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Structure paper

タイトルStatistically correcting dynamical electron scattering improves the refinement of protein nanocrystals, including charge refinement of coordinated metals.
ジャーナル・号・ページActa Crystallogr D Struct Biol, Vol. 77, Issue Pt 1, Page 75-85, Year 2021
掲載日2021年1月1日
著者Thorsten B Blum / Dominique Housset / Max T B Clabbers / Eric van Genderen / Maria Bacia-Verloop / Ulrich Zander / Andrew A McCarthy / Guy Schoehn / Wai Li Ling / Jan Pieter Abrahams /
PubMed 要旨Electron diffraction allows protein structure determination when only nanosized crystals are available. Nevertheless, multiple elastic (or dynamical) scattering, which is prominent in electron ...Electron diffraction allows protein structure determination when only nanosized crystals are available. Nevertheless, multiple elastic (or dynamical) scattering, which is prominent in electron diffraction, is a concern. Current methods for modeling dynamical scattering by multi-slice or Bloch wave approaches are not suitable for protein crystals because they are not designed to cope with large molecules. Here, dynamical scattering of nanocrystals of insulin, thermolysin and thaumatin was limited by collecting data from thin crystals. To accurately measure the weak diffraction signal from the few unit cells in the thin crystals, a low-noise hybrid pixel Timepix electron-counting detector was used. The remaining dynamical component was further reduced in refinement using a likelihood-based correction, which was introduced previously for analyzing electron diffraction data of small-molecule nanocrystals and was adapted here for protein crystals. The procedure is shown to notably improve the structural refinement, in one case allowing the location of solvent molecules. It also allowed refinement of the charge states of bound metal atoms, an important element in protein function, through B-factor analysis of the metal atoms and their ligands. These results clearly increase the value of macromolecular electron crystallography as a complementary structural biology technique.
リンクActa Crystallogr D Struct Biol / PubMed:33404527 / PubMed Central
手法EM (電子線結晶学) / X線回折
解像度2.3 - 3.26 Å
構造データ

PDB-6zhb:
3D electron diffraction structure of bovine insulin
手法: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / 解像度: 3.25 Å

PDB-6zhj:
3D electron diffraction structure of thermolysin from Bacillus thermoproteolyticus
手法: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / 解像度: 3.26 Å

PDB-6zhn:
3D electron diffraction structure of thaumatin from Thaumatococcus daniellii
手法: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / 解像度: 2.76 Å

PDB-6zi8:
X-ray diffraction structure of bovine insulin at 2.3 A resolution
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • bos taurus (ウシ)
  • bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
  • thaumatococcus daniellii (植物)
キーワードHORMONE / INSULIN FAMILY / CARBOHYDRATE METABOLISM / HORMONE-GROWTH / HYDROLASE / metalloproteinase / PLANT PROTEIN / nanocrystals

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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