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タイトルStructure of defense against restriction proteins DarA and Hdf in phage P1 reveals a new molecular mechanism during phage assembly, infection and DNA ejection.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 22, Issue 1, Page e1013869, Year 2026
掲載日2026年1月16日
著者Jing Zheng / Yuan Chen / Siting Chen / Junquan Zhou / Hao Xiao / Fan Yang / Hongrong Liu /
PubMed 要旨The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction ...The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction (Dar) proteins DarA and Hdf in myophage P1 are associated with the head morphogenesis. However, the structural information for these proteins was lacking, and the mechanisms by which they mediate head morphogenesis and protect phage DNA against bacterial defense systems remained poorly understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we resolved the entire structures of extended P1 and contracted P1 with partial DNA, with the latter lacking the baseplate, as well as the head structure of contracted P1 without DNA. We identified the structural proteins for the P1, including the head, connector complex, and baseplate, which exhibited conserved properties among the majority of myophages with a simple baseplate. Notably, 55 DarA-Hdf pairs are attached to the inner surface of head at each penton-hexon junction in the extended P1 and contracted P1 with partial DNA. The DarA and Hdf together form a complex that is tightly bound to the capsid and interacts with the DNA. However, these pairs are absent in the contracted P1 without DNA. Based on our three states of P1, we hypothesis that these extensive interactions among DarA, Hdf, DNA, and head play crucial roles in mediating capsid assembly, enhancing capsid stability, and protecting phage DNA. Our results provide a structural basis for further exploration of the mechanism by which Dar proteins function during phage assembly, infection and DNA ejection. This molecular mechanism may be conserved among P1-like phages.
リンクPLoS Pathog / PubMed:41544131 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 7.3 Å
構造データ

64249

9ukm

EMDB-64249, PDB-9ukm:
Cryo-EM structure of bacteriophage P1 head
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

64293

9ums

EMDB-64293, PDB-9ums:
Cryo-EM structure of bacteriophage P1 connector
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

65154

9vl4

EMDB-65154, PDB-9vl4:
Cryo-EM structure of bacteriophage P1 head at three-fold axis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-65450: Cryo-EM structure of the connector of contracted P1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

65454

9vyi

EMDB-65454, PDB-9vyi:
Cryo-EM structure of bacteriophage P1 baseplate in C1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

65475

9vz0

EMDB-65475, PDB-9vz0:
Cryo-EM structure of the head of contracted P1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

65480

9vzk

EMDB-65480, PDB-9vzk:
Cryo-EM structure of bacteriophage P1 baseplate in C3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-65496: Cryo-EM structure of the head of phage P1 in the released state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.3 Å

由来
  • escherichia phage p1 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN / head / phage / connector / phag / baseplate / contracted phage P1

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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