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タイトルThe structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis.
ジャーナル・号・ページNat Microbiol, Vol. 4, Issue 11, Page 1990-2000, Year 2019
掲載日2019年8月5日
著者Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley /
PubMed 要旨The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products.
リンクNat Microbiol / PubMed:31384003
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.1 - 4.6 Å
構造データ

EMDB-20073:
Reconstruction of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator prepared without chemical stabilisation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

EMDB-9257: The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with two PA28 activators.
PDB-6muv: The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with two PA28 activators
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-9258, PDB-6muw:
The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-9259: The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator.
PDB-6mux: The structure of the Plasmodium falciparum 20S proteasome in complex with one PA28 activator
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

PDB-6dfk:
Crystal structure of the 11S subunit of the Plasmodium falciparum proteasome, PA28
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

由来
  • plasmodium falciparum 3d7 (マラリア病原虫)
  • plasmodium falciparum (isolate 3d7) (マラリア病原虫)
  • plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
キーワードPROTEIN BINDING / 11S proteasome subunit / 11S regulatory particle / PA28 / REG / proteasome activator / hydrolase activator / HYDROLASE / proteasome / protease / 11S subunit / hydrolyse activator / complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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