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タイトルStructural basis of translation inhibition by cadazolid, a novel quinoxolidinone antibiotic.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 9, Issue 1, Page 5634, Year 2019
掲載日2019年4月4日
著者Alain Scaiola / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Patrick Caspers / Daniel Bur / Hans H Locher / Georg Rueedi / Daniel Ritz /
PubMed 要旨Oxazolidinones are synthetic antibiotics used for treatment of infections caused by Gram-positive bacteria. They target the bacterial protein synthesis machinery by binding to the peptidyl ...Oxazolidinones are synthetic antibiotics used for treatment of infections caused by Gram-positive bacteria. They target the bacterial protein synthesis machinery by binding to the peptidyl transferase centre (PTC) of the ribosome and interfering with the peptidyl transferase reaction. Cadazolid is the first member of quinoxolidinone antibiotics, which are characterized by combining the pharmacophores of oxazolidinones and fluoroquinolones, and it is evaluated for treatment of Clostridium difficile gastrointestinal infections that frequently occur in hospitalized patients. In vitro protein synthesis inhibition by cadazolid was shown in Escherichia coli and Staphylococcus aureus, including an isolate resistant against linezolid, the prototypical oxazolidinone antibiotic. To better understand the mechanism of inhibition, we determined a 3.0 Å cryo-electron microscopy structure of cadazolid bound to the E. coli ribosome in complex with mRNA and initiator tRNA. Here we show that cadazolid binds with its oxazolidinone moiety in a binding pocket in close vicinity of the PTC as observed previously for linezolid, and that it extends its unique fluoroquinolone moiety towards the A-site of the PTC. In this position, the drug inhibits protein synthesis by interfering with the binding of tRNA to the A-site, suggesting that its chemical features also can enable the inhibition of linezolid-resistant strains.
リンクSci Rep / PubMed:30948752 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.2 Å
構造データ

4638

6qul

EMDB-4638, PDB-6qul:
Structure of a bacterial 50S ribosomal subunit in complex with the novel quinoxolidinone antibiotic cadazolid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-4639:
Structure of a bacterial 70S ribosomal subunit in complex with the novel quinoxolidinone antibiotic cadazolid
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-4641:
Structure of a bacterial 70S ribosomal subunit in complex with cadazolid, reconstruction focused around the 30S ribosomal subunit
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-FME:
N-FORMYLMETHIONINE / N-ホルミルメチオニン / N-ホルミルメチオニン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-A:
ADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸

ChemComp-JJH:
cadazolid / カダゾリド / 抗生剤*YM / Cadazolid

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードANTIBIOTIC (抗生物質) / ribosome (リボソーム) / cadazolid / quinoxolidinone / 50S

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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