[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルMolecular basis of tRNA substrate recognition and modification by the atypical SPOUT methyltransferase Trm10.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年12月14日
著者Suparno Nandi / Sarah E Strassler / Debayan Dey / Aiswarya Krishnamohan / George M Harris / Lindsay R Comstock / Jane E Jackman / Graeme L Conn /
PubMed 要旨The evolutionarily conserved methyltransferase Trm10 modifies the N1 position of guanosine 9 (G9) in some tRNAs, but how the enzyme recognizes and modifies its substrate tRNAs remains unclear. Here, ...The evolutionarily conserved methyltransferase Trm10 modifies the N1 position of guanosine 9 (G9) in some tRNAs, but how the enzyme recognizes and modifies its substrate tRNAs remains unclear. Here, we used an S-adenosyl-L-methionine (SAM) analog to trap the Trm10-tRNA complex and enable determination of its structure in a post-catalytic state by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). We observed three distinct complexes: two with a single Trm10 bound to tRNA that differ in their tRNA acceptor stem orientation ("closed" and "open") and a minor population with two Trm10s engaging the same tRNA. The monomeric complexes reveal a positively charged surface that guides the G9 into the catalytic site with key conserved residues forming "pincer"-like interactions that stabilize the flipped methylated nucleotide. In the open tRNA conformation, the acceptor stem is rotated away from the enzyme, weakening the tRNA-protein contacts, consistent with a product-release conformation. The dimeric complex, which is supported by tRNA-dependent protein crosslinking, reveals one Trm10 positioned similarly to the monomeric complexes and engaged with G9, while the other Trm10 contacts distal tRNA regions, suggesting a potential role in facilitating a key conformational transition during the process of catalysis or modified tRNA release. Finally, molecular dynamics simulations comparing G9- and A9-containing complexes reveal that G9 is efficiently stabilized in the binding pocket unlike A9, identifying the structural basis for guanosine selectivity. Overall, these findings reveal the structural determinants of G9-specific tRNA methylation by Trm10 and suggest a unique mechanism of action among RNA-modifying SPOUT methyltransferases.
リンクbioRxiv / PubMed:41427370 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.37 - 3.89 Å
構造データ

72368

9xzq

EMDB-72368, PDB-9xzq:
Trm10-tRNA complex (closed conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.63 Å

72369

9xzr

EMDB-72369, PDB-9xzr:
Trm10-tRNA complex (open conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.37 Å

72370

9xzs

EMDB-72370, PDB-9xzs:
Trm10-tRNA complex (Two Trm10 monomers bound to one tRNA)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.89 Å

化合物

ChemComp-AN6:
5'-{[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl](ethyl)amino}-5'-deoxyadenosine

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae bmn1-35 (パン酵母)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / SPOUT methyltransferase / Complex / tRNA / methylation / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る