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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7qxw | |||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Proteasome-ZFAND5 Complex Z+D state | |||||||||||||||||||||||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / proteasome / ZFAND5 / Activation | |||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() smooth muscle tissue development / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / fibroblast migration / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex ...smooth muscle tissue development / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / fibroblast migration / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / respiratory system process / integrator complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / meiosis I / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / vasculature development / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of programmed cell death / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / skeletal system morphogenesis / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Somitogenesis / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / K63-linked deubiquitinase activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / proteasome binding / transcription factor binding / regulation of protein catabolic process / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / myofibril / face development / proteasome storage granule / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / general transcription initiation factor binding / blastocyst development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / immune system process / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / endopeptidase activator activity / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome assembly / threonine-type endopeptidase activity / mRNA export from nucleus / proteasome core complex, alpha-subunit complex / enzyme regulator activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / inclusion body / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / TBP-class protein binding / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / stem cell differentiation / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / lipopolysaccharide binding / Degradation of AXIN / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Hh mutants are degraded by ERAD / P-body / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||
![]() | Zhu, Y. / Lu, Y. | |||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism for activation of the 26S proteasome by ZFAND5. 著者: Donghoon Lee / Yanan Zhu / Louis Colson / Xiaorong Wang / Siyi Chen / Emre Tkacik / Lan Huang / Qi Ouyang / Alfred L Goldberg / Ying Lu / ![]() ![]() 要旨: Various hormones, kinases, and stressors (fasting, heat shock) stimulate 26S proteasome activity. To understand how its capacity to degrade ubiquitylated proteins can increase, we studied mouse ...Various hormones, kinases, and stressors (fasting, heat shock) stimulate 26S proteasome activity. To understand how its capacity to degrade ubiquitylated proteins can increase, we studied mouse ZFAND5, which promotes protein degradation during muscle atrophy. Cryo-electron microscopy showed that ZFAND5 induces large conformational changes in the 19S regulatory particle. ZFAND5's AN1 Zn-finger domain interacts with the Rpt5 ATPase and its C terminus with Rpt1 ATPase and Rpn1, a ubiquitin-binding subunit. Upon proteasome binding, ZFAND5 widens the entrance of the substrate translocation channel, yet it associates only transiently with the proteasome. Dissociation of ZFAND5 then stimulates opening of the 20S proteasome gate. Using single-molecule microscopy, we showed that ZFAND5 binds ubiquitylated substrates, prolongs their association with proteasomes, and increases the likelihood that bound substrates undergo degradation, even though ZFAND5 dissociates before substrate deubiquitylation. These changes in proteasome conformation and reaction cycle can explain the accelerated degradation and suggest how other proteasome activators may stimulate proteolysis. | |||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 447.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 661.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14204MC ![]() 7qxnC ![]() 7qxpC ![]() 7qxuC ![]() 7qxxC ![]() 7qy7C ![]() 7qyaC ![]() 7qybC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-26S proteasome non-ATPase regulatory subunit ... , 11種, 11分子 UVWXYZabcdf
#1: タンパク質 | 分子量: 105958.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 60935.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 52979.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 47526.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 45592.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 37086.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 42995.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 40781.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 34488.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: O00487, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ |
#10: タンパク質 | 分子量: 39536.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 100313.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-26S protease regulatory subunit ... , 3種, 3分子 ADF
#12: タンパク質 | 分子量: 48700.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#15: タンパク質 | 分子量: 47426.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 49266.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-26S proteasome regulatory subunit ... , 2種, 2分子 BE
#13: タンパク質 | 分子量: 48429.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#16: タンパク質 | 分子量: 45867.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 4種, 5分子 CeLlv
#14: タンパク質 | 分子量: 44852.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
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#18: タンパク質 | 分子量: 8284.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
#24: タンパク質 | 分子量: 30150.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #33: タンパク質 | | 分子量: 23160.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-Proteasome subunit alpha type- ... , 6種, 12分子 GgHhIiJjKkMm
#19: タンパク質 | 分子量: 27301.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #20: タンパク質 | 分子量: 25796.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #21: タンパク質 | 分子量: 29394.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #22: タンパク質 | 分子量: 27798.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #23: タンパク質 | 分子量: 26304.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #25: タンパク質 | 分子量: 28338.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 NnOoPpQqRrSsTt
#26: タンパク質 | 分子量: 25246.455 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #27: タンパク質 | 分子量: 29869.223 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #28: タンパク質 | 分子量: 22841.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #29: タンパク質 | 分子量: 22864.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #30: タンパク質 | 分子量: 28379.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #31: タンパク質 | 分子量: 26391.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #32: タンパク質 | 分子量: 29099.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 9分子 






#34: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||||
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#35: 化合物 | #36: 化合物 | #37: 化合物 | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: human proteasome zfand5 complex Z+D state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8, #10-#11, #14, #18-#33 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 46.6 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 28928 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28928 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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