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タイトルStructure and mechanism of the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 11, Issue 1, Page 2877, Year 2020
掲載日2020年6月8日
著者David Aparicio / Margot P Scheffer / Marina Marcos-Silva / David Vizarraga / Lasse Sprankel / Mercè Ratera / Miriam S Weber / Anja Seybert / Sergi Torres-Puig / Luis Gonzalez-Gonzalez / Julian Reitz / Enrique Querol / Jaume Piñol / Oscar Q Pich / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis /
PubMed 要旨Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane ...Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane adhesion complex called Nap comprising proteins P110 and P140. Here we report the crystal structure of P140 both alone and in complex with the N-terminal domain of P110. By cryo-electron microscopy (cryo-EM) and tomography (cryo-ET) we find closed and open Nap conformations, determined at 9.8 and 15 Å, respectively. Both crystal structures and the cryo-EM structure are found in a closed conformation, where the sialic acid binding site in P110 is occluded. By contrast, the cryo-ET structure shows an open conformation, where the binding site is accessible. Structural information, in combination with functional studies, suggests a mechanism for attachment and release of M. genitalium to and from the host cell receptor, in which Nap conformations alternate to sustain motility and guarantee infectivity.
リンクNat Commun / PubMed:32513917 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均) / EM (単粒子) / X線回折
解像度2.65 - 15.0 Å
構造データ

EMDB-10259:
Sub-tomogram average of the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium.
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 15.0 Å

EMDB-10260:
Structure the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium by single particle cryo-EM.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.0 Å

10890

6yrk

EMDB-10890: cryo-electron density map of the P140-P110 heterodimer
PDB-6yrk: P140-P110 complex fitted into the cryo-electron density map of the heterodimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

PDB-6rut:
Mycoplasma Genitalium Heterodimer Nap Complex (P140-P110 globular)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.65 Å

PDB-6s3u:
Adhesin P140 from Mycoplasma Genitalium
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.24 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • mycoplasma genitalium g37 (バクテリア)
  • mycoplasma genitalium (strain atcc 33530 / g-37 / nctc 10195) (バクテリア)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Adhesion complex / PROTEIN BINDING / CELL ADHESION / P110/P140 Nap Mycoplasma genitalium surface adhesin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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