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万見
- PDB-9xzr: Trm10-tRNA complex (open conformation) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9xzr
タイトルTrm10-tRNA complex (open conformation)
要素
  • Transfer RNA (Gly)
  • tRNA (guanine(9)-N1)-methyltransferase
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / SPOUT methyltransferase / tRNA / methylation / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA N1-guanine methylation / tRNA modification / tRNA methylation / tRNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA (guanine(9)-N(1))-methyltransferase TRM10/TRM10A / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AN6 / : / RNA / RNA (> 10) / tRNA (guanine(9)-N1)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae BMN1-35 (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Nandi, S. / Strassler, S.E. / Conn, G.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM130135-07 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Molecular basis of tRNA substrate recognition and modification by the atypical SPOUT methyltransferase Trm10.
著者: Suparno Nandi / Sarah E Strassler / Debayan Dey / Aiswarya Krishnamohan / George M Harris / Lindsay R Comstock / Jane E Jackman / Graeme L Conn /
要旨: The evolutionarily conserved methyltransferase Trm10 modifies the N1 position of guanosine 9 (G9) in some tRNAs, but how the enzyme recognizes and modifies its substrate tRNAs remains unclear. Here, ...The evolutionarily conserved methyltransferase Trm10 modifies the N1 position of guanosine 9 (G9) in some tRNAs, but how the enzyme recognizes and modifies its substrate tRNAs remains unclear. Here, we used an S-adenosyl-L-methionine (SAM) analog to trap the Trm10-tRNA complex and enable determination of its structure in a post-catalytic state by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). We observed three distinct complexes: two with a single Trm10 bound to tRNA that differ in their tRNA acceptor stem orientation ("closed" and "open") and a minor population with two Trm10s engaging the same tRNA. The monomeric complexes reveal a positively charged surface that guides the G9 into the catalytic site with key conserved residues forming "pincer"-like interactions that stabilize the flipped methylated nucleotide. In the open tRNA conformation, the acceptor stem is rotated away from the enzyme, weakening the tRNA-protein contacts, consistent with a product-release conformation. The dimeric complex, which is supported by tRNA-dependent protein crosslinking, reveals one Trm10 positioned similarly to the monomeric complexes and engaged with G9, while the other Trm10 contacts distal tRNA regions, suggesting a potential role in facilitating a key conformational transition during the process of catalysis or modified tRNA release. Finally, molecular dynamics simulations comparing G9- and A9-containing complexes reveal that G9 is efficiently stabilized in the binding pocket unlike A9, identifying the structural basis for guanosine selectivity. Overall, these findings reveal the structural determinants of G9-specific tRNA methylation by Trm10 and suggest a unique mechanism of action among RNA-modifying SPOUT methyltransferases.
履歴
登録2025年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transfer RNA (Gly)
B: tRNA (guanine(9)-N1)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7883
ポリマ－57,3932
非ポリマー3951
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 Transfer RNA (Gly)


分子量: 22809.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: GenBank: 1497470354
#2: タンパク質 tRNA (guanine(9)-N1)-methyltransferase / tRNA methyltransferase 10 / tRNA(m1G9)-methyltransferase / tRNA(m1G9)MTase


分子量: 34583.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae BMN1-35 (パン酵母)
遺伝子: TRM10, YOL093W, O0926 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q12400, tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-AN6 / 5'-{[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl](ethyl)amino}-5'-deoxyadenosine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 395.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N7O5 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Trm10-tRNA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 59.82 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 26645
画像スキャン横: 11520 / 縦: 8184

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC4.5.3CTF補正
7UCSF Chimera1.17.3モデルフィッティング
9cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.5.3分類
12cryoSPARC4.5.3３次元再構成
13PHENIX1.21.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 14103903
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1440392 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: chain B of the model is from PDB 4JWJ. Chain A was prepared using AlphaFold.
Source name: Other / タイプ: integrative model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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