[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルHub stability in the calcium calmodulin-dependent protein kinase II.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 7, Issue 1, Page 766, Year 2024
掲載日2024年6月25日
著者Chih-Ta Chien / Henry Puhl / Steven S Vogel / Justin E Molloy / Wah Chiu / Shahid Khan /
PubMed 要旨The calcium calmodulin protein kinase II (CaMKII) is a multi-subunit ring assembly with a central hub formed by the association domains. There is evidence for hub polymorphism between and within ...The calcium calmodulin protein kinase II (CaMKII) is a multi-subunit ring assembly with a central hub formed by the association domains. There is evidence for hub polymorphism between and within CaMKII isoforms, but the link between polymorphism and subunit exchange has not been resolved. Here, we present near-atomic resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures revealing that hubs from the α and β isoforms, either standalone or within an β holoenzyme, coexist as 12 and 14 subunit assemblies. Single-molecule fluorescence microscopy of Venus-tagged holoenzymes detects intermediate assemblies and progressive dimer loss due to intrinsic holoenzyme lability, and holoenzyme disassembly into dimers upon mutagenesis of a conserved inter-domain contact. Molecular dynamics (MD) simulations show the flexibility of 4-subunit precursors, extracted in-silico from the β hub polymorphs, encompassing the curvature of both polymorphs. The MD explains how an open hub structure also obtained from the β holoenzyme sample could be created by dimer loss and analysis of its cryo-EM dataset reveals how the gap could open further. An assembly model, considering dimer concentration dependence and strain differences between polymorphs, proposes a mechanism for intrinsic hub lability to fine-tune the stoichiometry of αβ heterooligomers for their dynamic localization within synapses in neurons.
リンクCommun Biol / PubMed:38918547 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 8.4 Å
構造データ

40873

8syg

EMDB-40873, PDB-8syg:
Cryo-EM structure of tetradecameric hub domain of CaMKII alpha
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

40955

8t15

EMDB-40955, PDB-8t15:
Cryo-EM structure of dodecameric hub domain of CaMKII alpha
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

40956

8t17

EMDB-40956, PDB-8t17:
Cryo-EM structure of tetradecameric hub domain of CaMKII beta
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

40957

8t18

EMDB-40957, PDB-8t18:
Cryo-EM structure of dodecameric hub domain of CaMKII beta
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

41070

8t6k

EMDB-41070, PDB-8t6k:
Cryo-EM structure of tetradecameric CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

41077

8t6q

EMDB-41077, PDB-8t6q:
Cryo-EM structure of dodecameric CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å


EMDBエントリ 画像なし

EMDB-43385: Cryo-EM map of close dodecameric CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.4 Å

由来
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
  • aequorea victoria (オワンクラゲ)
キーワードSIGNALING PROTEIN / High-order oligomer / Protein Kinase / Signaling / Memory

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る