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基本情報
| 登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of bacteriophage P1 connector | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | connector / phage / VIRAL PROTEIN | ||||||||||||
| 機能・相同性 | Gp7 / PmgC / Prt 機能・相同性情報 | ||||||||||||
| 生物種 | Escherichia phage P1 (ファージ) | ||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Yang F / Liu HR | ||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2026タイトル: Structure of defense against restriction proteins DarA and Hdf in phage P1 reveals a new molecular mechanism during phage assembly, infection and DNA ejection. 著者: Jing Zheng / Yuan Chen / Siting Chen / Junquan Zhou / Hao Xiao / Fan Yang / Hongrong Liu / ![]() 要旨: The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction ...The continuous "arms race" between bacterial antiviral defense systems and phage anti-defense strategies drives evolutionary innovation. Previous study indicated that the defense against restriction (Dar) proteins DarA and Hdf in myophage P1 are associated with the head morphogenesis. However, the structural information for these proteins was lacking, and the mechanisms by which they mediate head morphogenesis and protect phage DNA against bacterial defense systems remained poorly understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we resolved the entire structures of extended P1 and contracted P1 with partial DNA, with the latter lacking the baseplate, as well as the head structure of contracted P1 without DNA. We identified the structural proteins for the P1, including the head, connector complex, and baseplate, which exhibited conserved properties among the majority of myophages with a simple baseplate. Notably, 55 DarA-Hdf pairs are attached to the inner surface of head at each penton-hexon junction in the extended P1 and contracted P1 with partial DNA. The DarA and Hdf together form a complex that is tightly bound to the capsid and interacts with the DNA. However, these pairs are absent in the contracted P1 without DNA. Based on our three states of P1, we hypothesis that these extensive interactions among DarA, Hdf, DNA, and head play crucial roles in mediating capsid assembly, enhancing capsid stability, and protecting phage DNA. Our results provide a structural basis for further exploration of the mechanism by which Dar proteins function during phage assembly, infection and DNA ejection. This molecular mechanism may be conserved among P1-like phages. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_64293.map.gz | 95.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-64293-v30.xml emd-64293.xml | 20 KB 20 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_64293.png | 77 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-64293.cif.gz | 6 KB | ||
| その他 | emd_64293_half_map_1.map.gz emd_64293_half_map_2.map.gz | 95.3 MB 95.3 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-64293 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-64293 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_64293.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_64293_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_64293_half_map_2.map | ||||||||||||
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| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage P1
| 全体 | 名称: Escherichia phage P1 (ファージ) |
|---|---|
| 要素 |
|
-超分子 #1: Escherichia phage P1
| 超分子 | 名称: Escherichia phage P1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Escherichia phage P1 (ファージ) |
-分子 #1: Gp7
| 分子 | 名称: Gp7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Escherichia phage P1 (ファージ) |
| 分子量 | 理論値: 27.165773 KDa |
| 配列 | 文字列: MAGFFDDMFE DTEPSQQVTG DNLPDTESDP DIPGEGSELI EEEDIDAEIE TDGVNVGNIV DPVEDNHLPN LDHGLLSDSG VRHRYQGHA VFNNLVRMDW LKAIKLDPDS FDAVLYRAIP YRNKNAPETA PEIIEPNQRI YDYQDPELIT ALDCPDEMDA F YALYDGSD ...文字列: MAGFFDDMFE DTEPSQQVTG DNLPDTESDP DIPGEGSELI EEEDIDAEIE TDGVNVGNIV DPVEDNHLPN LDHGLLSDSG VRHRYQGHA VFNNLVRMDW LKAIKLDPDS FDAVLYRAIP YRNKNAPETA PEIIEPNQRI YDYQDPELIT ALDCPDEMDA F YALYDGSD NTGISDSALI LRLAAVNVPV GSMLEWLEQL SDGTTIRRFW YIHKIFNYGT ARVGSLFYCV PSRAFEGNFI GD SE UniProtKB: Gp7 |
-分子 #2: Prt
| 分子 | 名称: Prt / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Escherichia phage P1 (ファージ) |
| 分子量 | 理論値: 62.813734 KDa |
| 配列 | 文字列: MADNKITLSS VRKALAGVFK DNGERDNILL SALAVHGGSG YLFSRAGAPV QLSGFLGGKP GDSGMAGDGL VDGSRFIFDE VQLPEDRLQ RYPLLEEMAV YSTIATALNI HITHALSFDK KTGQTFSIVP VHNGNDSDYD AAQALCGELM NDIGRTINKE V AGWAFIMS ...文字列: MADNKITLSS VRKALAGVFK DNGERDNILL SALAVHGGSG YLFSRAGAPV QLSGFLGGKP GDSGMAGDGL VDGSRFIFDE VQLPEDRLQ RYPLLEEMAV YSTIATALNI HITHALSFDK KTGQTFSIVP VHNGNDSDYD AAQALCGELM NDIGRTINKE V AGWAFIMS VFGVAYVRPY AKEGIGITSF ECSYYTLPSF IKEFEVSGNL AGFSGDYLKD ASGKMVFADP WAIIPMKIPY WR PKSNLMP VHTGHKAYSL LDNPEERTPI ETQNYGTSLL EYAYEPYMNL RSAIRSLKAT RFNASKIDRI IGLAMNSLDP VKA ADYSRT ITQTLKRAAD LMERRARGAN NMPTVTNTLL PIMGDGKGQM TIDTQTIQAD INGIEDILTY MRQLAAALGL DYTL LGWAD QMSGGLGEGG FLRTAIQAAM RASWIQQGVE EFIQRAIDIH LAFKYGKVYP EGDRPYKIEF HSVNTALQQE HNDNR DSQA NYATIVTQIL DAVSNNSVLA NSDAFKRYLF SDVLEIDEKI SEALVNELKA KSEDDDHLMD SIIKTPPQEL AQILES VFK EGNDND UniProtKB: Prt |
-分子 #3: PmgC
| 分子 | 名称: PmgC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Escherichia phage P1 (ファージ) |
| 分子量 | 理論値: 21.040969 KDa |
| 配列 | 文字列: MTPRQLLEDV KTRFTPLIAD EPALLESLLR KALGTYQDRA GHIKRIRFTD QASNSLACPA DFLALVSVTD HTGDLVYSDV YDGNIELED THRAVYPLNV SYLANLRDMD LDNGEVPPEI IGLLSDYLEV LIAIPNTDRL RRISIAGKLD ASNLSDENTL Y QRKLDLEE KMSATRAIIP GIVLFSSMLK UniProtKB: PmgC |
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
コントローラー
万見について




キーワード
Escherichia phage P1 (ファージ)
データ登録者
中国, 3件
引用












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Y (Row.)
X (Col.)




































解析
FIELD EMISSION GUN
