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タイトルConformational flexibility in neutralization of SARS-CoV-2 by naturally elicited anti-SARS-CoV-2 antibodies.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 5, Issue 1, Page 789, Year 2022
掲載日2022年8月5日
著者Ruofan Li / Michael Mor / Bingting Ma / Alex E Clark / Joel Alter / Michal Werbner / Jamie Casey Lee / Sandra L Leibel / Aaron F Carlin / Moshe Dessau / Meital Gal-Tanamy / Ben A Croker / Ye Xiang / Natalia T Freund /
PubMed 要旨As new variants of SARS-CoV-2 continue to emerge, it is important to assess the cross-neutralizing capabilities of antibodies naturally elicited during wild type SARS-CoV-2 infection. In the present ...As new variants of SARS-CoV-2 continue to emerge, it is important to assess the cross-neutralizing capabilities of antibodies naturally elicited during wild type SARS-CoV-2 infection. In the present study, we evaluate the activity of nine anti-SARS-CoV-2 monoclonal antibodies (mAbs), previously isolated from convalescent donors infected with the Wuhan-Hu-1 strain, against the SARS-CoV-2 variants of concern (VOC) Alpha, Beta, Gamma, Delta and Omicron. By testing an array of mutated spike receptor binding domain (RBD) proteins, cell-expressed spike proteins from VOCs, and neutralization of SARS-CoV-2 VOCs as pseudoviruses, or as the authentic viruses in culture, we show that mAbs directed against the ACE2 binding site (ACE2bs) are more sensitive to viral evolution compared to anti-RBD non-ACE2bs mAbs, two of which retain their potency against all VOCs tested. At the second part of our study, we reveal the neutralization mechanisms at high molecular resolution of two anti-SARS-CoV-2 neutralizing mAbs by structural characterization. We solve the structures of the Delta-neutralizing ACE2bs mAb TAU-2303 with the SARS-CoV-2 spike trimer and RBD at 4.5 Å and 2.42 Å resolutions, respectively, revealing a similar mode of binding to that between the RBD and ACE2. Furthermore, we provide five additional structures (at resolutions of 4.7 Å, 7.3 Å, 6.4 Å, 3.3 Å, and 6.1 Å) of a second antibody, TAU-2212, complexed with the SARS-CoV-2 spike trimer. TAU-2212 binds an exclusively quaternary epitope, and exhibits a unique, flexible mode of neutralization that involves transitioning between five different conformations, with both arms of the antibody recruited for cross linking intra- and inter-spike RBD subunits. Our study provides additional mechanistic understanding about how antibodies neutralize SARS-CoV-2 and its emerging variants and provides insights on the likelihood of reinfections.
リンクCommun Biol / PubMed:35931732 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.42 - 9.36 Å
構造データ

EMDB-32411: CryoEM reconstruction of SARS-Cov-2 Spike in complex with the Fab fragment of neutralizing antibody 2303
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-32416: Cryo-EM reconstruction of SARS-CoV-2 spike in complex with TAU-2212 mAb in conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

EMDB-32417: Cryo EM reconstruction of SARS-CoV-2 spike in complex with TAU-2212 mAb in conformation 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.3 Å

EMDB-32418: Cryo EM reconstruction of SARS-CoV-2 spike in complex with TAU-2212 in conformation 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.4 Å

EMDB-32419: Cryo EM reconstruction of SARS-CoV-2 spike in complex with TAU-2212 mAbs in conformation 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.1 Å

EMDB-32420: Cryo EM map of two SARS-CoV-2 spikes in complex with TAU-2212 mAbs in conformation 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.36 Å

32421

7wcd

EMDB-32421, PDB-7wcd:
Cryo EM structure of SARS-CoV-2 spike in complex with TAU-2212 mAbs in conformation 4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

PDB-7wbz:
Crystal structure of the SARS-Cov-2 RBD in complex with Fab 2303
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.42 Å

PDB-7wc0:
Crystal structure of Fab region of TAU-2212 neutralizing SARS-CoV-2
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.705 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / viral protein / IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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