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Structure paper

タイトルMechanistic insights into fatty acid odor detection mediated by class II olfactory receptors.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 189, Issue 5, Page 1465-1480.e19, Year 2026
掲載日2026年3月5日
著者Xiang Han / Ming-Hui Zhang / Nai-Kang Rong / Kong-Kai Zhu / Yuan Pei / Xiao-Yan Ge / Qi Liu / Huan Lu / Jing Liu / Li-Jun Zhang / Hong-Qiang Bao / Jia-Hao Pi / Lei Fan / Yu Fu / Xu-Hang Shao / Wen-Qi Yan / Xi-He Gao / Ming-Yue Zhang / Lu-Lu Guo / Yan Lu / Shang-Lei Ning / Hua Zhang / Yun-Fei Xu / Xiao-Ya Feng / Jie Cheng / Ming Xia / Qian Li / Xiao Yu / Fan Yang / Jin-Peng Sun /
PubMed 要旨Smell is one of the fundamental senses mediated by thousands of odorant receptors (ORs). How hydrophobic and volatile odor molecules are recognized by class II ORs remains elusive. Here, we present ...Smell is one of the fundamental senses mediated by thousands of odorant receptors (ORs). How hydrophobic and volatile odor molecules are recognized by class II ORs remains elusive. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of class II OR Olfr110 complexed with the unsaturated fatty acid metabolite (UFAM) PL45, Gs, and cons-OR5. The structural study revealed an unusually large hydrophobic pocket accommodating PL45 and the endogenous agonist 12(S)-hydroxyeicosapentaenoic acid (12(S)-HEPE). This pocket is decorated with polar residues and aromatic residue arrays, constituting polar networks and π-π interactions with the natural agonist PL45, respectively. Conserved motifs in the type II OR5 subfamily responsible for ligand recognition are characterized. The inward movement of extracellular loop 3 (ECL3) and an unconventional activation mechanism underlie Olfr110 activation. At the G protein interface, Olfr110 displays common and unique interactions. Overall, we revealed the structural basis of odor recognition and the activation mechanism of class II ORs, which may facilitate drug development targeting these receptors.
リンクCell / PubMed:41570821
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 3.7 Å
構造データ

63174

9lkb

EMDB-63174, PDB-9lkb:
Cryo-EM structure of the receptor of PL45-Olfr110-Gs complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

63175

9lkd

EMDB-63175, PDB-9lkd:
Cryo-EM structure of the receptor of PL45-Olfr110-Gs complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

66145

9wpm

EMDB-66145, PDB-9wpm:
Cryo-EM structure of the apo-ConsOR5-Gs complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

化合物

PDB-1ekk:
CRYSTAL STRUCTURE OF HYDROXYETHYLTHIAZOLE KINASE IN THE R3 FORM WITH HYDROXYETHYLTHIAZOLE

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • synthetic construct (人工物)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Olfr110 / receptor / MEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / OR5 family / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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