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Structure paper

タイトルStructure of ATP synthase from ESKAPE pathogen .
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 8, Issue 7, Page eabl5966, Year 2022
掲載日2022年2月18日
著者Julius K Demmer / Ben P Phillips / O Lisa Uhrig / Alain Filloux / Luke P Allsopp / Maike Bublitz / Thomas Meier /
PubMed 要旨The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate ...The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate (ATP) synthase from in three distinct conformational states. The nucleotide-converting F subcomplex reveals a specific self-inhibition mechanism, which supports a unidirectional ratchet mechanism to avoid wasteful ATP consumption. In the membrane-embedded F complex, the structure shows unique structural adaptations along both the entry and exit pathways of the proton-conducting a-subunit. These features, absent in mitochondrial ATP synthases, represent attractive targets for the development of next-generation therapeutics that can act directly at the culmination of bioenergetics in this clinically relevant pathogen.
リンクSci Adv / PubMed:35171679 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 4.6 Å
構造データ

13174

7p2y

EMDB-13174, PDB-7p2y:
F1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

13181

7p3n

EMDB-13181, PDB-7p3n:
F1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

13186

7p3w

EMDB-13186, PDB-7p3w:
F1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377)Acinetobacter baumannii (strain ATCC 17978 / CIP 53.77 / LMG 1025 / NCDC KC755 / 5377) (バクテリア)
  • acinetobacter baumannii (strain atcc 17978 / cip 53.77 / lmg 1025 / ncdc kc755 / 5377) (バクテリア)
  • acinetobacter baumannii atcc 17978 (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / ESKAPE / Rotary ATP synthase / F1Fo / peptidisc / bioenergetics / IMP / multi-drug resistance / pathogenic

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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