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タイトルPolyphosphate and tyrosine phosphorylation in the N-terminal domain of the human mitochondrial Lon protease disrupts its functions.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 14, Issue 1, Page 9923, Year 2024
掲載日2024年4月30日
著者Nina Kunová / Gabriela Ondrovičová / Jacob A Bauer / Veronika Krajčovičová / Matyáš Pinkas / Barbora Stojkovičová / Henrieta Havalová / Veronika Lukáčová / Lenka Kohútová / Július Košťan / Lucia Martináková / Peter Baráth / Jiří Nováček / Sebastian Zoll / Sami Kereϊche / Eva Kutejová / Vladimír Pevala /
PubMed 要旨Phosphorylation plays a crucial role in the regulation of many fundamental cellular processes. Phosphorylation levels are increased in many cancer cells where they may promote changes in ...Phosphorylation plays a crucial role in the regulation of many fundamental cellular processes. Phosphorylation levels are increased in many cancer cells where they may promote changes in mitochondrial homeostasis. Proteomic studies on various types of cancer identified 17 phosphorylation sites within the human ATP-dependent protease Lon, which degrades misfolded, unassembled and oxidatively damaged proteins in mitochondria. Most of these sites were found in Lon's N-terminal (NTD) and ATPase domains, though little is known about the effects on their function. By combining the biochemical and cryo-electron microscopy studies, we show the effect of Tyr186 and Tyr394 phosphorylations in Lon's NTD, which greatly reduce all Lon activities without affecting its ability to bind substrates or perturbing its tertiary structure. A substantial reduction in Lon's activities is also observed in the presence of polyphosphate, whose amount significantly increases in cancer cells. Our study thus provides an insight into the possible fine-tuning of Lon activities in human diseases, which highlights Lon's importance in maintaining proteostasis in mitochondria.
リンクSci Rep / PubMed:38688959 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.88 - 8.47 Å
構造データ

16915

8ojl

EMDB-16915, PDB-8ojl:
Human Mitochondrial Lon Y394E Mutant ADP Bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.88 Å

16923

8oka

EMDB-16923, PDB-8oka:
Human Mitochondrial Lon Y394F Mutant ADP Bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.89 Å

16970

8om7

EMDB-16970, PDB-8om7:
Human Mitochondrial Lon Y186E Mutant ADP Bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.74 Å

17213

8ovf

EMDB-17213, PDB-8ovf:
Human Mitochondrial Lon Y186F Mutant ADP Bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.23 Å

17214

8ovg

EMDB-17214, PDB-8ovg:
Human Mitochondrial Lon Y186E Mutant ADP Bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.47 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Human mitochondrial AAA+ protease / motor protein (モータータンパク質)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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