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タイトルStructure and functionality of a multimeric human COQ7:COQ9 complex.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 82, Issue 22, Page 4307-4323.e10, Year 2022
掲載日2022年11月17日
著者Mateusz Manicki / Halil Aydin / Luciano A Abriata / Katherine A Overmyer / Rachel M Guerra / Joshua J Coon / Matteo Dal Peraro / Adam Frost / David J Pagliarini /
PubMed 要旨Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" ...Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" metabolon. Here, we present structure-function analyses of a lipid-, substrate-, and NADH-bound complex comprising two complex Q subunits: the hydroxylase COQ7 and the lipid-binding protein COQ9. We reveal that COQ7 adopts a ferritin-like fold with a hydrophobic channel whose substrate-binding capacity is enhanced by COQ9. Using molecular dynamics, we further show that two COQ7:COQ9 heterodimers form a curved tetramer that deforms the membrane, potentially opening a pathway for the CoQ intermediates to translocate from the bilayer to the proteins' lipid-binding sites. Two such tetramers assemble into a soluble octamer with a pseudo-bilayer of lipids captured within. Together, these observations indicate that COQ7 and COQ9 cooperate to access hydrophobic precursors within the membrane and coordinate subsequent synthesis steps toward producing CoQ.
リンクMol Cell / PubMed:36306796 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 - 3.5 Å
構造データ

25412

7ssp

EMDB-25412, PDB-7ssp:
Structure of the human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy, unliganded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

25413

7sss

EMDB-25413, PDB-7sss:
Structure of the NADH-bound human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

化合物

ChemComp-PEV:
(1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / POPE, リン脂質*YM / ホスファチジルエタノールアミン

ChemComp-8PP:
2-[(2E,6E,10E,14E,18E,22E,26E)-3,7,11,15,19,23,27,31-OCTAMETHYLDOTRIACONTA-2,6,10,14,18,22,26,30-OCTAENYL]PHENOL / 2-オクタプレニルフェノ-ル

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / hydroxylase (ヒドロキシル化) / complex / lipid (脂質) / enzyme (酵素) / NADH (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド) / coenzymeQ / isoprene (イソプレン) / OPP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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