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Structure paper

タイトルStructure of polymerized type V pilin reveals assembly mechanism involving protease-mediated strand exchange.
ジャーナル・号・ページNat Microbiol, Vol. 5, Issue 6, Page 830-837, Year 2020
掲載日2020年4月13日
著者Satoshi Shibata / Mikio Shoji / Kodai Okada / Hideyuki Matsunami / Melissa M Matthews / Katsumi Imada / Koji Nakayama / Matthias Wolf /
PubMed 要旨Bacterial adhesion is a general strategy for host-microbe and microbe-microbe interactions. Adhesive pili are essential for colonization, biofilm formation, virulence and pathogenesis of many ...Bacterial adhesion is a general strategy for host-microbe and microbe-microbe interactions. Adhesive pili are essential for colonization, biofilm formation, virulence and pathogenesis of many environmental and pathogenic bacteria. Members of the class Bacteroidia have unique type V pili, assembled by protease-mediated polymerization. Porphyromonas gingivalis is the main contributor to periodontal disease and its type V pili are a key factor for its virulence. However, the structure of the polymerized pilus and its assembly mechanism are unknown. Here we show structures of polymerized and monomeric states of FimA stalk pilin from P. gingivalis, determined by cryo-electron microscopy and crystallography. The atomic model of assembled FimA shows that the C-terminal strand of a donor subunit is inserted into a groove in the β-sheet of an acceptor subunit after N-terminal cleavage by the protease RgpB. The C terminus of the donor strand is essential for polymerization. We propose that type V pili assemble via a sequential polar assembly mechanism at the cell surface, involving protease-mediated strand exchange, employed by various Gram-negative species belonging to the class Bacteroidia. Our results reveal functional surfaces related to pathogenic properties of polymerized FimA. These insights may facilitate development of antibacterial drugs.
リンクNat Microbiol / PubMed:32284566
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.6 - 3.6 Å
構造データ

0724

6kmf

EMDB-0724, PDB-6kmf:
FimA type V pilus from P.gingivalis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

PDB-6jzj:
Structure of FimA type-2 (FimA2) prepilin of the type V major fimbrium
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.6 Å

PDB-6jzk:
Structure of FimA type-1 (FimA1) prepilin of the type V major fimbrium
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-SRT:
S,R MESO-TARTARIC ACID / meso-酒石酸

由来
  • porphyromonas gingivalis atcc 33277 (バクテリア)
  • porphyromonas gingivalis tdc60 (バクテリア)
キーワードCELL ADHESION / Type V pili / Major fimbrial subunit protein / Type V pilus / FimA / Porphyromonas gingivalis / ATCC33277

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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