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タイトルMolecular mechanism for activation of the 26S proteasome by ZFAND5.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 83, Issue 16, Page 2959-22975.e7, Year 2023
掲載日2023年8月17日
著者Donghoon Lee / Yanan Zhu / Louis Colson / Xiaorong Wang / Siyi Chen / Emre Tkacik / Lan Huang / Qi Ouyang / Alfred L Goldberg / Ying Lu /
PubMed 要旨Various hormones, kinases, and stressors (fasting, heat shock) stimulate 26S proteasome activity. To understand how its capacity to degrade ubiquitylated proteins can increase, we studied mouse ...Various hormones, kinases, and stressors (fasting, heat shock) stimulate 26S proteasome activity. To understand how its capacity to degrade ubiquitylated proteins can increase, we studied mouse ZFAND5, which promotes protein degradation during muscle atrophy. Cryo-electron microscopy showed that ZFAND5 induces large conformational changes in the 19S regulatory particle. ZFAND5's AN1 Zn-finger domain interacts with the Rpt5 ATPase and its C terminus with Rpt1 ATPase and Rpn1, a ubiquitin-binding subunit. Upon proteasome binding, ZFAND5 widens the entrance of the substrate translocation channel, yet it associates only transiently with the proteasome. Dissociation of ZFAND5 then stimulates opening of the 20S proteasome gate. Using single-molecule microscopy, we showed that ZFAND5 binds ubiquitylated substrates, prolongs their association with proteasomes, and increases the likelihood that bound substrates undergo degradation, even though ZFAND5 dissociates before substrate deubiquitylation. These changes in proteasome conformation and reaction cycle can explain the accelerated degradation and suggest how other proteasome activators may stimulate proteolysis.
リンクMol Cell / PubMed:37595557 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 4.8 Å
構造データ

14201

7qxn

EMDB-14201, PDB-7qxn:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z+A state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

14202

7qxp

EMDB-14202, PDB-7qxp:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z+B state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

14203

7qxu

EMDB-14203, PDB-7qxu:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z+C state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

14204

7qxw

EMDB-14204, PDB-7qxw:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z+D state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

14205

7qxx

EMDB-14205, PDB-7qxx:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z+E state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

14209

7qy7

EMDB-14209, PDB-7qy7:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z-A state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

14210

7qya

EMDB-14210, PDB-7qya:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z-B state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

14211

7qyb

EMDB-14211, PDB-7qyb:
Proteasome-ZFAND5 Complex Z-C state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / proteasome / ZFAND5 / Activation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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