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タイトルConformational changes in the motor ATPase CpaF facilitate a rotary mechanism of Tad pilus assembly.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 3839, Year 2025
掲載日2025年4月24日
著者Ian Y Yen / Gregory B Whitfield / John L Rubinstein / Lori L Burrows / Yves V Brun / P Lynne Howell /
PubMed 要旨The type IV pilus family uses PilT/VirB11-like ATPases to rapidly assemble and disassemble pilin subunits. Among these, the tight adherence (Tad) pilus performs both functions using a single ...The type IV pilus family uses PilT/VirB11-like ATPases to rapidly assemble and disassemble pilin subunits. Among these, the tight adherence (Tad) pilus performs both functions using a single bifunctional ATPase, CpaF. Here, we determine three conformationally distinct structures of CpaF hexamers with varying nucleotide occupancies by cryo-electron microscopy. Analysis of these structures suggest ATP binding and hydrolysis expand and rotate the hexamer pore clockwise while subsequent ADP release contracts the ATPase. Truncation of the intrinsically disordered region of CpaF in Caulobacter crescentus equally reduces pilus extension and retraction events observed using fluorescence microscopy, but does not reduce ATPase activity. AlphaFold3 modeling suggests that CpaF and other motors of the type IV filament superfamily employ conserved secondary structural features to engage their respective platform proteins. From these data, we propose that CpaF uses a clockwise, rotary mechanism of catalysis to assemble a right-handed, helical Tad pilus, a process broadly applicable to other single motor systems.
リンクNat Commun / PubMed:40268890 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 4.1 Å
構造データ

EMDB-47431: Consensus map of the CpaF closed structure without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-47432: Local refined map of the asymmetric unit of the CpaF closed structure without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

47433

9e24

EMDB-47433, PDB-9e24:
Closed structure of CpaF without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-47434: Consensus map of the CpaF compact structure without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-47435: Local refined map of the asymmetric unit of the CpaF compact structure without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

47436

9e25

EMDB-47436, PDB-9e25:
Compact structure of CpaF without nucleotides (Apo dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-47437: Consensus map of the CpaF compact structure with two ATPs and two ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-47438: Local refinement of the asymmetric unit of the CpaF compact structure with two ATPs and two ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

47439

9e26

EMDB-47439, PDB-9e26:
Compact structure of CpaF with two ATPs and two ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-47440: Consensus map of the CpaF expanded structure with two ATPs and four ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-47441: Local refined map of the asymmetric unit of the CpaF expanded structure with two ATPs and four ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

47442

9e27

EMDB-47442, PDB-9e27:
Expanded structure of CpaF with two ATPs and four ADPs (Under-saturated ATP/ADP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-47444: Consensus map of the CpaF expanded structure with two ATPs and four ADPs (Saturated ATP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-47445: Local refined map of the asymmetric unit of the CpaF expanded structure with two ATPs and four ADPs (Saturated ATP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

47446

9e29

EMDB-47446, PDB-9e29:
Expanded structure of CpaF with two ATPs and four ADPs (Saturated ATP dataset)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • caulobacter vibrioides (バクテリア)
キーワードMOTOR PROTEIN / ATPase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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