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タイトルThe active form of quinol-dependent nitric oxide reductase from is a dimer.
ジャーナル・号・ページIUCrJ, Vol. 7, Issue Pt 3, Page 404-415, Year 2020
掲載日2020年5月1日
著者M Arif M Jamali / Chai C Gopalasingam / Rachel M Johnson / Takehiko Tosha / Kazumasa Muramoto / Stephen P Muench / Svetlana V Antonyuk / Yoshitsugu Shiro / Samar S Hasnain /
PubMed 要旨 is carried by nearly a billion humans, causing developmental impairment and over 100 000 deaths a year. A quinol-dependent nitric oxide reductase (qNOR) plays a critical role in the survival of ... is carried by nearly a billion humans, causing developmental impairment and over 100 000 deaths a year. A quinol-dependent nitric oxide reductase (qNOR) plays a critical role in the survival of the bacterium in the human host. X-ray crystallographic analyses of qNOR, including that from (qNOR) reported here at 3.15 Å resolution, show monomeric assemblies, despite the more active dimeric sample being used for crystallization. Cryo-electron microscopic analysis of the same chromatographic fraction of qNOR, however, revealed a dimeric assembly at 3.06 Å resolution. It is shown that zinc (which is used in crystallization) binding near the dimer-stabilizing TMII region contributes to the disruption of the dimer. A similar destabilization is observed in the monomeric (∼85 kDa) cryo-EM structure of a mutant (Glu494Ala) qNOR from the opportunistic pathogen () , which primarily migrates as a monomer. The monomer-dimer transition of qNORs seen in the cryo-EM and crystallographic structures has wider implications for structural studies of multimeric membrane proteins. X-ray crystallographic and cryo-EM structural analyses have been performed on the same chromatographic fraction of qNOR to high resolution. This represents one of the first examples in which the two approaches have been used to reveal a monomeric assembly and a dimeric assembly in vitrified cryo-EM grids. A number of factors have been identified that may trigger the destabilization of helices that are necessary to preserve the integrity of the dimer. These include zinc binding near the entry of the putative proton-transfer channel and the preservation of the conformational integrity of the active site. The mutation near the active site results in disruption of the active site, causing an additional destabilization of helices (TMIX and TMX) that flank the proton-transfer channel helices, creating an inert monomeric enzyme.
リンクIUCrJ / PubMed:32431824 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.06 - 4.5 Å
構造データ

0822

6l3h

EMDB-0822, PDB-6l3h:
Cryo-EM structure of dimeric quinol dependent Nitric Oxide Reductase (qNOR) from the pathogen Neisseria meninigitidis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.06 Å

10387

6t6v

EMDB-10387, PDB-6t6v:
Glu-494-Ala inactive monomer of a quinol dependent Nitric Oxide Reductase (qNOR) from Alcaligenes xylosoxidans
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

PDB-6l1x:
Quinol-dependent nitric oxide reductase (qNOR) from Neisseria meningitidis in the monomeric oxidized state with zinc complex.
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.15 Å

化合物

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • neisseria meningitidis alpha14 (髄膜炎菌)
  • Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
  • alcaligenes xylosoxydans xylosoxydans (バクテリア)
  • neisseria meningitidis (strain alpha14) (髄膜炎菌)
キーワードOXIDOREDUCTASE / reductase / membrane-bound / nitric oxide / Neisseria meningitidis / quinol-dependent electrogenic Nitric Oxide Reductase (qNOR) / Monomer / Proton Transfer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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