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- PDB-9gti: X-ray crystal structure of mouse NPTN N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gti
タイトルX-ray crystal structure of mouse NPTN N-terminal domain
要素Neuroplastin
キーワードCELL ADHESION / Ig like domain / cell surface protein / Membrane associated
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of receptor localization to synapse / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of cytokine production / homophilic cell-cell adhesion / immunological synapse / cell adhesion molecule binding / positive regulation of neuron projection development ...regulation of receptor localization to synapse / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of cytokine production / homophilic cell-cell adhesion / immunological synapse / cell adhesion molecule binding / positive regulation of neuron projection development / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein phosphorylation / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / presynaptic membrane / postsynaptic density / dendrite
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Neuroplastin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Vinayagam, D. / Raunser, S. / Sistel, O. / Shulte, U. / Constantin, C.E. / Prubaum, D. / Zolles, G. / Fakler, B.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR 152/3, number 239283807 project P02 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism of ultrafast transport by plasma membrane Ca-ATPases.
著者: Deivanayagabarathy Vinayagam / Oleg Sitsel / Uwe Schulte / Cristina E Constantin / Wout Oosterheert / Daniel Prumbaum / Gerd Zolles / Bernd Fakler / Stefan Raunser /
要旨: Tight control of intracellular Ca levels is fundamental as they are used to control numerous signal transduction pathways. Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) have a crucial role in this process by ...Tight control of intracellular Ca levels is fundamental as they are used to control numerous signal transduction pathways. Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) have a crucial role in this process by extruding Ca against a steep concentration gradient from the cytosol to the extracellular space. Although new details of PMCA biology are constantly being uncovered, the structural basis of the most distinguishing features of these pumps, namely, transport rates in the kilohertz range and regulation of activity by the plasma membrane phospholipid PtdIns(4,5)P, has so far remained elusive. Here we present the structures of mouse PMCA2 in the presence and absence of its accessory subunit neuroplastin in eight different stages of its transport cycle. Combined with whole-cell recordings that accurately track PMCA-mediated Ca extrusion in intact cells, these structures enable us to establish the first comprehensive transport model for a PMCA, reveal the role of disease-causing mutations and uncover the structural underpinnings of regulatory PMCA-phospholipid interaction. The transport cycle-dependent dynamics of PtdIns(4,5)P are fundamental for its role as a 'latch' promoting the fast release of Ca and opening a passageway for counter-ions. These actions are required for maintaining the ultra-fast transport cycle. Moreover, we identify the PtdIns(4,5)P-binding site as an unanticipated target for drug-mediated manipulation of intracellular Ca levels. Our work provides detailed structural insights into the uniquely fast operation of native PMCA-type Ca pumps and its control by membrane lipids and drugs.
履歴
登録2024年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroplastin
B: Neuroplastin
C: Neuroplastin
D: Neuroplastin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,17620
ポリマ－73,3464
非ポリマー1,83016
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8550 Å2
ΔGint56 kcal/mol
Surface area23030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.907, 85.907, 163.285
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質
Neuroplastin / Stromal cell-derived receptor 1 / SDR-1


分子量: 18336.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nptn, Sdfr1, Sdr1 / プラスミド: BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P97300
#2: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 30 % (v/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月14日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→43.93 Å / Num. obs: 45798 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 38.05 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.03→2.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / Num. unique obs: 4435 / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.63 / % possible all: 97.83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2-3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASERAF-P97300-F1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→43.93 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 2284 5 %
Rwork0.2154 --
obs0.217 45685 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→43.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3760 0 120 181 4061
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8755278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8891467
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009672
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.070.4061370.37082591X-RAY DIFFRACTION97
2.08-2.120.31591410.30762688X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.180.28851400.26932657X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.240.28481410.24822678X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.30.29821410.29542693X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.370.28021410.23042671X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.460.24351430.21842712X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.560.25341410.22172679X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.670.26931430.19652718X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.820.22061410.19492682X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.990.23841440.22727X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.220.21591420.19442702X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.550.24391460.1982765X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.060.2471440.20052739X-RAY DIFFRACTION100
4.06-5.110.20661460.18192783X-RAY DIFFRACTION100
5.11-43.930.27171530.24232916X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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