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タイトルAn atypical BRCT-BRCT interaction with the XRCC1 scaffold protein compacts human DNA Ligase IIIα within a flexible DNA repair complex.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 49, Issue 1, Page 306-321, Year 2021
掲載日2021年1月11日
著者Michal Hammel / Ishtiaque Rashid / Aleksandr Sverzhinsky / Yasin Pourfarjam / Miaw-Sheue Tsai / Tom Ellenberger / John M Pascal / In-Kwon Kim / John A Tainer / Alan E Tomkinson /
PubMed 要旨The XRCC1-DNA ligase IIIα complex (XL) is critical for DNA single-strand break repair, a key target for PARP inhibitors in cancer cells deficient in homologous recombination. Here, we combined ...The XRCC1-DNA ligase IIIα complex (XL) is critical for DNA single-strand break repair, a key target for PARP inhibitors in cancer cells deficient in homologous recombination. Here, we combined biophysical approaches to gain insights into the shape and conformational flexibility of the XL as well as XRCC1 and DNA ligase IIIα (LigIIIα) alone. Structurally-guided mutational analyses based on the crystal structure of the human BRCT-BRCT heterodimer identified the network of salt bridges that together with the N-terminal extension of the XRCC1 C-terminal BRCT domain constitute the XL molecular interface. Coupling size exclusion chromatography with small angle X-ray scattering and multiangle light scattering (SEC-SAXS-MALS), we determined that the XL is more compact than either XRCC1 or LigIIIα, both of which form transient homodimers and are highly disordered. The reduced disorder and flexibility allowed us to build models of XL particles visualized by negative stain electron microscopy that predict close spatial organization between the LigIIIα catalytic core and both BRCT domains of XRCC1. Together our results identify an atypical BRCT-BRCT interaction as the stable nucleating core of the XL that links the flexible nick sensing and catalytic domains of LigIIIα to other protein partners of the flexible XRCC1 scaffold.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:33330937 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.4 - 31.5 Å
構造データ

EMDB-22130:
The negative stain EM structure of the human DNA LigIIIalpha-XRCC1 complex; conformer 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 31.0 Å

EMDB-22307:
The negative stain EM structure of the human DNA LigIIIalpha-XRCC1 complex; conformer 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 31.5 Å

PDB-6wh1:
Structure of the complex of human DNA ligase III-alpha and XRCC1 BRCT domains
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.4 Å

PDB-6wh2:
Structure of the C-terminal BRCT domain of human XRCC1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.414 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/LIGASE / DNA ligase complex / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-LIGASE complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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