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タイトルStructural consequences of turnover-induced homocitrate loss in nitrogenase.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 1091, Year 2023
掲載日2023年2月25日
著者Rebeccah A Warmack / Ailiena O Maggiolo / Andres Orta / Belinda B Wenke / James B Howard / Douglas C Rees /
PubMed 要旨Nitrogenase catalyzes the ATP-dependent reduction of dinitrogen to ammonia during the process of biological nitrogen fixation that is essential for sustaining life. The active site FeMo-cofactor ...Nitrogenase catalyzes the ATP-dependent reduction of dinitrogen to ammonia during the process of biological nitrogen fixation that is essential for sustaining life. The active site FeMo-cofactor contains a [7Fe:1Mo:9S:1C] metallocluster coordinated with an R-homocitrate (HCA) molecule. Here, we establish through single particle cryoEM and chemical analysis of two forms of the Azotobacter vinelandii MoFe-protein - a high pH turnover inactivated species and a ∆NifV variant that cannot synthesize HCA - that loss of HCA is coupled to α-subunit domain and FeMo-cofactor disordering, and formation of a histidine coordination site. We further find a population of the ∆NifV variant complexed to an endogenous protein identified through structural and proteomic approaches as the uncharacterized protein NafT. Recognition by endogenous NafT demonstrates the physiological relevance of the HCA-compromised form, perhaps for cofactor insertion or repair. Our results point towards a dynamic active site in which HCA plays a role in enabling nitrogenase catalysis by facilitating activation of the FeMo-cofactor from a relatively stable form to a state capable of reducing dinitrogen under ambient conditions.
リンクNat Commun / PubMed:36841829 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度1.92 - 2.71 Å
構造データ

EMDB-26957, PDB-8crs:
CryoEM Structure of nitrogenase MoFe-protein in detergent
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.04 Å

EMDB-27316, PDB-8dbx:
CryoEM structure of partially oxidized MoFe-protein on ultrathin carbon
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.92 Å

EMDB-28272, PDB-8enl:
CryoEM structure of the high pH turnover-inactivated nitrogenase MoFe-protein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.37 Å

EMDB-28273, PDB-8enm:
CryoEM structure of the high pH nitrogenase MoFe-protein under non-turnover conditions
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.14 Å

EMDB-28274, PDB-8enn:
Homocitrate-deficient nitrogenase MoFe-protein from Azotobacter vinelandii nifV knockout
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.58 Å

EMDB-28275, PDB-8eno:
Homocitrate-deficient nitrogenase MoFe-protein from A. vinelandii nifV knockout in complex with NafT
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.71 Å

化合物

ChemComp-ICS:
iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

ChemComp-HCA:
3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸

ChemComp-1N7:
CHAPSO / CHAPSO / 可溶化剤*YM

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-1CL:
FE(8)-S(7) CLUSTER, OXIDIZED

ChemComp-UNX:
Unknown entry

ChemComp-CIT:
CITRIC ACID / クエン酸

由来
  • azotobacter vinelandii (窒素固定)
  • azotobacter vinelandii dj (窒素固定)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / OXIDOREDUCTASE / Nitrogenase / metalloenzyme / nitrogen fixation / reductase / MoFe

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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