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タイトルUFM1 E3 ligase promotes recycling of 60S ribosomal subunits from the ER.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 627, Issue 8003, Page 445-452, Year 2024
掲載日2024年2月21日
著者Paul A DaRosa / Ivan Penchev / Samantha C Gumbin / Francesco Scavone / Magda Wąchalska / Joao A Paulo / Alban Ordureau / Joshua J Peter / Yogesh Kulathu / J Wade Harper / Thomas Becker / Roland Beckmann / Ron R Kopito /
PubMed 要旨Reversible modification of target proteins by ubiquitin and ubiquitin-like proteins (UBLs) is widely used by eukaryotic cells to control protein fate and cell behaviour. UFM1 is a UBL that ...Reversible modification of target proteins by ubiquitin and ubiquitin-like proteins (UBLs) is widely used by eukaryotic cells to control protein fate and cell behaviour. UFM1 is a UBL that predominantly modifies a single lysine residue on a single ribosomal protein, uL24 (also called RPL26), on ribosomes at the cytoplasmic surface of the endoplasmic reticulum (ER). UFM1 conjugation (UFMylation) facilitates the rescue of 60S ribosomal subunits (60S) that are released after ribosome-associated quality-control-mediated splitting of ribosomes that stall during co-translational translocation of secretory proteins into the ER. Neither the molecular mechanism by which the UFMylation machinery achieves such precise target selection nor how this ribosomal modification promotes 60S rescue is known. Here we show that ribosome UFMylation in vivo occurs on free 60S and we present sequential cryo-electron microscopy snapshots of the heterotrimeric UFM1 E3 ligase (E3(UFM1)) engaging its substrate uL24. E3(UFM1) binds the L1 stalk, empty transfer RNA-binding sites and the peptidyl transferase centre through carboxy-terminal domains of UFL1, which results in uL24 modification more than 150 Å away. After catalysing UFM1 transfer, E3(UFM1) remains stably bound to its product, UFMylated 60S, forming a C-shaped clamp that extends all the way around the 60S from the transfer RNA-binding sites to the polypeptide tunnel exit. Our structural and biochemical analyses suggest a role for E3(UFM1) in post-termination release and recycling of the large ribosomal subunit from the ER membrane.
リンクNature / PubMed:38383785 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 3.3 Å
構造データ

EMDB-16880, PDB-8ohd:
60S ribosomal subunit bound to the E3-UFM1 complex - state 3 (native)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-16902, PDB-8oj0:
60S ribosomal subunit bound to the E3-UFM1 complex - state 2 (native)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-16903: 60S ribosomal subunit bound to the E3-UFM1 complex (native, UFM1 pulldown)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-16905, PDB-8oj5:
60S ribosomal subunit bound to the E3-UFM1 complex - state 3 (in-vitro reconstitution)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-16908, PDB-8oj8:
60S ribosomal subunit bound to the E3-UFM1 complex - state 1 (native)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • homo sapiens environmental sample (ヒト)
キーワードRIBOSOME / 60S / UFMylation / ER / recycling

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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