構造データ

51544

9gsd

EMDB-51544, PDB-9gsd:
Cryo-EM structure of mouse PMCA-NPTN complex captured in E2 state (BEF3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.04 Å

51545

9gse

EMDB-51545, PDB-9gse:
Cryo-EM structure of mouse PMCA-NPTN complex captured in E1 state without calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

51546

9gsf

EMDB-51546, PDB-9gsf:
Mouse PMCA-NPTN complex captured in E1-ATP state without calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.35 Å

51547

9gsg

EMDB-51547, PDB-9gsg:
Cryo-EM structure of mouse PMCA-NPTN complex captured in E2-Pi state (ALF4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.83 Å

51548

9gsh

EMDB-51548, PDB-9gsh:
Cryo-EM structure of PMCA-NPTN complex captured in E1-Ca-ATP state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

51549

9gsi

EMDB-51549, PDB-9gsi:
Cryo-EM structure of mouse PMCA captured in E1-ATP in the presence of Calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.39 Å

51558

9gsy

EMDB-51558, PDB-9gsy:
Cryo-EM structure of mouse PMCA captured in E2-P state (BEF3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.52 Å

51560

9gtb

EMDB-51560, PDB-9gtb:
Cryo-EM structure of Mouse PMCA-NPTN complex captured in E1-Ca state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-51625: Cryo-EM map of the complete PMCA-NPTN complex captured in E1-Ca state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

PDB-9gti:
X-ray crystal structure of mouse NPTN N-terminal domain
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.03 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-KXP:
(2S)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-trihydroxy-4,5-bis(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl icosa-5,8,11,14-tetraenoate

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-EPE:
4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / pH緩衝剤*YM

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Calcium pump / Ptype-Atpase / Calcium Transporter / P-type Atpase / antiporter / CELL ADHESION / Ig like domain / cell surface protein / Membrane associated

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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