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タイトルStructural mechanisms for centrosomal recruitment and organization of the microtubule nucleator γ-TuRC.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 2453, Year 2025
掲載日2025年3月12日
著者Qi Gao / Florian W Hofer / Sebastian Filbeck / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Charlotte Kaplan / Maja Zezlina / Cornelia Sala / Hyesu Shin / Oliver J Gruss / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
PubMed 要旨The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole lumen. In the pericentriolar material, the γ-TuRC is involved in microtubule organization, while the function of the centriole lumenal pool remains unclear. The conformational landscape of the γ-TuRC, which is crucial for its activity, and its centrosomal anchoring mechanisms, which determine γ-TuRC activity and turnover, are not understood. Using cryo-electron tomography, we analyze γ-TuRCs in human cells and purified centrosomes. Pericentriolar γ-TuRCs simultaneously associate with the essential adapter NEDD1 and the microcephaly protein CDK5RAP2. NEDD1 forms a tetrameric structure at the γ-TuRC base through interactions with four GCP3/MZT1 modules and GCP5/6-specific extensions, while multiple copies of CDK5RAP2 engage the γ-TuRC in two distinct binding patterns to promote γ-TuRC closure and activation. In the centriole lumen, the microtubule branching factor Augmin tethers a condensed cluster of γ-TuRCs to the centriole wall with defined directional orientation. Centriole-lumenal γ-TuRC-Augmin is protected from degradation during interphase and released in mitosis to aid chromosome alignment. This study provides a unique view on γ-TuRC structure and molecular organization at centrosomes and identifies an important cellular function of centriole-lumenal γ-TuRCs.
リンクNat Commun / PubMed:40074789 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均) / EM (単粒子)
解像度4.3 - 31.0 Å
構造データ

EMDB-52717: 'Consensus refinement' of the human gamma-tubulin ring complex in purified centrosomes
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 16.4 Å

52718

9i8g

EMDB-52718: 'Inwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified centrosomes
PDB-9i8g: Inwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified centrosomes obtained by rigid body docking
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 22.4 Å

52719

9i8h

EMDB-52719: 'Outwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified centrosomes
PDB-9i8h: Outwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified centrosomes obtained by rigid body docking
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 23.2 Å

EMDB-52720: Human gamma-tubulin ring complex from purified centrosomes of CDK5RAP2-knockout cells
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 31.0 Å

EMDB-52721: Human gamma-tubulin ring complex from purified centrosomes of RPE1 cells
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 25.0 Å

EMDB-52722: Human gamma-tubulin ring complex in centrosomes of HCT116 and HeLa cells
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 30.6 Å

EMDB-52723: Human microtubule triplet in centrosomes of HeLa cells
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 30.5 Å

EMDB-52728: Spoke 12-14 of the NEDD1-bound native vertebrate gamma-tubulin ring complex from Xenopus laevis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.5 Å

52729

9i8m

EMDB-52729, PDB-9i8m:
NEDD1-bound native vertebrate gamma-tubulin ring complex from Xenopus laevis, focused reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

52730

9i8n

EMDB-52730, PDB-9i8n:
NEDD1-bound native vertebrate gamma-tubulin ring complex from Xenopus laevis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
キーワードCELL CYCLE / centrosome / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / nedd1 / neural precursor cell-expressed developmentally down-regulated 1 / CDK5RAP2 / cyclin-dependent kinase 5 regulatory subunit associated protein 2

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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