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万見
- PDB-7p3n: F1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p3n
タイトルF1Fo-ATP synthase from Acinetobacter baumannii (state 2)
要素(ATP synthase ...) x 8
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / ESKAPE / Rotary ATP synthase / F1Fo / peptidisc / bioenergetics / IMP / multi-drug resistance / pathogenic
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. ...ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Demmer, J.K. / Phillips, B.P. / Uhrig, O.L. / Filloux, A. / Allsopp, L.P. / Bublitz, M. / Meier, T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT110068/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of ATP synthase from ESKAPE pathogen .
著者: Julius K Demmer / Ben P Phillips / O Lisa Uhrig / Alain Filloux / Luke P Allsopp / Maike Bublitz / Thomas Meier /
要旨: The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate ...The global spread of multidrug-resistant infections urgently calls for the identification of novel drug targets. We solved the electron cryo-microscopy structure of the FF-adenosine 5'-triphosphate (ATP) synthase from in three distinct conformational states. The nucleotide-converting F subcomplex reveals a specific self-inhibition mechanism, which supports a unidirectional ratchet mechanism to avoid wasteful ATP consumption. In the membrane-embedded F complex, the structure shows unique structural adaptations along both the entry and exit pathways of the proton-conducting a-subunit. These features, absent in mitochondrial ATP synthases, represent attractive targets for the development of next-generation therapeutics that can act directly at the culmination of bioenergetics in this clinically relevant pathogen.
履歴
登録2021年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.32024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13181
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13181
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase subunit c
H: ATP synthase subunit c
J: ATP synthase subunit c
K: ATP synthase subunit c
L: ATP synthase subunit c
O: ATP synthase subunit c
P: ATP synthase subunit c
Q: ATP synthase subunit c
R: ATP synthase subunit c
S: ATP synthase subunit c
a: ATP synthase subunit a
b: ATP synthase subunit b
d: ATP synthase subunit delta
e: ATP synthase epsilon chain
g: ATP synthase gamma chain
p: ATP synthase subunit b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,71430
ポリマ－533,66822
非ポリマー2,0468
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area86190 Å2
ΔGint-646 kcal/mol
Surface area198340 Å2

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要素

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ATP synthase ... , 8種, 22分子 ABCDEFGHJKLOPQRSabpdeg

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55452.906 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M142, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 50327.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M144, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 8363.021 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M139
#4: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP synthase F0 sector subunit a / F-ATPase subunit 6


分子量: 32467.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M137
#5: タンパク質 ATP synthase subunit b / ATP synthase F(0) sector subunit b / ATPase subunit I / F-type ATPase subunit b / F-ATPase subunit b


分子量: 17009.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M140
#6: タンパク質 ATP synthase subunit delta / ATP synthase F(1) sector subunit delta / F-type ATPase subunit delta / F-ATPase subunit delta


分子量: 19525.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M141
#7: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14551.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M145
#8: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 32135.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
参照: UniProt: A3M143

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非ポリマー , 3種, 8分子

#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: F1Fo ATP synthase / タイプ: COMPLEX
詳細: State 2 of F1Fo ATP synthase from ESKAPE pathogen Acinetobacter baumannii
Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.528 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii ATCC 17978 (バクテリア)
細胞内の位置: Cell membrane
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMPotassium ChlorideKCl1
32 mMMagnesium ChlorideMgCl2`1
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was applied directly from gel filtration to ultra-thin carbon in peptidiscs.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in.
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: 4ul sample, blotted for 4s at a blotforce of -4.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: Data collected at Diamond Light Source (Harwell, UK) using Titan Krios G3 and automated alignments using Sherpa. Detector used was Gatan K3 including energy filter.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 85000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1250 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11490
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.1/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Windows / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.1画像取得
4cryoSPARC2.15CTF補正
10cryoSPARC2.15初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.15最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.15分類
13cryoSPARC2.15３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 349160
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26147 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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