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タイトルStructure of exonuclease VII.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 121, Issue 5, Page e2319644121, Year 2024
掲載日2024年1月30日
著者Chuan Liu / Glenn Hauk / Qianyun Yan / James M Berger /
PubMed 要旨Exonuclease VII (ExoVII) is a ubiquitous bacterial nuclease. Encoded by the and genes, ExoVII participates in multiple nucleic acid-dependent pathways including the processing of multicopy single- ...Exonuclease VII (ExoVII) is a ubiquitous bacterial nuclease. Encoded by the and genes, ExoVII participates in multiple nucleic acid-dependent pathways including the processing of multicopy single-stranded DNA and the repair of covalent DNA-protein crosslinks (DPCs). Although many biochemical properties of ExoVII have been defined, little is known about its structure/function relationships. Here, we use cryoelectron microscopy (cryoEM) to determine that ExoVII comprises a highly elongated XseA·XseB holo-complex. Each XseA subunit dimerizes through a central extended α-helical segment decorated by six XseB subunits and a C-terminal, domain-swapped β-barrel element; two XseA·XseB subcomplexes further associate using N-terminal OB (oligonucleotide/oligosaccharide-binding) folds and catalytic domains to form a spindle-shaped, catenated octaicosamer. The catalytic domains of XseA, which adopt a nuclease fold related to 3-dehydroquinate dehydratases, are sequestered in the center of the complex and accessible only through large pores formed between XseA tetramers. The architectural organization of ExoVII, combined with biochemical studies, indicate that substrate selectivity is controlled by steric access to its nuclease elements and that tetramer dissociation results from substrate DNA binding. Despite a lack of sequence and fold homology, the physical organization of ExoVII is reminiscent of Mre11·Rad50/SbcCD ATP (adenosine triphosphate)-dependent nucleases used in the repair of double-stranded DNA breaks, including those formed by DPCs through aberrant topoisomerase activity, suggesting that there may have been convergent evolutionary pressure to contend with such damage events.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:38271335 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 6.4 Å
構造データ

EMDB-41699: The consensus map of E. coli ExoVII(H238A)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-41700: Head map of E. coli ExoVII (H238A)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-41701: The tail map of E. coli ExoVII(H238A)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-41702: The half complex of E. coli ExoVII(H238A)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.4 Å

41704

8txr

EMDB-41704, PDB-8txr:
E. coli ExoVII(H238A)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Exonuclease (エキソヌクレアーゼ) / Endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / DNA repair (DNA修復)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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