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タイトルAffinity maturation of SARS-CoV-2 neutralizing antibodies confers potency, breadth, and resilience to viral escape mutations.
ジャーナル・号・ページImmunity, Vol. 54, Issue 8, Page 1853-11868.e7, Year 2021
掲載日2021年8月10日
著者Frauke Muecksch / Yiska Weisblum / Christopher O Barnes / Fabian Schmidt / Dennis Schaefer-Babajew / Zijun Wang / Julio C C Lorenzi / Andrew I Flyak / Andrew T DeLaitsch / Kathryn E Huey-Tubman / Shurong Hou / Celia A Schiffer / Christian Gaebler / Justin Da Silva / Daniel Poston / Shlomo Finkin / Alice Cho / Melissa Cipolla / Thiago Y Oliveira / Katrina G Millard / Victor Ramos / Anna Gazumyan / Magdalena Rutkowska / Marina Caskey / Michel C Nussenzweig / Pamela J Bjorkman / Theodora Hatziioannou / Paul D Bieniasz /
PubMed 要旨Antibodies elicited by infection accumulate somatic mutations in germinal centers that can increase affinity for cognate antigens. We analyzed 6 independent groups of clonally related severe acute ...Antibodies elicited by infection accumulate somatic mutations in germinal centers that can increase affinity for cognate antigens. We analyzed 6 independent groups of clonally related severe acute respiratory syndrome-coronavirus-2 (SARS-CoV-2) Spike receptor-binding domain (RBD)-specific antibodies from 5 individuals shortly after infection and later in convalescence to determine the impact of maturation over months. In addition to increased affinity and neutralization potency, antibody evolution changed the mutational pathways for the acquisition of viral resistance and restricted neutralization escape options. For some antibodies, maturation imposed a requirement for multiple substitutions to enable escape. For certain antibodies, affinity maturation enabled the neutralization of circulating SARS-CoV-2 variants of concern and heterologous sarbecoviruses. Antibody-antigen structures revealed that these properties resulted from substitutions that allowed additional variability at the interface with the RBD. These findings suggest that increasing antibody diversity through prolonged or repeated antigen exposure may improve protection against diversifying SARS-CoV-2 populations, and perhaps against other pandemic threat coronaviruses.
リンクImmunity / PubMed:34331873 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.26 - 3.55 Å
構造データ

24318

7r8m

EMDB-24318, PDB-7r8m:
Structure of the SARS-CoV-2 S 6P trimer in complex with neutralizing antibody C032
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

24319

7r8n

EMDB-24319, PDB-7r8n:
Structure of the SARS-CoV-2 S 6P trimer in complex with neutralizing antibody C051
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.55 Å

24320

7r8o

EMDB-24320, PDB-7r8o:
Structure of the SARS-CoV-2 S 6P trimer in complex with neutralizing antibody C548
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

PDB-7n3e:
Crystal structure of an anti-SARS-CoV-2 human neutralizing antibody Fab fragment C032
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.06 Å

PDB-7n3f:
Crystal structure of an anti-SARS-CoV-2 human neutralizing antibody Fab fragment C080
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

PDB-7n3g:
Crystal structure of an anti-SARS-CoV-2 human neutralizing antibody Fab fragment C098
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.42 Å

PDB-7n3h:
Crystal structure of an anti-SARS-CoV-2 human neutralizing antibody Fab fragment C099
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.26 Å

PDB-7n3i:
Crystal structure of the SARS-CoV-2 receptor binding domain in complex with the human neutralizing antibody Fab fragment C098
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.03 Å

PDB-7r8l:
Structure of the SARS-CoV-2 RBD in complex with neutralizing antibody C099 and CR3022
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
キーワードIMMUNE SYSTEM / severe acute respiratory syndrome coronavirus-2 / spike protein / neutralizing antibodies / IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex / VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / SARS-CoV-2 / receptor binding domain / RBD / neutralizing antibody / COVID-19 / spike / ANTIVIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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